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- PDB-6teb: Tail-baseplate interface of native GTA particle computed with C6 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6teb
タイトルTail-baseplate interface of native GTA particle computed with C6 symmetry
要素
  • Distal tail protein Rcc01695
  • Tail tube protein Rcc01691
キーワードVIRUS / "distal tail protein" / "tail tube" / "oligosaccharide-binding fold" / "tail tube protein"
機能・相同性Protein of unknown function DUF2460 / Conserved hypothetical protein 2217 (DUF2460) / Gene transfer agent, major tail protein / Phage major tail protein TP901-1 / Phage tail tube protein / Phage major tail protein, TP901-1 family / DUF2460 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Rhodobacter capsulatus DE442 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.14 Å
データ登録者Bardy, P. / Fuzik, T. / Hrebik, D. / Pantucek, R. / Beatty, J.T. / Plevka, P.
資金援助 チェコ, 7件
組織認可番号国
Ministry of Education (Czech Republic)LQ1601 チェコ
European Regional Development FundCZ.1.05/1.1.00/02.0070 チェコ
Ministry of Education (Czech Republic)LM2011033 チェコ
Czech Science Foundation15-21631Y チェコ
Czech Science Foundation18-17810S チェコ
European Molecular Biology Organization3041 チェコ
Grant Agency of the Czech Republic18-13064S チェコ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structure and mechanism of DNA delivery of a gene transfer agent.
著者: Pavol Bárdy / Tibor Füzik / Dominik Hrebík / Roman Pantůček / J Thomas Beatty / Pavel Plevka /
要旨: Alphaproteobacteria, which are the most abundant microorganisms of temperate oceans, produce phage-like particles called gene transfer agents (GTAs) that mediate lateral gene exchange. However, the ...Alphaproteobacteria, which are the most abundant microorganisms of temperate oceans, produce phage-like particles called gene transfer agents (GTAs) that mediate lateral gene exchange. However, the mechanism by which GTAs deliver DNA into cells is unknown. Here we present the structure of the GTA of Rhodobacter capsulatus (RcGTA) and describe the conformational changes required for its DNA ejection. The structure of RcGTA resembles that of a tailed phage, but it has an oblate head shortened in the direction of the tail axis, which limits its packaging capacity to less than 4,500 base pairs of linear double-stranded DNA. The tail channel of RcGTA contains a trimer of proteins that possess features of both tape measure proteins of long-tailed phages from the family Siphoviridae and tail needle proteins of short-tailed phages from the family Podoviridae. The opening of a constriction within the RcGTA baseplate enables the ejection of DNA into bacterial periplasm.
履歴
登録2019年11月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-10479
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10479
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail tube protein Rcc01691
B: Tail tube protein Rcc01691
D: Distal tail protein Rcc01695
C: Distal tail protein Rcc01695


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8114
ポリマ－74,8114
非ポリマー00
水00
1
A: Tail tube protein Rcc01691
B: Tail tube protein Rcc01691
D: Distal tail protein Rcc01695
C: Distal tail protein Rcc01695

A: Tail tube protein Rcc01691
B: Tail tube protein Rcc01691
D: Distal tail protein Rcc01695
C: Distal tail protein Rcc01695

A: Tail tube protein Rcc01691
B: Tail tube protein Rcc01691
D: Distal tail protein Rcc01695
C: Distal tail protein Rcc01695


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,43412
ポリマ－224,43412
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation2
Buried area8090 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area26520 Å2

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要素

#1: タンパク質 Tail tube protein Rcc01691


分子量: 14420.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rhodobacter capsulatus DE442 (バクテリア)
参照: UniProt: D5ATZ7
#2: タンパク質 Distal tail protein Rcc01695


分子量: 22985.713 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rhodobacter capsulatus DE442 (バクテリア)
参照: UniProt: D5AU01

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Rhodobacter capsulatus DE442 gene transfer agent baseplate-tail interface
タイプ: COMPLEX
詳細: region connecting the tail tube with host-recognition device (baseplate), last disk of tail tube and distal tail protein is shown
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus DE442 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.8 / 詳細: G-buffer, doi: 10.1016/0003-9861(77)90508-2
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMTris1
21 mMNaCl1
31 mMMgCl21
41 mMCaCl21
50.01 mg/mlBovine serum albumin1
試料濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 42.75 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3114
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2.1粒子像選択
2EPU2.1画像取得
4RELION2.1CTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
9RELION2.1初期オイラー角割当
10RELION2.1最終オイラー角割当
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
13PHENIX1.16モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 42242
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 37230 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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