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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1on6 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of mouse alpha-1,4-N-acetylhexosaminotransferase (EXTL2) in complex with UDPGlcNAc | ||||||
要素 | Alpha-1,4-N-acetylhexosaminyltransferase EXTL2 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / Rossmann fold / DXD motif | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 UDP-N-acetylgalactosamine metabolic process / alpha-1,4-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / glucuronylgalactosylproteoglycan 4-beta-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / glucuronosyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase / glucuronyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / glycosaminoglycan binding / manganese ion binding / endoplasmic reticulum membrane / nucleoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Pedersen, L.C. / Dong, J. / Taniguchi, F. / Kitagawa, H. / Krahn, J.M. / Pedersen, L.G. / Sugahara, K. / Negishi, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003 タイトル: Crystal Structure of an alpha-1,4-N-acetylhexosaminyltransferase (EXTL2), a member of the exostosin gene family involved in heparan sulfate biosynthesis 著者: Pedersen, L.C. / Dong, J. / Taniguchi, F. / Kitagawa, H. / Krahn, J.M. / Pedersen, L.G. / Sugahara, K. / Negishi, M. | ||||||
履歴 |
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Remark 300 | BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL UNIT IS NOT KNOWN. | ||||||
Remark 999 | SEQUENCE Although the catalytic domain containing residues 38-330 were cloned into the expression ...SEQUENCE Although the catalytic domain containing residues 38-330 were cloned into the expression system, the exact N-termini of the final product is not known due to cleavage of the fusion protein with a non-specific protease. However there is electron density starting at residue 62. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1on6.cif.gz | 123.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1on6.ent.gz | 93.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1on6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1on6_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1on6_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1on6_validation.xml.gz | 23.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1on6_validation.cif.gz | 33.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/1on6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/1on6 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33396.312 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: EXTL2 OR EXTR2 / プラスミド: pMal-2c / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q9ES89, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.7 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PEG3000, mgcl2, cacodyltate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年3月26日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 27856 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 19.4 Å2 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 23.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2184 / Rsym value: 0.299 / % possible all: 72.9 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 248026 / Rmerge(I) obs: 0.064 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 72.9 % / Rmerge(I) obs: 0.299 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: Apo enzyme pdb:1OMX 解像度: 2.3→19.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.0568 Å2 / ksol: 0.349753 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 34.7 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error free: 0.31 Å / Luzzati sigma a free: 0.27 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.93 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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