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- PDB-1oxu: Crystal structure of GlcV, the ABC-ATPase of the glucose ABC tran... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1oxu | ||||||
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Title | Crystal structure of GlcV, the ABC-ATPase of the glucose ABC transporter from Sulfolobus solfataricus | ||||||
![]() | ABC transporter, ATP binding protein | ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / ABC-ATPase / ATP-binding cassette / ATPase / GlcV / Sulfolobus solfataricus | ||||||
Function / homology | ![]() ABC-type ferric iron transporter activity / Translocases; Catalysing the translocation of carbohydrates and their derivatives; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / : / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP hydrolysis activity / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Verdon, G. / Albers, S.V. / Dijkstra, B.W. / Driessen, A.J. / Thunnissen, A.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structures of the ATPase subunit of the glucose ABC transporter from Sulfolobus solfataricus: nucleotide-free and nucleotide-bound conformations Authors: Verdon, G. / Albers, S.V. / Dijkstra, B.W. / Driessen, A.J. / Thunnissen, A.M. #1: ![]() Title: Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of an archaeal ABC-ATPase Authors: Verdon, G. / Albers, S.V. / Dijkstra, B.W. / Driessen, A.J. / Thunnissen, A.M. #2: ![]() Title: Glucose transport in the extremely thermoacidophilic Sulfolobus solfataricus involves a high-affinity membrane-integrated binding protein Authors: Albers, S.V. / Elferink, M.G. / Charlebois, R.L. / Sensen, C.W. / Driessen, A.J. / Konings, W.N. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 241.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 190.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 52.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 74.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 39167.348 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-IOD / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.45 Å3/Da / Density % sol: 49.45 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.3 Details: PEG 3350, PEG 400, Tris, NaI, glycerol, pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS pH: 6.5 / Method: vapor diffusion, hanging drop | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: IMAGE PLATE / Date: Nov 28, 2000 |
Radiation | Monochromator: Double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→35 Å / Num. all: 73299 / Num. obs: 73299 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 4 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 16.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.342 / % possible all: 98.3 |
Reflection | *PLUS Highest resolution: 2.1 Å / Num. all: 73299 / Rmerge(I) obs: 0.079 |
Reflection shell | *PLUS Highest resolution: 2.1 Å / % possible obs: 98.3 % / Rmerge(I) obs: 0.342 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20.429 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→36.51 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Refinement | *PLUS Lowest resolution: 35 Å / Rfactor Rfree: 0.256 / Rfactor Rwork: 0.198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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