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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5njt | ||||||
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タイトル | Structure of the Bacillus subtilis hibernating 100S ribosome reveals the basis for 70S dimerization. | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSLATION / 100S / Bacillus subtilis / cryo-EM / Hibernation / HPF / RMF / rRNA / YvyD | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of translational elongation / positive regulation of rRNA processing / nucleoid / ribosomal small subunit binding / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit ...negative regulation of translational elongation / positive regulation of rRNA processing / nucleoid / ribosomal small subunit binding / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / response to antibiotic / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||
データ登録者 | Beckert, B. / Abdelshahid, M. / Schaefer, H. / Steinchen, W. / Arenz, S. / Berninghausen, O. / Beckmann, R. / Bange, G. / Turgay, K. / Wilson, D.N. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2017 タイトル: Structure of the hibernating 100S ribosome reveals the basis for 70S dimerization. 著者: Bertrand Beckert / Maha Abdelshahid / Heinrich Schäfer / Wieland Steinchen / Stefan Arenz / Otto Berninghausen / Roland Beckmann / Gert Bange / Kürşad Turgay / Daniel N Wilson / 要旨: Under stress conditions, such as nutrient deprivation, bacteria enter into a hibernation stage, which is characterized by the appearance of 100S ribosomal particles. In , dimerization of 70S ...Under stress conditions, such as nutrient deprivation, bacteria enter into a hibernation stage, which is characterized by the appearance of 100S ribosomal particles. In , dimerization of 70S ribosomes into 100S requires the action of the ribosome modulation factor (RMF) and the hibernation-promoting factor (HPF). Most other bacteria lack RMF and instead contain a long form HPF (LHPF), which is necessary and sufficient for 100S formation. While some structural information exists as to how RMF and HPF mediate formation of 100S (100S), structural insight into 100S formation by LHPF has so far been lacking. Here we present a cryo-EM structure of the hibernating 100S (100S), revealing that the C-terminal domain (CTD) of the LHPF occupies a site on the 30S platform distinct from RMF Moreover, unlike RMF, the HPF-CTD is directly involved in forming the dimer interface, thereby illustrating the divergent mechanisms by which 100S formation is mediated in the majority of bacteria that contain LHPF, compared to some γ-proteobacteria, such as . | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5njt.cif.gz | 3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5njt.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 5njt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5njt_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5njt_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5njt_validation.xml.gz | 206.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5njt_validation.cif.gz | 362.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nj/5njt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nj/5njt | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 AUV
#1: RNA鎖 | 分子量: 500263.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) Plasmid details: Bacillus Genetic Stock Center, Columbus, Ohio, USA -1A1 Variant: trpC2 / 参照: GenBank: 225184640 |
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#21: RNA鎖 | 分子量: 947975.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: GenBank: 467326 |
#22: RNA鎖 | 分子量: 36157.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: GenBank: 728882887 |
-30S ribosomal protein ... , 19種, 19分子 BCDEFGHIJKLMNOPQRST
#2: タンパク質 | 分子量: 25730.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21464 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 23488.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21465 |
#4: タンパク質 | 分子量: 22743.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21466 |
#5: タンパク質 | 分子量: 17519.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21467 |
#6: タンパク質 | 分子量: 11140.548 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21468 |
#7: タンパク質 | 分子量: 17530.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21469 |
#8: タンパク質 | 分子量: 14770.229 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P12879 |
#9: タンパク質 | 分子量: 14335.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21470 |
#10: タンパク質 | 分子量: 11687.661 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21471 |
#11: タンパク質 | 分子量: 12476.212 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P04969 |
#12: タンパク質 | 分子量: 15117.538 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21472 |
#13: タンパク質 | 分子量: 12599.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P20282 |
#14: タンパク質 | 分子量: 7132.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P12878 |
#15: タンパク質 | 分子量: 10466.028 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21473 |
#16: タンパク質 | 分子量: 10022.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21474 |
#17: タンパク質 | 分子量: 10089.784 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P12874 |
#18: タンパク質 | 分子量: 8245.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21475 |
#19: タンパク質 | 分子量: 9185.659 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21476 |
#20: タンパク質 | 分子量: 9393.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P21477 |
+50S ribosomal protein ... , 28種, 28分子 WXYZabcdefghijklmnopqrstuvwy
-タンパク質 , 1種, 1分子 x
#51: タンパク質 | 分子量: 12355.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) 参照: UniProt: P28368 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Structure of the Bacillus subtilis hibernating 100S ribosome reveals the basis for 70S dimerization タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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由来(天然) | 生物種: Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: 4 OD260/ml ml Bs100S sample were applied to 2 nm pre-coated Quantifoil R3/3 holey carbon supported grids and vitrified using Vitrobot Mark IV (FEI Company) | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil R3/3 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 2.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 253905 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 24546 詳細: 30S-70S_subcomplex primary map: 70S-30S_Masked_embf41.mrc 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 276.67 Å2 / Biso mean: 96.7637 Å2 / Biso min: 0 Å2 |