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万見
- PDB-5fp6: Structure of cyclin-dependent kinase 2 with small-molecule ligand... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fp6
タイトルStructure of cyclin-dependent kinase 2 with small-molecule ligand 3-(4,7-dichloro-1H-indol-3-yl)prop-2-yn-1-ol (AT17833) in an alternate binding site.
要素CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2
キーワードTRANSFERASE / KINASE / MITOSIS / CELL CYCLE / FRAGMENT SCREENING / ALTERNATE BINDING SITE.
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / cyclin-dependent protein kinase activity / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation ...cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / cyclin-dependent protein kinase activity / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / telomere maintenance in response to DNA damage / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / centrosome duplication / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / G0 and Early G1 / Telomere Extension By Telomerase / Activation of the pre-replicative complex / cellular response to nitric oxide / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Activation of ATR in response to replication stress / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cajal body / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cyclin binding / post-translational protein modification / : / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Meiotic recombination / Orc1 removal from chromatin / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / peptidyl-serine phosphorylation / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Ras protein signal transduction / transcription regulator complex / chromosome, telomeric region / endosome / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / protein phosphorylation / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA-templated transcription / centrosome / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(4,7-dichloro-1H-indol-3-yl)prop-2-yn-1-ol / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Jhoti, H. / Ludlow, R.F. / O'Reilly, M. / Saini, H.K. / Tickle, I.J. / Verdonk, M.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Detection of Secondary Binding Sites in Proteins Using Fragment Screening.
著者: Ludlow, R.F. / Verdonk, M.L. / Saini, H.K. / Tickle, I.J. / Jhoti, H.
#1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2008
タイトル: Identification of N-(4-Piperidinyl)-4-(2,6-Dichlorobenzoylamino)-1H-Pyrazole-3-Carboxamide (at7519), a Novel Cyclin Dependent Kinase Inhibitor Using Fragment-Based X-Ray Crystallography ...タイトル: Identification of N-(4-Piperidinyl)-4-(2,6-Dichlorobenzoylamino)-1H-Pyrazole-3-Carboxamide (at7519), a Novel Cyclin Dependent Kinase Inhibitor Using Fragment-Based X-Ray Crystallography and Structure Based Drug Design.
著者: Wyatt, P.G. / Woodhead, A.J. / Berdini, V. / Boulstridge, J.A. / Carr, M.G. / Cross, D.M. / Davis, D.J. / Devine, L.A. / Early, T.R. / Feltell, R.E. / Lewis, E.J. / Mcmenamin, R.L. / Navarro, ...著者: Wyatt, P.G. / Woodhead, A.J. / Berdini, V. / Boulstridge, J.A. / Carr, M.G. / Cross, D.M. / Davis, D.J. / Devine, L.A. / Early, T.R. / Feltell, R.E. / Lewis, E.J. / Mcmenamin, R.L. / Navarro, E.F. / O'Brien, M.A. / O'Reilly, M. / Reule, M. / Saxty, G. / Seavers, L.C.A. / Smith, D. / Squires, M.S. / Trewartha, G. / Walker, M.T. / Woolford, A.J.
履歴
登録2015年11月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references
改定 1.22021年4月28日Group: Data collection / Derived calculations / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / reflns / struct_site
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns.pdbx_redundancy ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns.pdbx_redundancy / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4573
ポリマ－33,9761
非ポリマー4802
水6,071337
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.917, 72.214, 72.198
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2 / CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2 / P33 PROTEIN KINASE


分子量: 33976.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC1 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: 化合物 ChemComp-MFZ / 3-(4,7-dichloro-1H-indol-3-yl)prop-2-yn-1-ol


分子量: 240.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H7Cl2NO
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細3-(4,7-DICHLORO-1H-INDOL-3-YL)PROP-2-YN-1-OL (MFZ): ASTEX COMPOUND REGISTRY AT17833

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4 / 詳細: PROTEIN CONCENTRATION: 13.6 MG/ML, pH 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月12日 / 詳細: MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→32.3 Å / Num. obs: 24694 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / Biso Wilson estimate: 27.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 63.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
d*TREK9.7データ削減
DTSCALEデータスケーリング
CSEARCH位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5FP5

5fp5


解像度: 1.85→32.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9397 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9269 / SU R Cruickshank DPI: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.195 / SU Rfree Blow DPI: 0.159 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.15
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2403 1142 4.91 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.2086 23282 94.28 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9128 Å20 Å20 Å2
2---4.6795 Å20 Å2
3---2.7667 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.264 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→32.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2176 0 30 337 2543
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0122279HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.653109HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d747SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes44HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes342HARMONIC16
X-RAY DIFFRACTIONt_it2279HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion5.72
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.51
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion294SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2965SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3147 86 4.44 %
Rwork0.254 1850 -
all0.2568 1936 -
obs--65.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.59580.1152-0.2220.02910.35930.3914-0.0037-0.02290.009-0.0103-0.00990.0406-0.0024-0.02540.0136-0.07650.0129-0.0040.06270.0479-0.000717.60282.18864.7304
20.32180.2024-0.71710-0.1970.65460.0033-0.02010.00470.0133-0.00490.0074-0.00840.00680.00160.00710.02940.00370.01980.0546-0.027131.9232.587557.7899
31.0165-0.15030.32510.4794-0.08091.26550.00780.0180.02020.0039-0.01370.0096-0.05220.05310.0058-0.04840.00630.0047-0.02130.0061-0.037133.48316.668441.8204
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|83 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|130 - A|164 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|84 - A|129 A|165 - A|294 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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