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- PDB-4r8m: Human SIRT2 crystal structure in complex with BHJH-TM1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r8m
タイトルHuman SIRT2 crystal structure in complex with BHJH-TM1
要素
  • BHJH-TM1 peptide
  • NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Rossmann Fold / NAD-dependent protein deacetylase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / histone methacryllysine demethacrylase activity / histone benzoyllysine debenzoylase activity / negative regulation of striated muscle tissue development / negative regulation of satellite cell differentiation / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of meiotic nuclear division ...cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / histone methacryllysine demethacrylase activity / histone benzoyllysine debenzoylase activity / negative regulation of striated muscle tissue development / negative regulation of satellite cell differentiation / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction / tubulin deacetylation / lateral loop / regulation of phosphorylation / mitotic nuclear membrane reassembly / tubulin deacetylase activity / NLRP3 inflammasome complex assembly / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / paranode region of axon / regulation of exit from mitosis / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Schmidt-Lanterman incisure / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / protein acetyllysine N-acetyltransferase / protein deacetylation / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / histone deacetylase activity, NAD-dependent / myelination in peripheral nervous system / rDNA heterochromatin formation / positive regulation of oocyte maturation / juxtaparanode region of axon / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / chromatin silencing complex / meiotic spindle / histone deacetylase activity / protein lysine deacetylase activity / response to redox state / positive regulation of DNA binding / regulation of myelination / negative regulation of fat cell differentiation / histone acetyltransferase binding / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of cell division / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / positive regulation of execution phase of apoptosis / glial cell projection / subtelomeric heterochromatin formation / lipid catabolic process / heterochromatin / cellular response to epinephrine stimulus / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / substantia nigra development / epigenetic regulation of gene expression / negative regulation of autophagy / meiotic cell cycle / ubiquitin binding / centriole / negative regulation of protein catabolic process / autophagy / spindle / histone deacetylase binding / mitotic spindle / myelin sheath / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / heterochromatin formation / chromosome / growth cone / cellular response to oxidative stress / midbody / cellular response to hypoxia / DNA-binding transcription factor binding / microtubule / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / perikaryon / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / cell division / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / centrosome / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain ...Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tridecanethial / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Teng, Y.B. / Hao, Q. / Lin, H.N. / Jing, H.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Efficient Demyristoylase Activity of SIRT2 Revealed by Kinetic and Structural Studies
著者: Teng, Y.B. / Jing, H. / Aramsangtienchai, P. / He, B. / Khan, S. / Hu, J. / Lin, H. / Hao, Q.
履歴
登録2014年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
C: BHJH-TM1 peptide
D: BHJH-TM1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9428
ポリマ－73,3834
非ポリマー5604
水48627
1
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
C: BHJH-TM1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9714
ポリマ－36,6912
非ポリマー2802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area13550 Å2
手法PISA
2
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
D: BHJH-TM1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9714
ポリマ－36,6912
非ポリマー2802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.936, 116.799, 70.905
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2 / Regulatory protein SIR2 homolog 2 / SIR2-like protein 2


分子量: 36159.715 Da / 分子数: 2 / 断片: rossmann fold, UNP residues 38-356 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT2, SIR2L, SIR2L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IXJ6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド BHJH-TM1 peptide


分子量: 531.645 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-3LX / tridecanethial


分子量: 214.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H26S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE OF THESE CHAIN_C AND CHAIN_D WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE ...THE SEQUENCE OF THESE CHAIN_C AND CHAIN_D WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE (UNIPROTKB) AT THE TIME OF DEPOSITION. AUTHORS STATE THAT THE STRUCTURE IS TRUNCATED SIRTUIN-2 (38-356, GI:13775600).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25%(v/v) PEG3350, 0.1M Hepes buffer, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月30日
放射モノクロメーター: Be window / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 35229 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 9.921
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.551 / Mean I/σ(I) obs: 2.385 / Rsym value: 0.062 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ZGO

3zgo


解像度: 2.1→45.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.273 / ESU R Free: 0.222 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27332 1727 5 %RANDOM
Rwork0.22091 ---
obs0.22353 32677 97.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.717 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.98 Å20 Å21.46 Å2
2---2.34 Å2-0 Å2
3---3.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→45.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4565 0 30 27 4622
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0194722
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.024525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2411.9856368
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.594310455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.065579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.46523.75200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.79915816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1871526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215221
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021053
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4324.4912331
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.434.492330
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7226.7132905
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7226.7142906
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8874.9322391
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8874.9322392
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.6897.2343464
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.42235.885125
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.42235.8845124
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.097→2.151 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 127 -
Rwork0.279 2419 -
obs--96.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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