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- PDB-3zgv: Structure of human SIRT2 in complex with ADP-ribose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zgv
タイトルStructure of human SIRT2 in complex with ADP-ribose
要素NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE SIRTUIN-2
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / negative regulation of striated muscle tissue development / negative regulation of satellite cell differentiation / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction / peptidyl-lysine deacetylation ...cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / negative regulation of striated muscle tissue development / negative regulation of satellite cell differentiation / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction / peptidyl-lysine deacetylation / tubulin deacetylation / lateral loop / NLRP3 inflammasome complex assembly / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / mitotic nuclear membrane reassembly / tubulin deacetylase activity / regulation of exit from mitosis / paranode region of axon / Schmidt-Lanterman incisure / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / myelination in peripheral nervous system / rDNA heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / regulation of phosphorylation / protein deacetylation / positive regulation of oocyte maturation / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / juxtaparanode region of axon / chromatin silencing complex / meiotic spindle / protein lysine deacetylase activity / response to redox state / regulation of myelination / positive regulation of DNA binding / histone deacetylase activity / histone acetyltransferase binding / negative regulation of fat cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of execution phase of apoptosis / positive regulation of cell division / NAD+ binding / glial cell projection / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / lipid catabolic process / cellular response to epinephrine stimulus / substantia nigra development / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / centriole / negative regulation of autophagy / epigenetic regulation of gene expression / ubiquitin binding / meiotic cell cycle / negative regulation of protein catabolic process / autophagy / spindle / histone deacetylase binding / mitotic spindle / heterochromatin formation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / myelin sheath / chromosome / growth cone / midbody / cellular response to oxidative stress / DNA-binding transcription factor binding / cellular response to hypoxia / perikaryon / microtubule / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / innate immune response / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / chromatin binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain ...Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-AR6 / TRIETHYLENE GLYCOL / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Moniot, S. / Steegborn, C.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2013
タイトル: Crystal Structure Analysis of Human Sirt2 and its Adp-Ribose Complex
著者: Moniot, S. / Schutkowski, M. / Steegborn, C.
履歴
登録2012年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22013年5月8日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE SIRTUIN-2
B: NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE SIRTUIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,19814
ポリマ－73,3522
非ポリマー1,84612
水4,972276
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-19.4 kcal/mol
Surface area26290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.860, 77.980, 114.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.31185, 0.95013, -0.00179), (0.94717, -0.31073, 0.07943), (0.07491, -0.02647, -0.99684)
ベクター: -23.11791, 30.93525, 27.3033)

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE SIRTUIN-2 / SIRTUIN 2 / ISOFORM 1 / REGULATORY PROTEIN SIR2 HOMOLOG 2 / SIR2-LIKE PROTEIN 2


分子量: 36676.168 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 34-356 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-4T3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8IXJ6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用

-
非ポリマー , 6種, 288分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 20% PEG 10 000, 100 MM AMMONIUM ACETATE, 100 MM BIS-TRIS PH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 1.278
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月30日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI-111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.278 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: K,H,-L / Fraction: 0.36
反射解像度: 2.27→64.4 Å / Num. obs: 61556 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 44.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.27→2.33 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J8F

1j8f


解像度: 2.27→64.422 Å / σ(F): 1.23 / 位相誤差: 25.76 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1883 3111 0.1 %
Rwork0.1495 --
obs0.1537 61556 99.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→64.422 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4698 0 114 276 5088
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064952
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9146690
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2731841
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048730
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004845
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2702-2.30930.28181580.24862914X-RAY DIFFRACTION95
2.3093-2.35130.23241590.23592975X-RAY DIFFRACTION95
2.3513-2.39650.25771550.23482914X-RAY DIFFRACTION95
2.3965-2.44550.22141580.21482971X-RAY DIFFRACTION95
2.4455-2.49860.2211580.20662897X-RAY DIFFRACTION95
2.4986-2.55670.25711540.19322959X-RAY DIFFRACTION95
2.5567-2.62070.24431520.18652943X-RAY DIFFRACTION95
2.6207-2.69150.23651590.19862959X-RAY DIFFRACTION94
2.6915-2.77070.23011520.17562930X-RAY DIFFRACTION95
2.7707-2.86020.22611520.172937X-RAY DIFFRACTION95
2.8602-2.96240.21141560.17052892X-RAY DIFFRACTION94
2.9624-3.0810.18791540.16612954X-RAY DIFFRACTION94
3.081-3.22120.2481570.15622955X-RAY DIFFRACTION94
3.2212-3.3910.15881570.14872914X-RAY DIFFRACTION94
3.391-3.60340.18851500.14262869X-RAY DIFFRACTION94
3.6034-3.88160.16281560.12932901X-RAY DIFFRACTION92
3.8816-4.27210.16251540.11372842X-RAY DIFFRACTION92
4.2721-4.88990.12011420.10332901X-RAY DIFFRACTION93
4.8899-6.15950.20361530.12052907X-RAY DIFFRACTION94
6.1595-55.11390.15711500.13052934X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0184-0.0253-0.01610.01570.03220.0350.01090.1101-0.0212-0.0378-0.0001-0.0280.05630.0417-00.1274-0.01830.00450.187-0.02940.16691.138715.4607-6.5872
20.03270.0105-0.00620.0102-0.00170.02110.13960.07710.11160.01350.0588-0.0787-0.10640.05390.04580.2451-0.11010.06910.2413-0.06020.201313.716840.97490.3109
30.0441-0.0021-0.0190.0121-0.01540.02880.06710.0863-0.0036-0.0687-0.00790.0726-0.0683-0.05720.03580.10070.02350.00080.20950.00550.117-3.470826.8411-12.0707
40.0227-0.00550.01610.0171-0.0115-0.0020.22580.04440.0026-0.0461-0.00390.049-0.1352-0.02820.03780.39790.08210.16510.05030.00540.24121.246649.3777-2.3548
50.0118-0.0008-0.0010.0020.00350.01620.10430.00820.10680.00820.05020.05490.0616-0.06620.02050.09320.0590.01460.2432-0.02680.2095-9.611723.7697-0.919
6-0.00050.001-0.00570.00180.010100.062-0.0272-0.05680.0078-0.01540.06390.02780.037700.1279-0.01880.01530.1501-0.02120.14792.456418.87915.7713
70.01220.0365-0.00280.04260.05640.0439-0.01740.1382-0.21410.04490.0204-0.0681-0.0410.00630.00210.12890.01070.00060.2076-0.05350.12113.761215.1109-13.1449
80.0060.00220.00760.10110.050.08990.05830.01570.06540.16840.0350.08-0.03390.04120.07060.1725-0.02180.08830.1668-0.04610.2226-1.603230.780729.2537
9-0.00550.0012-0.01060.0212-0.0016-0.00060.0817-0.03420.0110.0972-0.0991-0.08380.03560.0398-0.01590.1532-0.0119-0.02020.2361-0.07270.136220.247129.518129.8986
100.0270.0346-0.02720.0161-0.03250.02990.1155-0.0162-0.05330.1430.02140.08720.06680.01780.04030.2289-0.0680.27060.10650.0564-0.4011-0.635621.236438.7268
110.034-0.00460.00340.0066-0.00690.0673-0.1646-0.0966-0.0357-0.0087-0.1468-0.0530.04430.0494-0.0390.25470.09810.01110.4550.16970.164325.092417.622433.0323
120.13020.10160.05440.2115-0.03410.21340.10380.12870.10520.2312-0.06340.1235-0.05190.02830.19040.2081-0.01580.08490.0825-0.01130.1688-4.808626.836929.4377
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 57 THROUGH 102 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 103 THROUGH 146 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 147 THROUGH 187 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 188 THROUGH 240 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 241 THROUGH 260 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESID 261 THROUGH 306 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESID 307 THROUGH 355 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESID 55 THROUGH 120 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESID 121 THROUGH 146 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESID 147 THROUGH 187 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESID 188 THROUGH 227 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN B AND (RESID 228 THROUGH 355 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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