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- PDB-2xch: Crystal structure of PDK1 in complex with a pyrazoloquinazoline i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xch
タイトルCrystal structure of PDK1 in complex with a pyrazoloquinazoline inhibitor
要素3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE 1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PI3-KINASE SIGNALLING / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation ...3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / extrinsic apoptotic signaling pathway / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to epidermal growth factor stimulus / T cell costimulation / activation of protein kinase B activity / Integrin signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / cell projection / calcium-mediated signaling / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / Regulation of TP53 Degradation / 遊走 / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / insulin receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / postsynaptic density / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PDPK1 family / PH domain / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...PDK1-type, PH domain / PDPK1 family / PH domain / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CKG / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Angiolini, M. / Banfi, P. / Casale, E. / Casuscelli, F. / Fiorelli, C. / Saccardo, M.B. / Silvagni, M. / Zuccotto, F.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Structure-Based Optimization of Potent Pdk1 Inhibitors.
著者: Angiolini, M. / Banfi, P. / Casale, E. / Casuscelli, F. / Fiorelli, C. / Saccardo, M.B. / Silvagni, M. / Zuccotto, F.
履歴
登録2010年4月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,96014
ポリマ－35,4281
非ポリマー1,53213
水2,702150
1
A: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE 1
ヘテロ分子

A: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,92028
ポリマ－70,8552
非ポリマー3,06526
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area7690 Å2
ΔGint-211.9 kcal/mol
Surface area24410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.886, 122.886, 47.249
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE 1 / HPDK1


分子量: 35427.609 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1-309 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15530, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-CKG / 8-(CYCLOHEXA-2,5-DIEN-1-YLIDENEAMINO)-1-(PIPERIDIN-4-YLMETHYL)-4,5-DIHYDRO-1H-PYRAZOLO[4,3-H]QUINAZOLINE-3-CARBOXAMIDE


分子量: 403.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25N7O
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 2.0 M AMMONIUM SULFATE,0.1 M TRIS PH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 27886 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H1W

1h1w


解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 3.104 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22567 1398 5 %RANDOM
Rwork0.18878 ---
obs0.19061 26472 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.771 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20.53 Å20 Å2
2--1.05 Å20 Å2
3----1.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2285 0 96 150 2531
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222428
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4682.0163271
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7385277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.45423.67109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.22215.035430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1341514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021778
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21116
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.21627
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.50.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.220.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1541.51441
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8722254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.67231122
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0444.51017
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 100 -
Rwork0.217 1962 -
obs--99.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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