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万見
- PDB-1koj: Crystal structure of rabbit phosphoglucose isomerase complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1koj
タイトルCrystal structure of rabbit phosphoglucose isomerase complexed with 5-phospho-D-arabinonohydroxamic acid
要素Glucose-6-phosphate isomerase
キーワードISOMERASE / protein - inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / monosaccharide binding / cytokine activity / gluconeogenesis / glycolytic process / extracellular space / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. ...Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-PHOSPHO-D-ARABINOHYDROXAMIC ACID / Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Arsenieva, D. / Hardre, R. / Salmon, L. / Jeffery, C.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: The crystal structure of rabbit phosphoglucose isomerase complexed with 5-phospho-D-arabinonohydroxamic acid.
著者: Arsenieva, D. / Hardre, R. / Salmon, L. / Jeffery, C.J.
履歴
登録2001年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate isomerase
B: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,9154
ポリマ－125,3932
非ポリマー5222
水14,448802
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13800 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area36690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.69, 115.97, 271.85
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate isomerase / E.C.5.3.1.9 / GPI / Phosphoglucose isomerase / PGI / Phosphohexose isomerase / PHI


分子量: 62696.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 細胞内の位置: Cytoplasmic / 組織: skeletal muscle / 参照: UniProt: Q9N1E2, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-PAN / 5-PHOSPHO-D-ARABINOHYDROXAMIC ACID / (2S,3R,4R)-2,3,4-トリヒドロキシ-5-(ホスホノオキシ)ペンタンヒドロキシム酸


分子量: 261.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12NO9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 802 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14% PEG 8000, 250mM magnesium acetate, 100 mM sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112-14 %PEG80001reservoir
2250 mMmagnesium acetate1reservoir
3100 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.5
415 mg/mlprotein1drop
550 mM1dropKCl
610 mMimidazole1droppH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 114 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月28日
放射モノクロメーター: synchrotron / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→25 Å / Num. all: 96961 / Num. obs: 96961 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 35.98 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.327 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 9158 / Rsym value: 0.327 / % possible all: 89
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 400188 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89 % / Num. unique obs: 9158 / Rmerge(I) obs: 0.327

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1DQR

1dqr


解像度: 1.9→12 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: CNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 9418 10 %random
Rwork0.22 ---
all0.223 94416 --
obs0.223 94416 92.1 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.26 Å
Luzzati d res low5 Å5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8877 0 32 802 9711
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection obs
1.9-1.970.335860100.3078812
1.97-2.050.2999500.2729597
2.05-2.140.2949460.2649725
2.14-2.250.2959550.2589810
2.25-2.390.2959610.2429845
2.39-2.570.2629510.2339756
2.57-2.830.2779820.2349636
2.83-3.230.2569940.2179628
3.23-4.050.2299290.1979021
4.05-120.2278900.1978586
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.223 / Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rfree: 0.254 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Rfactor Rfree: 0.335 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.307 / Rfactor obs: 0.307

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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