[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3lhp: Crystal structure of HIV epitope-scaffold 4E10_D0_1ISEA_004_N 4E1... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3lhp | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of HIV epitope-scaffold 4E10_D0_1ISEA_004_N 4E10 Fv complex | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / EPITOPE-SCAFFOLD | ||||||
Function / homology | Ribosome-recycling factor / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha Function and homology information | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Artificial gene (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Holmes, M.A. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2010 Title: Computational Design of Epitope-Scaffolds Allows Induction of Antibodies Specific for a Poorly Immunogenic HIV Vaccine Epitope. Authors: Correia, B.E. / Ban, Y.E. / Holmes, M.A. / Xu, H. / Ellingson, K. / Kraft, Z. / Carrico, C. / Boni, E. / Sather, D.N. / Zenobia, C. / Burke, K.Y. / Bradley-Hewitt, T. / Bruhn-Johannsen, J.F. ...Authors: Correia, B.E. / Ban, Y.E. / Holmes, M.A. / Xu, H. / Ellingson, K. / Kraft, Z. / Carrico, C. / Boni, E. / Sather, D.N. / Zenobia, C. / Burke, K.Y. / Bradley-Hewitt, T. / Bruhn-Johannsen, J.F. / Kalyuzhniy, O. / Baker, D. / Strong, R.K. / Stamatatos, L. / Schief, W.R. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3lhp.cif.gz | 140.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3lhp.ent.gz | 109.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3lhp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3lhp_validation.pdf.gz | 480.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3lhp_full_validation.pdf.gz | 490.6 KB | Display | |
Data in XML | 3lhp_validation.xml.gz | 25.8 KB | Display | |
Data in CIF | 3lhp_validation.cif.gz | 35.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lh/3lhp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lh/3lhp | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3lefC 3lf6C 3lf9C 3lg7C 3lh2C 1tzgS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Antibody | Mass: 14712.454 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: W104A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: PET22B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) RIL #2: Antibody | Mass: 12304.698 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: PET22B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) RIL #3: Protein | Mass: 14053.007 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The epitope-scaffold is based on a mutant of ribosome recycling factor from Escherichia coli (PDB ID 1ISE) Source: (gene. exp.) Artificial gene (others) / Plasmid: PET29 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) STAR #4: Chemical | ChemComp-EDO / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.61 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: PEG 2000 MME, Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 107 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 / Wavelength: 1.54 Å |
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: Mar 10, 2008 / Details: Rigaku Varimax HF |
Radiation | Monochromator: Mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→29.54 Å / Num. all: 19356 / Num. obs: 19356 / % possible obs: 96.2 % / Redundancy: 3.45 % / Biso Wilson estimate: 69.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 7.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.8 Å / Redundancy: 2.86 % / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1705 / % possible all: 85.5 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: Computationally-derived model of the epitope-scaffold Fv complex, with the Fv based on PDB ID 1TZG. Resolution: 2.7→28.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.836 / SU B: 42.025 / SU ML: 0.42 / Isotropic thermal model: Isotropic with 8 TLS groups / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.497 / Stereochemistry target values: Engh & Huber / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 41.289 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→28.99 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|