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万見
- PDB-6zsi: The mechanism of activation of the actin binding protein EHBP1 by... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zsi
タイトルThe mechanism of activation of the actin binding protein EHBP1 by Rab8 family members.
要素
  • EH domain-binding protein 1
  • Ras-related protein Rab-8A
キーワードENDOCYTOSIS / Rab GTPase / EHBP1 / bMERB domain / CH domain
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport to postsynaptic membrane / Golgi vesicle fusion to target membrane / regulation of protein transport / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / vesicle-mediated transport in synapse / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / trans-Golgi network transport vesicle / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs ...neurotransmitter receptor transport to postsynaptic membrane / Golgi vesicle fusion to target membrane / regulation of protein transport / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / vesicle-mediated transport in synapse / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / trans-Golgi network transport vesicle / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / protein localization to cilium / endocytic recycling / non-motile cilium / vesicle docking involved in exocytosis / TBC/RABGAPs / ciliary membrane / ciliary base / Golgi organization / exocytosis / cilium assembly / phagocytic vesicle / centriole / axonogenesis / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein tyrosine kinase binding / trans-Golgi network membrane / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / small GTPase binding / autophagy / centriolar satellite / cellular response to insulin stimulus / phagocytic vesicle membrane / endocytosis / recycling endosome membrane / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / synaptic vesicle / GDP binding / protein transport / actin cytoskeleton / midbody / endosome membrane / lysosome / endosome / regulation of autophagy / ciliary basal body / cilium / Golgi membrane / neuronal cell body / GTPase activity / dendrite / centrosome / GTP binding / nucleolus / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
NT-type C2 domain / N-terminal C2 in EEIG1 and EHBP1 proteins / C2 NT-type domain profile. / bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / DUF3585 / : / : / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor ...NT-type C2 domain / N-terminal C2 in EEIG1 and EHBP1 proteins / C2 NT-type domain profile. / bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / DUF3585 / : / : / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Small GTPase Rab domain profile. / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Ras-related protein Rab-8A / EH domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.914 Å
データ登録者Rai, A. / Bleimling, N. / Vetter, I.R. / Goody, R.S.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)grant GO 284/10-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The mechanism of activation of the actin binding protein EHBP1 by Rab8 family members.
著者: Rai, A. / Bleimling, N. / Vetter, I.R. / Goody, R.S.
履歴
登録2020年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Rab-8A
B: Ras-related protein Rab-8A
C: EH domain-binding protein 1
D: EH domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,44610
ポリマ－78,1414
非ポリマー1,3056
水75742
1
A: Ras-related protein Rab-8A
C: EH domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7235
ポリマ－39,0712
非ポリマー6533
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area16660 Å2
手法PISA
2
B: Ras-related protein Rab-8A
D: EH domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7235
ポリマ－39,0712
非ポリマー6533
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area17170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.360, 35.380, 165.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.760, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Ras-related protein Rab-8A / Oncogene c-mel


分子量: 20476.572 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB8A, MEL, RAB8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61006
#2: タンパク質 EH domain-binding protein 1


分子量: 18594.014 Da / 分子数: 2 / Mutation: M1116A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHBP1, KIAA0903, NACSIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NDI1

-
非ポリマー , 4種, 48分子

#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M Mes pH 6.0 5% w/v PEG 3000 30% v/v PEG 200

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.919532 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月4日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.919532 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→46.108 Å / Num. obs: 52601 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 11.243 % / Biso Wilson estimate: 41.47 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 1.062 / Net I/σ(I): 19.75 / Num. measured all: 591373 / Scaling rejects: 108
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.91-1.966.470.8722.0723753393336710.7620.94893.3
1.96-2.026.9860.7142.7425883370737050.8580.77299.9
2.02-2.086.9760.5153.8825748369136910.9250.557100
2.08-2.146.9320.3975.0524393352335190.9480.4399.9
2.14-2.218.9250.4296.6931193349534950.9710.453100
2.21-2.2913.4530.478.944206328632860.9810.488100
2.29-2.3713.680.37411.2845035329032920.9860.389100
2.37-2.4713.2810.3112.9841184310231010.990.322100
2.47-2.5813.8130.23916.3241108297729760.9940.248100
2.58-2.7113.960.19219.5140289288628860.9960.199100
2.71-2.8513.4120.1523.536239270227020.9970.156100
2.85-3.0313.4910.11628.1135507263126320.9980.121100
3.03-3.2413.6910.09632.3333215242624260.9980.099100
3.24-3.512.9570.0738.4229036224222410.9990.073100
3.5-3.8313.0250.05843.6527601211921190.9990.06100
3.83-4.2812.7860.04749.3824331190319030.9990.049100
4.28-4.9413.2570.04254.3222577170317030.9990.044100
4.94-6.0512.8460.04551.2818729145714580.9990.046100
6.05-8.5611.6070.03851.01131861137113610.0499.9
8.56-46.10812.3820.03261.6981606656590.9990.03499.1
Serial crystallography sample delivery手法: fixed target

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5SZI

5szi


解像度: 1.914→46.108 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 29.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2669 2630 5 %
Rwork0.223 49961 -
obs0.2252 52591 99.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 195.66 Å2 / Biso min: 23.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.914→46.108 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4971 0 80 42 5093
Biso mean--39.25 44.85 -
残基数----607
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095128
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2316887
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052763
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004877
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6741997
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9142-1.9490.35011240.3276236490
1.949-1.98650.35311360.3042579100
1.9865-2.02710.30661390.29272641100
2.0271-2.07110.29951390.27872650100
2.0711-2.11930.29831360.2712582100
2.1193-2.17230.30581390.26982633100
2.1723-2.23110.3681370.27262600100
2.2311-2.29670.27231360.25762591100
2.2967-2.37080.28991400.252667100
2.3708-2.45560.29511370.25442602100
2.4556-2.55390.29141390.26092637100
2.5539-2.67010.31341380.25632622100
2.6701-2.81090.28211390.25082649100
2.8109-2.98690.25851390.2512640100
2.9869-3.21750.31591420.26862684100
3.2175-3.54120.28531390.2342650100
3.5412-4.05330.24751400.20062665100
4.0533-5.10570.23971430.16962703100
5.1057-46.1080.22051480.18912802100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.74010.27414.25053.0690.91379.5806-0.4491-0.53040.3164-0.1114-0.18270.3035-1.2002-1.27430.27090.41850.1574-0.05290.3764-0.07790.316364.729632.139931.1899
24.54180.55141.47272.45770.40442.409-0.17340.30910.092-0.16350.103-0.0246-0.21550.29580.04760.2533-0.00640.05120.20180.01560.233943.912348.152252.2546
34.5054-0.61221.44561.1817-0.15071.7252-0.2417-0.1872-0.55110.02680.15760.29040.0057-0.17610.07230.67590.09350.00490.5941-0.1640.538743.058122.59738.842
44.3048-0.31480.81310.9319-0.19960.65990.2354-0.2735-0.3949-0.0029-0.0361-0.14330.120.1735-0.1390.63720.0179-0.04260.66270.01410.472368.215339.020273.5112
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 7:177)A7 - 177
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 6:178)B6 - 178
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resseq 18:147)C18 - 147
4X-RAY DIFFRACTION4(chain D and resseq 18:150)D18 - 150

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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