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万見
- PDB-7k6q: Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7k6q
タイトルActive state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome
要素
  • (DNA (146-MER)) x 2
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4ヒストンH4
  • Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specificヒストンメチルトランスフェラーゼ
  • Ubiquitinユビキチン
キーワードStructural Protein/DNA/Transferase (構造) / TRANSFERASE (転移酵素) / Structural Protein-DNA-Transferase complex (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of heterochromatin formation / meiotic recombination checkpoint signaling / : / histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / global genome nucleotide-excision repair / 相同組換え / postreplication repair / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling ...negative regulation of heterochromatin formation / meiotic recombination checkpoint signaling / : / histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / global genome nucleotide-excision repair / 相同組換え / postreplication repair / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / subtelomeric heterochromatin formation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Translesion synthesis by REV1 / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / Translesion synthesis by POLK / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / DNA damage checkpoint signaling / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Regulation of NF-kappa B signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / Defective CFTR causes cystic fibrosis
類似検索 - 分子機能
Histone H3-K79 methyltransferase, fungi / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...Histone H3-K79 methyltransferase, fungi / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Ubiquitin domain signature. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシルメチオニン / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-C / ヒストンH4 / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Valencia-Sanchez, M.I. / De Ioannes, P.E. / Miao, W. / Truong, D.M. / Lee, R. / Armache, J.-P. / Boeke, J.D. / Armache, K.-J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
David and Lucile Packard Foundationna 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM115882-03 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Regulation of the Dot1 histone H3K79 methyltransferase by histone H4K16 acetylation.
著者: Marco Igor Valencia-Sánchez / Pablo De Ioannes / Miao Wang / David M Truong / Rachel Lee / Jean-Paul Armache / Jef D Boeke / Karim-Jean Armache /
要旨: Dot1 (disruptor of telomeric silencing-1), the histone H3 lysine 79 (H3K79) methyltransferase, is conserved throughout evolution, and its deregulation is found in human leukemias. Here, we provide ...Dot1 (disruptor of telomeric silencing-1), the histone H3 lysine 79 (H3K79) methyltransferase, is conserved throughout evolution, and its deregulation is found in human leukemias. Here, we provide evidence that acetylation of histone H4 allosterically stimulates yeast Dot1 in a manner distinct from but coordinating with histone H2B ubiquitination (H2BUb). We further demonstrate that this stimulatory effect is specific to acetylation of lysine 16 (H4K16ac), a modification central to chromatin structure. We provide a mechanism of this histone cross-talk and show that H4K16ac and H2BUb play crucial roles in H3K79 di- and trimethylation in vitro and in vivo. These data reveal mechanisms that control H3K79 methylation and demonstrate how H4K16ac, H3K79me, and H2BUb function together to regulate gene transcription and gene silencing to ensure optimal maintenance and propagation of an epigenetic state.
履歴
登録2020年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22692
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)
K: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
L: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)233,80313
ポリマ－233,40512
非ポリマー3981
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 6種, 10分子 AEBFCGDHKL

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 11562.554 Da / 分子数: 2 / 変異: K79M, G103A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 10403.212 Da / 分子数: 2 / 変異: K17X / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 11694.650 Da / 分子数: 2 / 変異: G99R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 10322.814 Da / 分子数: 2 / 変異: K120C, S32T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific / ヒストンメチルトランスフェラーゼ / Disrupter of telomere silencing protein 1 / Histone H3-K79 methyltransferase / H3-K79-HMTase / ...Disrupter of telomere silencing protein 1 / Histone H3-K79 methyltransferase / H3-K79-HMTase / Lysine N-methyltransferase 4


分子量: 46686.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q04089, [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase
#8: タンパク質 Ubiquitin / ユビキチン


分子量: 8622.922 Da / 分子数: 1 / 変異: G76C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 44824.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45304.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 1種, 1分子

#9: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE / S-アデノシルメチオニン


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosomeCOMPLEXH4K16 acetylated H2BK120 Ubiquitinated H3K79M#1-#80RECOMBINANT
2HistonesヒストンCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specificヒストンメチルトランスフェラーゼCOMPLEX#71RECOMBINANT
4Polyubiquitin-BCOMPLEX#81RECOMBINANT
5DNA (146-MER)COMPLEX#5-#61RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
41NO
51NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
21Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
31Homo sapiens (ヒト)9606
41Synthetic construct (人工物)32630
52Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
63Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
74Homo sapiens (ヒト)9606
85Synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Escherichia coli (大腸菌)562
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Escherichia coli (大腸菌)562
44Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタンTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
250 mMKClKCl1
31 mMMgCl2MgCl21
41 mMDTTDTT1
試料濃度: 0.45 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 297 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 74.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1809
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
3Leginon画像取得
5GctfCTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
9Cootモデルフィッティング
11PHENIXモデル精密化
12cryoSPARC2.15初期オイラー角割当
13cisTEM1最終オイラー角割当
14cryoSPARC2.15分類
15cisTEM1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 656198
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 292034 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
11U2Z

1u2z

A1
23TU4

3tu4

1
31UBQ

1ubq

A1
45AV5

5av5

F1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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