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- EMDB-22693: Noncatalytic conformation Dot1 bound to the unacetylated H4 nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22693
タイトルNoncatalytic conformation Dot1 bound to the unacetylated H4 nucleosome
マップデータInactive conformation Dot1 bound to the H4 unacetylated nucleosome
試料
  • 複合体: Noncatalytic conformation Dot1 bound to the unacetylated H4 nucleosome
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
    • 複合体: Polyubiquitin-B
      • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-B
    • 複合体: DNA (146-MER)
      • DNA: DNA (146-MER)
      • DNA: DNA (146-MER)
機能・相同性
機能・相同性情報


PKMTs methylate histone lysines / meiotic recombination checkpoint signaling / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / global genome nucleotide-excision repair / negative regulation of heterochromatin formation / postreplication repair / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / recombinational repair ...PKMTs methylate histone lysines / meiotic recombination checkpoint signaling / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / global genome nucleotide-excision repair / negative regulation of heterochromatin formation / postreplication repair / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / recombinational repair / subtelomeric heterochromatin formation / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / DNA damage checkpoint signaling / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / nucleotide-excision repair / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53
類似検索 - 分子機能
Histone H3-K79 methyltransferase, fungi / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site ...Histone H3-K79 methyltransferase, fungi / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / : / Ubiquitin domain signature. / Histone H2A/H2B/H3 / Ubiquitin conserved site / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Ubiquitin domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-C / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sap (パン酵母) / Synthetic (人工物) / Xenopus lenduensis (カエル) / Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Valencia-Sanchez MI / De Ioannes PE / Miao W / Truong DM / Lee R / Armache J-P / Boeke JD / Armache K-J
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
David and Lucile Packard Foundation 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM115882-03 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Regulation of the Dot1 histone H3K79 methyltransferase by histone H4K16 acetylation.
著者: Marco Igor Valencia-Sánchez / Pablo De Ioannes / Miao Wang / David M Truong / Rachel Lee / Jean-Paul Armache / Jef D Boeke / Karim-Jean Armache /
要旨: Dot1 (disruptor of telomeric silencing-1), the histone H3 lysine 79 (H3K79) methyltransferase, is conserved throughout evolution, and its deregulation is found in human leukemias. Here, we provide ...Dot1 (disruptor of telomeric silencing-1), the histone H3 lysine 79 (H3K79) methyltransferase, is conserved throughout evolution, and its deregulation is found in human leukemias. Here, we provide evidence that acetylation of histone H4 allosterically stimulates yeast Dot1 in a manner distinct from but coordinating with histone H2B ubiquitination (H2BUb). We further demonstrate that this stimulatory effect is specific to acetylation of lysine 16 (H4K16ac), a modification central to chromatin structure. We provide a mechanism of this histone cross-talk and show that H4K16ac and H2BUb play crucial roles in H3K79 di- and trimethylation in vitro and in vivo. These data reveal mechanisms that control H3K79 methylation and demonstrate how H4K16ac, H3K79me, and H2BUb function together to regulate gene transcription and gene silencing to ensure optimal maintenance and propagation of an epigenetic state.
履歴
登録2020年9月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月10日-
マップ公開2021年2月10日-
更新2021年2月10日-
現状2021年2月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 5
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22693.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22693.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Inactive conformation Dot1 bound to the H4 unacetylated nucleosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 310.5 Å		1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 310.5 Å		1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 310.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.035 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.6 / ムービー #1: 5
最小 - 最大-9.063707 - 28.505844
平均 (標準偏差)0.005038012 (±1.0112352)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 310.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0351.0351.035
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z310.500310.500310.500
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-9.06428.5060.005

-
添付データ

-
ハーフマップ: Half map Inactive conformation Dot1 bound to the...

ファイルemd_22693_half_map_1.map
注釈Half map Inactive conformation Dot1 bound to the H4 unacetylated nucleosome
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map Inactive conformation Dot1 bound to the...

ファイルemd_22693_half_map_2.map
注釈Half map Inactive conformation Dot1 bound to the H4 unacetylated nucleosome
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Noncatalytic conformation Dot1 bound to the unacetylated H4 nucleosome

全体名称: Noncatalytic conformation Dot1 bound to the unacetylated H4 nucleosome
要素
  • 複合体: Noncatalytic conformation Dot1 bound to the unacetylated H4 nucleosome
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
    • 複合体: Polyubiquitin-B
      • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-B
    • 複合体: DNA (146-MER)
      • DNA: DNA (146-MER)
      • DNA: DNA (146-MER)

+
超分子 #1: Noncatalytic conformation Dot1 bound to the unacetylated H4 nucleosome

超分子名称: Noncatalytic conformation Dot1 bound to the unacetylated H4 nucleosome
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: H2BK120 Ubiquitinated H3K79M
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #2: Histones

超分子名称: Histones / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #3: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

超分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #4: Polyubiquitin-B

超分子名称: Polyubiquitin-B / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6
由来(天然)生物種: Homo sap (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #5: DNA (146-MER)

超分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: Synthetic (人工物)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus lenduensis (カエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KPHRYRPGTV ALRE IRRYQ KSTELLIRKL PFQRLVREIA QDFMTDLRFQ SSAVMALQEA SEAYL VALF EDTNLCAIHA KRVTIMPKDI QLARRIRGER

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GGAKRHRKVL RDNIQGITKP AIRRLARRGG VKRISGLI Y EETRGVLKVF LENVIRDAVT YTEHAKRKTV TAMDVVYALK RQGRTLYGFG

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKAKTRSSRA GLQFPVGRVH RLLRKGNYAE RVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRND EELNKLLGRV TIAQGGVLP NIQSVLLPK

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TRKESYAIYV YKVLKQVHPD TG ISSKAMS IMNSFVNDVF ERIAGEASRL AHYNKRSTIT SREIQTAVRL LLP GELAKH AVSEGTKAVT KYTSA

+
分子 #5: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SSTFVDWNGP CLRLQYPLFD IEYLR SHEI YSGTPIQSIS LRTTAKLQSI LFSNYMEEYK VDFKRSTAIY NPMSEI GKL IEYSCLVFLP SPYAEQLKET ILPDLNASFD NSDTKGFVNA INLYNKM IR EIPRQRIIDH LETIDKIPRS FIHDFLHIVY TRSIHPQANK ...文字列:
SSTFVDWNGP CLRLQYPLFD IEYLR SHEI YSGTPIQSIS LRTTAKLQSI LFSNYMEEYK VDFKRSTAIY NPMSEI GKL IEYSCLVFLP SPYAEQLKET ILPDLNASFD NSDTKGFVNA INLYNKM IR EIPRQRIIDH LETIDKIPRS FIHDFLHIVY TRSIHPQANK LKHYKAFS N YVYGELLPNF LSDVYQQCQL KKGDTFMDLG SGVGNCVVQA ALECGCALS FGCEIMDDAS DLTILQYEEL KKRCKLYGMR LNNVEFSLKK SFVDNNRVAE LIPQCDVIL VNNFLFDEDL NKKVEKILQT AKVGCKIISL KSLRSLTYQI N FYNVENIF NRLKVQRYDL KEDSVSWTHS GGEYYISTVM EDVDESLFSP AA RGRRPVK YM

+
分子 #6: Polyubiquitin-B

分子名称: Polyubiquitin-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGC

+
分子 #7: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
配列文字列:
TCGAGAATCC CGGTGCCGAG GCCGCTCAAT TGGTCGTAGA CAGCTCTAG CACCGCTTAA ACGCACGTAC GGATTCTCCC CCGCGTTTTA ACCGCCAAGG GGATTACTC CCTAGTCTCC AGGCACGTGT CAGATATATA CATCCGAT

+
分子 #8: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 8 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
配列文字列:
ATCGGATGTA TATATCTGAC ACGTGCCTGG AGACTAGGGA GTAATCCCCT TGGCGGTTA AAACGCGGGG GAGAATCCGT ACGTGCGTTT AAGCGGTGCT A GAGCTGTC TACGACCAAT TGAGCGGCCT CGGCACCGGG ATTCTCGA

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.45 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTrisTris
50.0 mMKClKCl
1.0 mMMgCl2MgCl2
1.0 mMDTTDTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 297 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4031 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1673215
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.18)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1u2z


詳細: 1U2Z 3TU4 1UBQ
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15) / 使用した粒子像数: 119673
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15) / 詳細: Ab initio in CryoSparc
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1u2z

chain_id: A

3tu4


1ubq

chain_id: A
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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