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- PDB-6se0: Class 1 : CENP-A nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6se0
タイトルClass 1 : CENP-A nucleosome
要素
  • (DNA (145-MER)) x 2
  • (Histone H2A type 2- ...) x 2
  • Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
  • Histone H3-like centromeric protein A
  • Histone H4
キーワードNUCLEAR PROTEIN / CENP-A / nucleosome (ヌクレオソーム) / centromere (セントロメア) / centromeric chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


condensed chromosome inner kinetochore / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / nuclear pericentric heterochromatin / condensed nuclear chromosome kinetochore / negative regulation of megakaryocyte differentiation / condensed nuclear chromosome, centromeric region / CENP-A containing nucleosome assembly / establishment of mitotic spindle orientation / DNA replication-independent nucleosome assembly ...condensed chromosome inner kinetochore / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / nuclear pericentric heterochromatin / condensed nuclear chromosome kinetochore / negative regulation of megakaryocyte differentiation / condensed nuclear chromosome, centromeric region / CENP-A containing nucleosome assembly / establishment of mitotic spindle orientation / DNA replication-independent nucleosome assembly / chromosome, centromeric region / telomere capping / mitotic cytokinesis / innate immune response in mucosa / DNA-templated transcription, initiation / telomere organization / DNA replication-dependent nucleosome assembly / nuclear nucleosome / chromatin silencing at rDNA / negative regulation of gene expression, epigenetic / regulation of gene silencing by miRNA / nuclear chromosome / regulation of megakaryocyte differentiation / protein heterotetramerization / nucleosome assembly / ヌクレオソーム / double-strand break repair via nonhomologous end joining / chromatin organization / nuclear chromosome, telomeric region / antibacterial humoral response / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / protein ubiquitination / defense response to Gram-positive bacterium / nuclear chromatin / protein domain specific binding / chromatin binding / cellular protein metabolic process / viral process / protein heterodimerization activity / protein-containing complex / cell / RNA binding / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / 生体膜 / 核質 / extracellular region / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質
Histone H4, conserved site / Histone-fold / Histone H3/CENP-A / Histone H2B / Histone H4 / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor (TAF) / Histone H2A/H2B/H3 / Histone H2A, C-terminal domain / Histone H2A conserved site ...Histone H4, conserved site / Histone-fold / Histone H3/CENP-A / Histone H2B / Histone H4 / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor (TAF) / Histone H2A/H2B/H3 / Histone H2A, C-terminal domain / Histone H2A conserved site / CENP-T/Histone H4, histone fold / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / C-terminus of histone H2A / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
Histone H3-like centromeric protein A / Histone H4 / Histone H2A type 2-A / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Ali-Ahmad, A. / Bilokapic, S. / Schafer, I.B. / Halic, M. / Sekulic, N.
資金援助 ノルウェー, ドイツ, 2件
組織認可番号
Research Council of Norway263195 ノルウェー
European Research CouncilERC-smallRNAhet-309584 ドイツ
引用ジャーナル: EMBO Rep. / : 2019
タイトル: CENP-C unwraps the human CENP-A nucleosome through the H2A C-terminal tail.
著者: Ahmad Ali-Ahmad / Silvija Bilokapić / Ingmar B Schäfer / Mario Halić / Nikolina Sekulić /
要旨: Centromeres are defined epigenetically by nucleosomes containing the histone H3 variant CENP-A, upon which the constitutive centromere-associated network of proteins (CCAN) is built. CENP-C is ...Centromeres are defined epigenetically by nucleosomes containing the histone H3 variant CENP-A, upon which the constitutive centromere-associated network of proteins (CCAN) is built. CENP-C is considered to be a central organizer of the CCAN. We provide new molecular insights into the structure of human CENP-A nucleosomes, in isolation and in complex with the CENP-C central region (CENP-C ), the main CENP-A binding module of human CENP-C. We establish that the short αN helix of CENP-A promotes DNA flexibility at the nucleosome ends, independently of the sequence it wraps. Furthermore, we show that, in vitro, two regions of human CENP-C (CENP-C and CENP-C ) both bind exclusively to the CENP-A nucleosome. We find CENP-C to bind with high affinity due to an extended hydrophobic area made up of CENP-A and CENP-A . Importantly, we identify two key conformational changes within the CENP-A nucleosome upon CENP-C binding. First, the loose DNA wrapping of CENP-A nucleosomes is further exacerbated, through destabilization of the H2A C-terminal tail. Second, CENP-C rigidifies the N-terminal tail of H4 in the conformation favoring H4 monomethylation, essential for a functional centromere.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32019年10月23日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
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  • マップデータ: EMDB-10151
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MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3-like centromeric protein A
B: Histone H4
C: Histone H2A type 2-A
D: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
E: Histone H3-like centromeric protein A
F: Histone H4
G: Histone H2A type 2-A
H: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
I: DNA (145-MER)
J: DNA (145-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,34210
ポリマ-200,34210
非ポリマー00
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area56870 Å2
ΔGint-408 kcal/mol
Surface area75040 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質・ペプチド , 3種, 6分子 AEBFDH

#1: タンパク質・ペプチド Histone H3-like centromeric protein A / Centromere autoantigen A / Centromere protein A / CENP-A


分子量: 16023.630 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49450
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4 /


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#4: タンパク質・ペプチド Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H2B.1 A / Histone H2B.a / H2B/a / Histone H2B.g / H2B/g / Histone H2B.h / H2B/h / Histone H2B.k / H2B/k / Histone H2B.l / H2B/l


分子量: 13937.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H2BC, H2BFL, HIST1H2BE, H2BFH, HIST1H2BF, H2BFG, HIST1H2BG, H2BFA, HIST1H2BI, H2BFK
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62807

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Histone H2A type 2- ... , 2種, 2分子 CG

#3: タンパク質・ペプチド Histone H2A type 2-A / Histone H2A.2 / Histone H2A/o


分子量: 13994.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST2H2AA3, H2AFO, HIST2H2AA, HIST2H2AA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6FI13
#5: タンパク質・ペプチド Histone H2A type 2-A / Histone H2A.2 / Histone H2A/o


分子量: 14125.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST2H2AA3, H2AFO, HIST2H2AA, HIST2H2AA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6FI13

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#6: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 44520.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#7: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 44991.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素

タイプ: COMPLEX

ID名称Entity IDParent-ID由来
1CENP-A nucleosome1, 2, 3, 4, 5, 6, 70MULTIPLE SOURCES
2CENP-A nucleosome1, 2, 3, 4, 51RECOMBINANT
3DNAデオキシリボ核酸6, 71RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)

Ncbi tax-ID: 562 / 生物種: Escherichia coli (大腸菌)

IDEntity assembly-ID
22
33
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 100 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 分解能の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 170000 / 対称性のタイプ: POINT
精密化Stereochemistry target values: CDL v1.2
拘束条件

精密化-ID: ELECTRON MICROSCOPY

タイプDev ideal
f_bond_d0.008512810
f_angle_d1.00518535
f_chiral_restr0.05732099
f_plane_restr0.00831338
f_dihedral_angle_d24.54416670

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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