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- PDB-6s8s: Extended structure of the human DDX6 C-terminal domain in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s8s
タイトルExtended structure of the human DDX6 C-terminal domain in complex with an EDC3 FDF peptide
要素
  • Enhancer of mRNA-decapping protein 3
  • Probable ATP-dependent RNA helicase DDX6
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Translational control / mRNA decay / miRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / viral RNA genome packaging / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / P-body assembly / RISC complex / stem cell population maintenance / negative regulation of neuron differentiation / stress granule assembly / helicase activity ...deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / viral RNA genome packaging / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / P-body assembly / RISC complex / stem cell population maintenance / negative regulation of neuron differentiation / stress granule assembly / helicase activity / P-body / neuron differentiation / cytoplasmic stress granule / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / RNA helicase activity / negative regulation of translation / RNA helicase / cadherin binding / protein domain specific binding / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Linker region of enhancer of mRNA-decapping protein 3 / Lsm16, N-terminal / Scd6-like Sm domain / Lsm14-like, N-terminal / Scd6-like Sm domain / FDF domain / FDF domain / DFDF domain / DFDF domain profile. / FDF ...Linker region of enhancer of mRNA-decapping protein 3 / Lsm16, N-terminal / Scd6-like Sm domain / Lsm14-like, N-terminal / Scd6-like Sm domain / FDF domain / FDF domain / DFDF domain / DFDF domain profile. / FDF / YjeF N-terminal domain superfamily / YjeF-related protein N-terminus / YjeF N-terminal domain / YjeF N-terminal domain profile. / : / Sm domain profile. / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX6 / Enhancer of mRNA-decapping protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Peter, D. / Valkov, E.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2019
タイトル: Molecular basis for GIGYF-Me31B complex assembly in 4EHP-mediated translational repression.
著者: Peter, D. / Ruscica, V. / Bawankar, P. / Weber, R. / Helms, S. / Valkov, E. / Igreja, C. / Izaurralde, E.
履歴
登録2019年7月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX6
B: Enhancer of mRNA-decapping protein 3
C: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX6
D: Enhancer of mRNA-decapping protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,05118
ポリマ－55,0904
非ポリマー1,96114
水4,648258
1
A: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX6
B: Enhancer of mRNA-decapping protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,68410
ポリマ－27,5452
非ポリマー1,1398
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area11830 Å2
手法PISA
2
C: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX6
D: Enhancer of mRNA-decapping protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3688
ポリマ－27,5452
非ポリマー8236
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area11450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.425, 47.878, 65.757
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.340, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-415-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Probable ATP-dependent RNA helicase DDX6 / ATP-dependent RNA helicase p54 / DEAD box protein 6 / Oncogene RCK


分子量: 22475.650 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX6, HLR2, RCK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26196, RNA helicase
#2: タンパク質・ペプチド Enhancer of mRNA-decapping protein 3 / LSM16 homolog / YjeF N-terminal domain-containing protein 2 / hYjeF_N2 / YjeF domain-containing protein 1


分子量: 5069.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EDC3, LSM16, YJDC, YJEFN2, PP844 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96F86
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-CXS / 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID / 3-(シクロヘキシルアミノ)-1-プロパンスルホン酸


分子量: 221.317 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: C9H19NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.03 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M CAPS pH 10.5, 1.2 M NaH2PO4, 0.8 M K2HPO4, 0.2 M Li2SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→25.31 Å / Num. obs: 25958 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 30.69 Å2 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.21→2.25 Å / Num. unique obs: 961 / Rsym value: 0.467

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WAX

2wax


解像度: 2.21→25.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU R Cruickshank DPI: 0.236 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.249 / SU Rfree Blow DPI: 0.195 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.193
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1314 5.06 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.181 25943 95.6 %-
原子変位パラメータBiso max: 144.86 Å2 / Biso mean: 40.05 Å2 / Biso min: 13.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.2111 Å20 Å22.9435 Å2
2---10.3715 Å20 Å2
3---4.1604 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.21→25.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3402 0 115 258 3775
Biso mean--69.38 41.2 -
残基数----415
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1288SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes603HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3577HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion449SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4060SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3577HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4828HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.38
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.12
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2394 31 5.97 %
Rwork0.2338 488 -
all0.2341 519 -
obs--72.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.60720.23430.27141.38770.22992.302-0.0106-0.07570.12450.0619-0.0233-0.1015-0.19070.13850.0339-0.0037-0.0118-0.0078-0.00750.0082-0.0203-29.4414.495524.2661
25.79860.59582.43233.23060.98824.1146-0.1317-0.57650.23790.2872-0.17770.18230.2011-0.49240.3095-0.1403-0.01470.0164-0.1045-0.0372-0.0541-41.85882.307221.9703
31.9234-0.34670.30581.1538-0.24261.48690.05690.0287-0.0418-0.0293-0.04960.01430.00050.0718-0.0074-0.0631-0.01630.0022-0.0015-0.022-0.0571-22.354314.0658-7.9614
44.87311.2374.86061.35541.42656.0656-0.19050.4087-0.1074-0.28160.2418-0.0889-0.34191.0469-0.0513-0.1146-0.01820.0407-0.00060.0272-0.054-5.57578.962-5.7014
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A296 - 463
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B190 - 226
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C296 - 468
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D190 - 226

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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