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登録情報
データベース: PDB / ID: 6nzu
タイトルStructure of the human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
要素
  • Acyl carrier protein
  • Cysteine desulfurase, mitochondrial
  • Frataxin, mitochondrial
  • Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
  • LYR motif-containing protein 4
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Molybdenum cofactor biosynthesis / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / Mitochondrial protein import / negative regulation of iron ion import across plasma membrane / L-cysteine desulfurase complex / regulation of ferrochelatase activity / positive regulation of succinate dehydrogenase activity / positive regulation of lyase activity / positive regulation of aconitate hydratase activity / 深部感覚 ...Molybdenum cofactor biosynthesis / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / Mitochondrial protein import / negative regulation of iron ion import across plasma membrane / L-cysteine desulfurase complex / regulation of ferrochelatase activity / positive regulation of succinate dehydrogenase activity / positive regulation of lyase activity / positive regulation of aconitate hydratase activity / 深部感覚 / small molecule metabolic process / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / [2Fe-2S] cluster assembly / sulfur amino acid metabolic process / cysteine desulfurase / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / cysteine desulfurase activity / molybdopterin cofactor biosynthetic process / iron chaperone activity / acyl carrier activity / negative regulation of organ growth / negative regulation of multicellular organism growth / 酸化的リン酸化 / adult walking behavior / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly / embryo development ending in birth or egg hatching / heme biosynthetic process / iron-sulfur cluster binding / response to iron ion / ferroxidase / protein autoprocessing / molecular adaptor activity / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / ferroxidase activity / positive regulation of catalytic activity / aerobic respiration / ion transport / ferric iron binding / mitochondrion organization / ferrous iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / cellular iron ion homeostasis / cellular response to hydrogen peroxide / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / protein-containing complex assembly / pyridoxal phosphate binding / nuclear body / positive regulation of cell growth / ミトコンドリアマトリックス / iron ion binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / ミトコンドリア / protein homodimerization activity / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Phosphopantetheine attachment site / Frataxin/CyaY superfamily / Frataxin conserved site / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / ACP-like superfamily / Aminotransferase class-V / Frataxin / Cysteine desulfurase / Phosphopantetheine attachment site ...Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Phosphopantetheine attachment site / Frataxin/CyaY superfamily / Frataxin conserved site / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / ACP-like superfamily / Aminotransferase class-V / Frataxin / Cysteine desulfurase / Phosphopantetheine attachment site / Frataxin-like domain / NifU-like N terminal domain / Complex 1 protein (LYR family) / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / Frataxin/CyaY / Acyl carrier protein (ACP) / Aminotransferase class V domain / Phosphopantetheine attachment site. / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent transferase domain 1 / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Frataxin family profile. / Carrier protein (CP) domain profile. / Complex 1 LYR protein / Frataxin family signature. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Cysteine desulfurase IscS / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold
Acyl carrier protein / Frataxin, mitochondrial / Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial / LYR motif-containing protein 4 / Cysteine desulfurase, mitochondrial
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Fox, N.G. / Yu, X. / Xidong, F. / Alain, M. / Joseph, N. / Claire, S.D. / Christine, B. / Han, S. / Yue, W.W.
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2019
タイトル: Structure of the human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex provides insight into its activation mechanism.
著者: Nicholas G Fox / Xiaodi Yu / Xidong Feng / Henry J Bailey / Alain Martelli / Joseph F Nabhan / Claire Strain-Damerell / Christine Bulawa / Wyatt W Yue / Seungil Han /
要旨: The core machinery for de novo biosynthesis of iron-sulfur clusters (ISC), located in the mitochondria matrix, is a five-protein complex containing the cysteine desulfurase NFS1 that is activated by ...The core machinery for de novo biosynthesis of iron-sulfur clusters (ISC), located in the mitochondria matrix, is a five-protein complex containing the cysteine desulfurase NFS1 that is activated by frataxin (FXN), scaffold protein ISCU, accessory protein ISD11, and acyl-carrier protein ACP. Deficiency in FXN leads to the loss-of-function neurodegenerative disorder Friedreich's ataxia (FRDA). Here the 3.2 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the FXN-bound active human complex, containing two copies of the NFS1-ISD11-ACP-ISCU-FXN hetero-pentamer, delineates the interactions of FXN with other component proteins of the complex. FXN binds at the interface of two NFS1 and one ISCU subunits, modifying the local environment of a bound zinc ion that would otherwise inhibit NFS1 activity in complexes without FXN. Our structure reveals how FXN facilitates ISC production through stabilizing key loop conformations of NFS1 and ISCU at the protein-protein interfaces, and suggests how FRDA clinical mutations affect complex formation and FXN activation.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年7月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_name_com / entity_src_gen ...entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-0560
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase, mitochondrial
B: LYR motif-containing protein 4
C: Acyl carrier protein
D: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
E: Cysteine desulfurase, mitochondrial
F: LYR motif-containing protein 4
G: Acyl carrier protein
H: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
I: Frataxin, mitochondrial
J: Frataxin, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,43816
ポリマ-183,73110
非ポリマー1,7066
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area27520 Å2
ΔGint-184 kcal/mol
Surface area62340 Å2

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要素

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タンパク質・ペプチド , 5種, 10分子 AEBFCGDHIJ

#1: タンパク質・ペプチド Cysteine desulfurase, mitochondrial /


分子量: 44850.371 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 56-457 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFS1, NIFS, HUSSY-08
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y697, cysteine desulfurase
#2: タンパク質・ペプチド LYR motif-containing protein 4


分子量: 10850.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYRM4, C6orf149, ISD11, CGI-203
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HD34
#3: タンパク質・ペプチド Acyl carrier protein / / ACP


分子量: 8251.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: acpP, DQL48_09575, EOL36_14065
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A437HBF4
#4: タンパク質・ペプチド Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial / NifU-like N-terminal domain-containing protein / NifU-like protein


分子量: 13412.580 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 35-157 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ISCU, NIFUN
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H1K1
#5: タンパク質・ペプチド Frataxin, mitochondrial / / Friedreich ataxia protein / Fxn


分子量: 14501.001 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 81-210 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FXN, FRDA, X25
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q16595, ferroxidase

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非ポリマー , 3種, 6分子

#6: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C8H10NO6P / ピリドキサールリン酸
#7: 化合物 ChemComp-8Q1 / S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate / S-dodecanoyl-4'-phosphopantetheine


分子量: 540.651 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C23H45N2O8PS
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn / 亜鉛

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1,2,3,4,5 / 由来: RECOMBINANT
分子量: 0.186 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7Cootモデルフィッティング
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 分解能の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 267153 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1

IDPDB-IDPDB chain-ID
15KZ5A
25WKPA
35WKPB
45WKPC
55WKPD

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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