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- PDB-5uwa: Structure of E. coli phospholipid binding protein MlaC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uwa
タイトルStructure of E. coli phospholipid binding protein MlaC
要素Probable phospholipid-binding protein MlaC
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / phospholipid-binding protein / bacterial lipid transport
機能・相同性Tgt2/MlaC superfamily / Toluene tolerance Ttg2/phospholipid-binding protein MlaC / MlaC protein / intermembrane phospholipid transfer / phospholipid transport / outer membrane-bounded periplasmic space / Chem-8ND / Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaC
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.501 Å
データ登録者Bhabha, G. / Ekiert, D.C.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99GM112982 米国
Damon Runyon Cancer Research FoundationDRG-2140-12 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Cell / : 2017
タイトル: Architectures of Lipid Transport Systems for the Bacterial Outer Membrane.
著者: Damian C Ekiert / Gira Bhabha / Georgia L Isom / Garrett Greenan / Sergey Ovchinnikov / Ian R Henderson / Jeffery S Cox / Ronald D Vale /
要旨: How phospholipids are trafficked between the bacterial inner and outer membranes through the hydrophilic space of the periplasm is not known. We report that members of the mammalian cell entry (MCE) ...How phospholipids are trafficked between the bacterial inner and outer membranes through the hydrophilic space of the periplasm is not known. We report that members of the mammalian cell entry (MCE) protein family form hexameric assemblies with a central channel capable of mediating lipid transport. The E. coli MCE protein, MlaD, forms a ring associated with an ABC transporter complex in the inner membrane. A soluble lipid-binding protein, MlaC, ferries lipids between MlaD and an outer membrane protein complex. In contrast, EM structures of two other E. coli MCE proteins show that YebT forms an elongated tube consisting of seven stacked MCE rings, and PqiB adopts a syringe-like architecture. Both YebT and PqiB create channels of sufficient length to span the periplasmic space. This work reveals diverse architectures of highly conserved protein-based channels implicated in the transport of lipids between the membranes of bacteria and some eukaryotic organelles.
履歴
登録2017年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_related / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.content_type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable phospholipid-binding protein MlaC
B: Probable phospholipid-binding protein MlaC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2494
ポリマ-47,0252
非ポリマー1,2242
5,206289
1
A: Probable phospholipid-binding protein MlaC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1252
ポリマ-23,5131
非ポリマー6121
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Probable phospholipid-binding protein MlaC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1252
ポリマ-23,5131
非ポリマー6121
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.630, 115.890, 133.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Probable phospholipid-binding protein MlaC


分子量: 23512.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
: K12 / 遺伝子: mlaC, yrbC, b3192, JW3159 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADV7
#2: 化合物 ChemComp-8ND / (2S)-3-(2-aminoethoxy)propane-1,2-diyl dihexadecanoate


分子量: 611.979 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C37H73NO5
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.44 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M citric acid pH 3.5 and 1.6 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 83295 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 7.2 % / CC1/2: 0.57 / Net I/σ(I): 22.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: based on homology model with 2QGU as a template
解像度: 1.501→43.718 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 17.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1675 1894 2.4 %
Rwork0.138 --
obs0.1387 79050 93.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.501→43.718 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2978 0 80 289 3347
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093310
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2024497
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1561316
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046478
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006590
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5012-1.53870.32451190.25934660X-RAY DIFFRACTION80
1.5387-1.58030.26421140.20644825X-RAY DIFFRACTION84
1.5803-1.62680.23921230.1815050X-RAY DIFFRACTION87
1.6268-1.67930.23141300.16145222X-RAY DIFFRACTION89
1.6793-1.73940.18991300.1365320X-RAY DIFFRACTION92
1.7394-1.8090.19661310.12395427X-RAY DIFFRACTION93
1.809-1.89130.1741340.1145571X-RAY DIFFRACTION95
1.8913-1.9910.17061400.10765663X-RAY DIFFRACTION97
1.991-2.11580.16121410.10685746X-RAY DIFFRACTION98
2.1158-2.27910.15691420.10875773X-RAY DIFFRACTION98
2.2791-2.50850.15331440.12125818X-RAY DIFFRACTION99
2.5085-2.87140.16181460.13855920X-RAY DIFFRACTION99
2.8714-3.61740.13811470.14295948X-RAY DIFFRACTION99
3.6174-43.73660.17031530.15046213X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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