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- PDB-5mr8: Crystal structure of TRIM33 PHD-Bromodomain isoform B in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mr8
タイトルCrystal structure of TRIM33 PHD-Bromodomain isoform B in complex with H3K9ac histone peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
  • Histone H3
キーワードTRANSCRIPTION / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


co-SMAD binding / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Germ layer formation at gastrulation / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...co-SMAD binding / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Germ layer formation at gastrulation / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / epigenetic regulation of gene expression / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / HDMs demethylate histones / RING-type E3 ubiquitin transferase / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / ubiquitin-protein transferase activity / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / protein ubiquitination / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger ...B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Bromodomain / Histone-fold / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Histone H3-7 / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Tallant, C. / Savitsky, P. / Fedorov, O. / Nunez-Alonso, G. / Siejka, P. / Krojer, T. / Williams, E. / Srikannathasan, V. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. ...Tallant, C. / Savitsky, P. / Fedorov, O. / Nunez-Alonso, G. / Siejka, P. / Krojer, T. / Williams, E. / Srikannathasan, V. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Muller, S. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of TRIM33 PHD-Bromodomain isoform B in complex with H3K9ac histone peptide
著者: Tallant, C. / Savitsky, P. / Fedorov, O. / Nunez-Alonso, G. / Siejka, P. / Krojer, T. / Williams, E. / Srikannathasan, V. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Muller, S. / Knapp, S.
履歴
登録2016年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33
C: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5104
ポリマ－23,3792
非ポリマー1312
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.885, 57.994, 71.488
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM33 / Ectodermin homolog / RET-fused gene 7 protein / Protein Rfg7 / Transcription intermediary factor 1- ...Ectodermin homolog / RET-fused gene 7 protein / Protein Rfg7 / Transcription intermediary factor 1-gamma / TIF1-gamma / Tripartite motif-containing protein 33


分子量: 22274.467 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 882-1073 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM33, KIAA1113, RFG7, TIF1G / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UPN9, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 1104.283 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-10 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5TEC6, UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.16 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 25% PEG3350 / PH範囲: 8-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→29.25 Å / Num. obs: 22066 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 33.055 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Rsym value: 0.024 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.74→1.77 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.678 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3U5M

3u5m


解像度: 1.74→28.997 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 39.51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2862 1071 4.89 %
Rwork0.2269 --
obs0.2299 21895 97.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→28.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1572 0 2 52 1626
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051608
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7922170
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.227985
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005280
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7391-1.81820.321120.33262493X-RAY DIFFRACTION95
1.8182-1.91410.29661340.27032553X-RAY DIFFRACTION98
1.9141-2.0340.33211290.25372551X-RAY DIFFRACTION97
2.034-2.1910.32411310.24732572X-RAY DIFFRACTION98
2.191-2.41130.31091480.25392590X-RAY DIFFRACTION98
2.4113-2.760.31071320.26042618X-RAY DIFFRACTION98
2.76-3.47640.31941530.25392638X-RAY DIFFRACTION99
3.4764-29.0010.24541320.19032809X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0225-0.17051.78732.5065-1.5058.15720.16970.1493-0.2268-0.2-0.01390.07420.5628-0.175-0.05370.32450.0524-0.00250.1909-0.01190.290938.204143.503916.3664
25.50890.45725.77481.0997-0.1856.4176-0.34350.8843-0.1467-0.41640.45110.3949-0.3278-2.3846-0.26440.4621-0.12740.01151.19480.13330.515117.542244.514123.8506
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 885 through 1070)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'C' and resid 1 through 9)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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