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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5onw | ||||||
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タイトル | X-Ray crystal structure of a nucleosome core particle with its DNA site-specifically crosslinked to the histone octamer and the two H2A/H2B dimers crosslinked via H2A N38C | ||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING PROTEIN / Nucleosome Core Particle / Histones / Disulfide / Convertible Nucleotide / DNA | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Frouws, T.D. / Barth, P.D. / Richmond, T.J. | ||||||
資金援助 | スイス, 1件
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引用 | ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018 タイトル: Site-Specific Disulfide Crosslinked Nucleosomes with Enhanced Stability. 著者: Frouws, T.D. / Barth, P.D. / Richmond, T.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5onw.cif.gz | 638.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5onw.ent.gz | 515.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5onw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5onw_validation.pdf.gz | 516 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5onw_full_validation.pdf.gz | 535.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5onw_validation.xml.gz | 36.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5onw_validation.cif.gz | 52.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/5onw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/5onw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ
#1: DNA鎖 | 分子量: 45430.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pUC57 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH10B |
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#2: DNA鎖 | 分子量: 45421.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pUC57 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH10B |
-タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH
#3: タンパク質 | 分子量: 15217.812 Da / 分子数: 2 / Mutation: C110A, R40C / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P84233 #4: タンパク質 | 分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P62799 #5: タンパク質 | 分子量: 13967.281 Da / 分子数: 2 / Mutation: N38C / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: hist1h2aj, LOC494591 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS #6: タンパク質 | 分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P02281 |
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-非ポリマー , 3種, 86分子
#7: 化合物 | ChemComp-MN / #8: 化合物 | ChemComp-CL / #9: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.34 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: Sample was mixed in a 1:1 ratio with 10 mM Na-cacodylate, pH 6.0, 160-210 mM MnCl2, 140-200 mM KCl and equilibrated against a 1:4 dilution of the same solution |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 90 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月5日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→29.505 Å / Num. obs: 52834 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 13.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.328 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 93.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1kx5 解像度: 2.8→29.505 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.98
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.505 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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