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- PDB-5of4: The cryo-EM structure of human TFIIH -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 5of4
タイトルThe cryo-EM structure of human TFIIH
構成要素
  • (General transcription factor IIH subunit ...) x 4
  • (TFIIH basal transcription factor complex helicase ...) x 2
  • (Unassigned secondary structure elements ...) x 2
  • MAT1
  • Unassigned secondary structure elements.
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / transcription initiation (転写 (生物学)) / DNA repair (DNA修復) / multiprotein complex / kinase (キナーゼ) / helicase (ヘリカーゼ)
機能・相同性TFIIH C1-like domain / Helicase conserved C-terminal domain / Helicase-like, DEXD box c2 type / TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor TFIIH subunit p52/Tfb2 / TFIIH C1-like domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / von Willebrand factor, type A / RAD3/XPD family / Helicase, C-terminal ...TFIIH C1-like domain / Helicase conserved C-terminal domain / Helicase-like, DEXD box c2 type / TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor TFIIH subunit p52/Tfb2 / TFIIH C1-like domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / von Willebrand factor, type A / RAD3/XPD family / Helicase, C-terminal / Helicase XPB/Ssl2 / ERCC3/RAD25/XPB C-terminal helicase / Helicase/UvrB, N-terminal / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / VWFA domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-2 domain profile. / Helicase C-terminal domain / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / ATP-dependent helicase, C-terminal / Ssl1-like / HIV Transcription Initiation / Helicase XPB/Ssl2, N-terminal domain / Helical and beta-bridge domain / DEAD_2 / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / Type III restriction enzyme, res subunit / Ssl1-like / Transcription factor Tfb4 / Transcription factor Tfb2 / von Willebrand factor A-like domain superfamily / TFB5-like superfamily / ERCC3/RAD25/XPB helicase, C-terminal domain / TFIIH subunit TTDA/Tfb5 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, DinG/Rad3-type / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Helical and beta-bridge domain / DEAD2 / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / RNA Polymerase I Chain Elongation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / Formation of Incision Complex in GG-NER / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Dual incision in TC-NER / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / NoRC negatively regulates rRNA expression / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / mRNA Capping / Dual Incision in GG-NER / RNA Polymerase I Transcription Initiation / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase I Transcription Termination / MMXD complex / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / central nervous system myelin formation / 5'-3' DNA helicase activity / erythrocyte maturation / hair follicle maturation / 3'-5' DNA helicase activity / hair cell differentiation / core TFIIH complex / holo TFIIH complex / embryonic cleavage / regulation of mitotic cell cycle phase transition / hematopoietic stem cell differentiation / G-protein coupled receptor internalization / phosphorylation of RNA polymerase II C-terminal domain / translation factor activity, RNA binding / rDNA binding / transcription elongation from RNA polymerase I promoter / transcription initiation from RNA polymerase I promoter / 紫外線 / termination of RNA polymerase I transcription / transcription factor TFIID complex / embryonic organ development / ATP-dependent DNA helicase activity / nucleotide-excision repair, preincision complex stabilization / spinal cord development
機能・相同性情報
試料の由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 4.4 Å 分解能
データ登録者Greber, B.J. / Nguyen, T.H.D. / Fang, J. / Afonine, P.V. / Adams, P.D. / Nogales, E.
引用ジャーナル: Nature / : 2017
タイトル: The cryo-electron microscopy structure of human transcription factor IIH.
著者: Basil J Greber / Thi Hoang Duong Nguyen / Jie Fang / Pavel V Afonine / Paul D Adams / Eva Nogales
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年7月10日 / 公開: 2017年9月13日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02017年9月13日Structure modelrepositoryInitial release
1.12017年9月27日Structure modelDatabase referencescitation_citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
1.22017年10月4日Structure modelDatabase referencescitation_citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3802
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit,XPB,TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit
B: TFIIH basal transcription factor complex helicase XPD subunit
D: General transcription factor IIH subunit 4,p52,General transcription factor IIH subunit 4
E: General transcription factor IIH subunit 2
F: General transcription factor IIH subunit 3
G: General transcription factor IIH subunit 5
H: MAT1
Z: Unassigned secondary structure elements.
Y: Unassigned secondary structure elements (p52 region)
X: Unassigned secondary structure elements (XPB NTE region)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)306,61811
ポリマ-306,26710
非ポリマ-3521
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area (Å2)18220
ΔGint (kcal/M)-129
Surface area (Å2)127880
実験手法PISA

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構成要素

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TFIIH basal transcription factor complex helicase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit,XPB,TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit / Basic transcription factor 2 89 kDa subunit / BTF2 p89 / DNA excision repair protein ERCC-3 / DNA repair protein complementing XP-B cells / TFIIH basal transcription factor complex 89 kDa subunit / TFIIH p89 / Xeroderma pigmentosum group B-complementing protein


分子量: 62426.047 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLaHeLa細胞 / 参照: UniProt: P19447, ヘリカーゼ
#2: タンパク質・ペプチド TFIIH basal transcription factor complex helicase XPD subunit / Basic transcription factor 2 80 kDa subunit / BTF2 p80 / CXPD / DNA excision repair protein ERCC-2 / DNA repair protein complementing XP-D cells / TFIIH basal transcription factor complex 80 kDa subunit / TFIIH p80 / Xeroderma pigmentosum group D-complementing protein


分子量: 87021.078 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLaHeLa細胞 / 参照: UniProt: P18074, ヘリカーゼ

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General transcription factor IIH subunit ... , 4種, 4分子 DEFG

#3: タンパク質・ペプチド General transcription factor IIH subunit 4,p52,General transcription factor IIH subunit 4 / Basic transcription factor 2 52 kDa subunit / BTF2 p52 / General transcription factor IIH polypeptide 4 / TFIIH basal transcription factor complex p52 subunit


分子量: 9875.401 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLaHeLa細胞 / 参照: UniProt: Q92759
#4: タンパク質・ペプチド General transcription factor IIH subunit 2 / Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2 p44 / General transcription factor IIH polypeptide 2 / TFIIH basal transcription factor complex p44 subunit


分子量: 44481.996 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLaHeLa細胞 / 参照: UniProt: Q13888
#5: タンパク質・ペプチド General transcription factor IIH subunit 3 / Basic transcription factor 2 34 kDa subunit / BTF2 p34 / General transcription factor IIH polypeptide 3 / TFIIH basal transcription factor complex p34 subunit


分子量: 34416.008 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLaHeLa細胞 / 参照: UniProt: Q13889
#6: タンパク質・ペプチド General transcription factor IIH subunit 5 / General transcription factor IIH polypeptide 5 / TFB5 ortholog / TFIIH basal transcription factor complex TTD-A subunit


分子量: 8060.362 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HeLaHeLa細胞 / 参照: UniProt: Q6ZYL4

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 HZ

#7: タンパク質・ペプチド MAT1


分子量: 10571.022 Da / 分子数: 1 / 詳細: Sequence register unassigned. / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#8: タンパク質・ペプチド Unassigned secondary structure elements.


分子量: 22996.232 Da / 分子数: 1 / 詳細: Sequence unassigned. / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)

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Unassigned secondary structure elements ... , 2種, 2分子 YX

#9: タンパク質・ペプチド Unassigned secondary structure elements (p52 region)


分子量: 19762.281 Da / 分子数: 1 / 詳細: Sequence unassigned / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#10: タンパク質・ペプチド Unassigned secondary structure elements (XPB NTE region)


分子量: 6656.196 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 1種, 1分子

#11: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / : Fe4S4

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent ID由来
1TFIIHCOMPLEX1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 100NATURAL
2TFIIH core complexCOMPLEX1, 2, 3, 4, 5, 6, 8, 9, 101NATURAL
3TFIIH CDK-activating kinase (CAK) subcomplexCOMPLEX71NATURAL
分子量
ID構成単位・集合体のID実験値
10.49 MDa1NO
21NO
31NO
13
由来(天然)
ID構成単位・集合体のIDNcbi tax ID生物種細胞内の位置
219606Homo sapiens (ヒト)
329606Homo sapiens (ヒト)Nucleus
439606Homo sapiens (ヒト)Nucleus
緩衝液pH: 7.8
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer ID
120 mMHEPES-KOH1
2150 mMpotassium chlorideKCl1
35 mMmagnesium chlorideMgCl21
40.5 mMDTT1
52 %trehalose1
61.5 %glycerol1
70.015 %NP-40 substitute1
試料濃度: 0.0049 mg/ml
詳細: Natively purified complex at approx. 10 nM concentration
包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 / グリッドのタイプ: C-flat-4/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278.15 kelvins / 詳細: 3-4 minute incubation, 2 second blot

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(補正後の値): 37879 / 最大 デフォーカス(公称値): 4500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り系: 50 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ冷却材: NITROGEN
試料ホルダのモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
撮影平均照射時間: 8.7 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2
詳細: 8300 micrographs collected in four session with identical acquisition settings. Sessions lasted 4, 2, 4, and 4 days and yielded 1200, 1700, 2800, and 2600 micrographs.
検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 8300
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 microns / : 3840 / : 3710 / 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0158 / 分類: refinement
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2Leginonimage acquisition
4CTFFIND4CTF correctionrun from within RELION
7UCSF Chimeramodel fitting
8Omodel fitting
9Cootmodel fitting
11RELION1.4initial Euler assignment
12RELION1.4final Euler assignment
13RELION1.4classification
14RELION1.43D reconstruction
15PHENIXdevelopment versionsmodel refinementreal space refinement
16REFMAC5.9model refinementreciprocal space refinement
画像処理詳細: Micrographs were inspected for quality of Thon rings and ice contamination. Poor micrographs were rejected.
CTF補正詳細: Correction in RELION based on values determined in CTFFIND4.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択詳細: Initial rounds of particle selection using DogPicker within APPION to generate templates for subsequent RELION autopicking.
選択した粒子像数: 1500000
対称性点対称性: C1
3次元再構成分解能: 4.4 Å / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 122900 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: RELION 3D auto-refinement (gold standard). / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築詳細: Initial model assembled from high-resolution structures and homology models. Subsequently rebuilt in O and COOT, refined into the cryo-EM map using PHENIX and REFMAC, and fully validated.
精密化のプロトコル: RIGID BODY FIT / 精密化に使用した空間: REAL
精密化
Refine IDB iso meanAniso B11Aniso B12Aniso B13Aniso B22Aniso B23Aniso B33Correlation coeff Fo to Fc詳細R factor R workR factor obs最高分解能最低分解能Number reflection obsPercent reflection obsOverall SU BOverall SU MLOverall ESU RSolvent ion probe radiiSolvent shrinkage radiiSolvent vdw probe radiiStereochemistry target valuesSolvent model details
1193.578-4.69-0.800.57-3.42-2.548.110.939HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS0.335280.335284.40166.3282085100.0054.8490.6681.6790.800.801.20MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASESMASK
ELECTRON MICROSCOPY
置いた原子数 #1合計: 17200
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev idealDev ideal target
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0210.01917421
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0030.02016607
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg2.1401.94023691
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.2293.00037892
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg9.7835.0002411
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg26.45223.678609
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.55515.0002393
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg14.40615.00099
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1120.2002879
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0090.02020092
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0030.0203515
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it36.53018.9359800
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other36.52918.9369799
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it58.66528.18312159
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other58.66328.18112160
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it39.26720.9657621
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other39.26520.9637622
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other64.30430.37511521
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined89.08269008
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other89.08269009
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS shell最高分解能: 4.4 Å / R factor R work: 0.459 / 最低分解能: 4.514 Å / Number reflection R free: 0 / Number reflection R work: 6100 / Total number of bins used: 20 / Percent reflection obs: 1

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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