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- PDB-4nee: crystal structure of AP-2 alpha/simga2 complex bound to HIV-1 Nef -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4nee | ||||||
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Title | crystal structure of AP-2 alpha/simga2 complex bound to HIV-1 Nef | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN/PROTEIN TRANSPORT / clathrin Adaptor AP-2 / HIV-1 Nef / CD4 downregulation / VIRAL PROTEIN-PROTEIN TRANSPORT complex | ||||||
Function / homology | ![]() Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / perturbation by virus of host immune response / negative regulation of CD4 production / Late Phase of HIV Life Cycle / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / protein trimerization ...Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / perturbation by virus of host immune response / negative regulation of CD4 production / Late Phase of HIV Life Cycle / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / protein trimerization / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / MHC class II antigen presentation / AP-2 adaptor complex / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / suppression by virus of host autophagy / membrane coat / clathrin-dependent endocytosis / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / thioesterase binding / Nef and signal transduction / Neutrophil degranulation / Uncoating of the HIV Virion / MHC class I protein binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / host cell Golgi membrane / synaptic vesicle endocytosis / Binding and entry of HIV virion / protein serine/threonine kinase binding / regulation of calcium-mediated signaling / vesicle-mediated transport / viral life cycle / phosphatidylinositol binding / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / virion component / intracellular protein transport / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / kinase binding / SH3 domain binding / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / ATPase binding / cytoplasmic vesicle / postsynapse / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / signaling receptor binding / virus-mediated perturbation of host defense response / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / GTP binding / apoptotic process / protein kinase binding / host cell plasma membrane / extracellular region / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hurley, J.H. / Bonifacino, J.S. / Ren, X. / Park, S.Y. | ||||||
![]() | ![]() Title: How HIV-1 Nef hijacks the AP-2 clathrin adaptor to downregulate CD4. Authors: Ren, X. / Park, S.Y. / Bonifacino, J.S. / Hurley, J.H. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 884.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3reaS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 17038.688 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 44389.285 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Residues 1-396 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 17670.990 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: HIV-1 Nef, residues 54-203 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() Sequence details | THE N-TERMINAL SEQUENCE OF THE PROTEIN is GAMGSACAWLEAQE. DUE TO THE PRESENCE OF A FLEXIBLE LOOP ...THE N-TERMINAL SEQUENCE OF THE PROTEIN is GAMGSACAWL | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.91 Å3/Da / Density % sol: 57.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 288 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9.5 Details: 70mM CHES pH 9.5, 140mM NaCl, 7% PEG8000, 21% glycerol, 0.2mM inositol hexakisphosphate (IP6), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jul 10, 2013 |
Radiation | Monochromator: Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.884→50 Å / Num. all: 83709 / Num. obs: 80188 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.184 |
Reflection shell | Resolution: 2.884→3 Å / % possible all: 80.2 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3REA Resolution: 2.8841→48.88 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.42 / Phase error: 25.12 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8841→48.88 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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