[日本語] English
万見
- PDB-5iql: Crystal structure of YEATS2 YEATS bound to H3K27cr peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iql
タイトルCrystal structure of YEATS2 YEATS bound to H3K27cr peptide
要素
  • Histone H3.1ヒストンH3
  • YEATS domain-containing protein 2
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / beta sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


modification-dependent protein binding / ATAC complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of embryonic development / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / telomere organization ...modification-dependent protein binding / ATAC complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of embryonic development / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / telomere organization / TBP-class protein binding / histone reader activity / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / 紡錘体 / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / ヌクレオソーム / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / 遺伝子発現 / chromatin organization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / regulation of cell cycle / クロマチンリモデリング / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / 生体膜 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
YEATS domain / ウィリアム・バトラー・イェイツ / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 ...YEATS domain / ウィリアム・バトラー・イェイツ / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ヒストンH3 / YEATS domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Li, H. / Zhao, D. / Guan, H.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China91519304 中国
MOST2015CB910503 中国
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2016
タイトル: YEATS2 is a selective histone crotonylation reader.
著者: Zhao, D. / Guan, H. / Zhao, S. / Mi, W. / Wen, H. / Li, Y. / Zhao, Y. / Allis, C.D. / Shi, X. / Li, H.
履歴
登録2016年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: YEATS domain-containing protein 2
B: Histone H3.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6582
ポリマ－16,6582
非ポリマー00
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area8810 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)75.791, 75.791, 119.331
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422

-
要素

#1: タンパク質 YEATS domain-containing protein 2


分子量: 15818.110 Da / 分子数: 1 / 断片: YEATS domain (UNP RESIDUES 201-332) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YEATS2, KIAA1197 / プラスミド: pSUMOH10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9ULM3
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.1 / ヒストンH3


分子量: 839.960 Da / 分子数: 1 / 断片: H3 peptide (UNP RESIDUES 25-32) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Kcr: lysine crotonylation / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.17 % / Mosaicity: 0.238 ° / Mosaicity esd: 0.005 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M Bis-Tris propane, 4.0 M NH4Ac, pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 10507 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 40.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/av σ(I): 52.5 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.1-2.1412.10.7361100
2.14-2.18120.5611100
2.18-2.22120.4961100
2.22-2.2611.20.5341100
2.26-2.3110.90.575199.8
2.31-2.37120.3161100
2.37-2.4212.10.2671100
2.42-2.4912.10.241100
2.49-2.5611.20.2441100
2.56-2.65120.1661100
2.65-2.7411.80.1531100
2.74-2.8511.80.1241100
2.85-2.9811.90.0851100
2.98-3.1411.90.0721100
3.14-3.3311.30.0751100
3.33-3.5911.20.0661100
3.59-3.9510.30.0681100
3.95-4.52100.0631100
4.52-5.710.40.061100
5.7-50100.051198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TMP

4tmp


解像度: 2.1→35.221 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.77
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2532 1093 10.44 %Random
Rwork0.2042 ---
obs0.2094 10472 99.59 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.03 Å2 / Biso mean: 55.1106 Å2 / Biso min: 24.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→35.221 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1155 0 0 55 1210
Biso mean---48.95 -
残基数----138
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071186
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8421603
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061170
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006206
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.857714
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1001-2.19560.29271210.224211541275100
2.1956-2.31140.38971370.29021124126198
2.3114-2.45620.251380.216311501288100
2.4562-2.64580.27611210.237511591280100
2.6458-2.91190.30481300.24111781308100
2.9119-3.3330.24231500.219411691319100
3.333-4.19810.20871320.185311971329100
4.1981-35.22590.25461640.18011248141299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9591-0.26410.33753.12340.64423.60510.12350.3293-0.0369-0.08350.1083-0.6791-0.21711.1988-0.16230.253-0.05240.07330.617-0.05320.447221.47943.860741.5147
22.33430.44650.10782.7638-0.58783.2392-0.03020.07230.3965-0.07990.1378-0.02850.24650.0298-0.08760.29030.0293-0.05020.3098-0.03330.37979.2485-8.483139.4212
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 202 through 331)A202 - 331
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 24 through 31 )B24 - 31

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る