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- PDB-5g51: High resolution structure of the part of VP3 protein of Deformed ... -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 5g51
タイトルHigh resolution structure of the part of VP3 protein of Deformed Wing Virus forming P-domain
構成要素DWV-VP3-P-DOMAIN
キーワードVIRAL PROTEIN / PICORNAVIRALES / PICORNAVIRALES IFLAVIRIDAE IFLAVIRUS DWV CAPSID P-DOMAIN JELLYROLL INHIBITOR ANTIVIRAL CATALYTIC SITE PROTEASE LIPASE ESTERASE RECEPTOR
機能・相同性RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / CRPV capsid protein like / RNA依存性RNAポリメラーゼ / picornavirus capsid protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Peptidase S1, PA clan ...RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / CRPV capsid protein like / RNA依存性RNAポリメラーゼ / picornavirus capsid protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Peptidase S1, PA clan / Picornavirus capsid / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / ヘリカーゼ / cysteine-type peptidase activity / host cell membrane / RNA helicase activity / カプシド / viral RNA genome replication / RNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / transcription, DNA-templated / structural molecule activity / RNA binding / 生体膜 / ATP binding / Genome polyprotein
機能・相同性情報
試料の由来DEFORMED WING VIRUS (ウイルス)
実験手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 1.45 Å 分解能
データ登録者Skubnik, K. / Novacek, J. / Fuzik, T. / Pridal, A. / Paxton, R. / Plevka, P.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / : 2017
タイトル: Structure of deformed wing virus, a major honey bee pathogen.
著者: Karel Škubník / Jiří Nováček / Tibor Füzik / Antonín Přidal / Robert J Paxton / Pavel Plevka
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2016年5月18日 / 公開: 2017年3月22日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.02017年3月22日Structure modelrepositoryInitial release
1.12017年3月29日Structure modelDatabase references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DWV-VP3-P-DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5361
ポリマ-17,5361
非ポリマ-00
4,360242
1
A: DWV-VP3-P-DOMAIN

A: DWV-VP3-P-DOMAIN

A: DWV-VP3-P-DOMAIN

A: DWV-VP3-P-DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1424
ポリマ-70,1424
非ポリマ-00
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-11
crystal symmetry operation4_554x,-y,-z-11
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area (Å2)5700
ΔGint (kcal/M)-33.3
Surface area (Å2)27920
実験手法PISA
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)63.976, 104.922, 57.952
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC 2 2 2

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド DWV-VP3-P-DOMAIN


分子量: 17535.582 Da / 分子数: 1 / 詳細: PART OF THE VP3 CHAIN OF THE DEFORMED WING VIRUS. / 断片: P-DOMAIN, RESIDUES 260-398 / 由来: (組換発現) DEFORMED WING VIRUS (ウイルス) / プラスミドの名称: PET22T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8B3M2*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / : H2O /
配列の詳細SEQUENCE WILL BE UPLOAD SOON TO THE UNIPROT DATABASE.

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実験情報

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実験

実験実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶Density Matthews: 3.16 / Density percent sol: 61.09 % / 説明: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES PH 7.5, 4.3 M NACL,

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データ収集

回折平均測定温度: 100
線源由来: シンクロトロン / タイプ: SOLEIL BEAMLINE PROXIMA 1 / シンクロトロンのサイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.97857
ディテクタタイプ: DECTRIS PILATUS 6M
詳細: KIRKPATRICK-BAEZ PAIR OF BI-MORPH MIRRORS PLUS CHANNEL
ディテクタ: PIXEL / Collection date: 2016年3月24日
放射Monochromator: CRYOGENICALLY COOLED MONOCHROMATOR CRYSTAL / Diffraction protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 0.97857 / 相対比: 1
反射D resolution high: 1.45 / D resolution low: 39.75 / Number obs: 34920 / Observed criterion sigma I: 2.1 / Rmerge I obs: 0.06 / NetI over sigmaI: 14.2 / Redundancy: 6.09 % / Percent possible obs: 99.9
反射シェルRmerge I obs: 0.54 / 最高分解能: 1.45 / 最低分解能: 1.47 / MeanI over sigI obs: 2.1 / Redundancy: 5.36 % / Percent possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)refinement
XDSdata reduction
Aimlessdata scaling
PHASERphasing
精密化構造決定の手法: 分子置換 / Overall SU ML: 0.17 / Sigma F: 1.39 / Overall phase error: 22.09 / Stereochemistry target values: ML
溶媒の処理Solvent shrinkage radii: 0.9 / Solvent vdw probe radii: 1.11 / Solvent model details: FLAT BULK SOLVENT MODEL
最小二乗法精密化のプロセスR factor R free: 0.212 / R factor R work: 0.1887 / R factor obs: 0.1899 / 最高分解能: 1.45 / 最低分解能: 39.749 / Number reflection R free: 1754 / Number reflection obs: 34919 / Percent reflection R free: 5 / Percent reflection obs: 99.85
精密化 #LAST最高分解能: 1.45 / 最低分解能: 39.749
置いた原子数 #LASTタンパク質: 1242 / 核酸: 0 / リガンド: 0 / 溶媒: 242 / 合計: 1484
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061520
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0472099
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.247575
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045205
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005291
Refine LS shell

Refine ID: X-RAY DIFFRACTION

最高分解能R factor R freeR factor R work最低分解能Number reflection R freeNumber reflection R workPercent reflection obs
1.45000.35610.25901.4893115252499.00
1.48930.28840.24731.53311502507100.00
1.53310.28450.23381.58261352501100.00
1.58260.24560.24011.63911262539100.00
1.63910.25650.22191.70481272537100.00
1.70480.25160.20991.78231382506100.00
1.78230.21230.20201.87631382571100.00
1.87630.22770.19901.99391432511100.00
1.99390.20540.19662.14781472537100.00
2.14780.20260.19522.36391452552100.00
2.36390.25640.20252.70591202570100.00
2.70590.21190.18383.40891322604100.00
3.40890.16840.156639.76391382706100.00

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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