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- PDB-5ena: Xray crystal structure of isotope-labeled human insulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ena
タイトルXray crystal structure of isotope-labeled human insulin
要素
  • Insulin chain A
  • Insulin chain B
キーワードHORMONE (ホルモン) / Isotope-labeled / Human insulin (インスリン製剤) / Chemical protein synthesis (化学物質) / Spontaneous resolution
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of fatty acid metabolic process / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of fatty acid metabolic process / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of dendritic spine maintenance / alpha-beta T cell activation / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / regulation of protein localization to plasma membrane / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / 小胞 / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of protein metabolic process / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / Regulation of insulin secretion / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of glucose import / negative regulation of proteolysis / regulation of synaptic plasticity / wound healing / insulin receptor binding / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / 認識 / Golgi lumen / vasodilation / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / regulation of protein localization / glucose homeostasis / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / protease binding / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / 小胞体 / ゴルジ体 / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
インスリン / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Mandal, K. / Dhayalan, B. / Avital-Shmilovici, M. / Tokmakoff, A. / Kent, S.B.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK08993 米国
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2016
タイトル: Crystallization of Enantiomerically Pure Proteins from Quasi-Racemic Mixtures: Structure Determination by X-Ray Diffraction of Isotope-Labeled Ester Insulin and Human Insulin.
著者: Mandal, K. / Dhayalan, B. / Avital-Shmilovici, M. / Tokmakoff, A. / Kent, S.B.
履歴
登録2015年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin chain A
B: Insulin chain B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8182
ポリマ－5,8182
非ポリマー00
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area3420 Å2
手法PISA
2
A: Insulin chain A
B: Insulin chain B

A: Insulin chain A
B: Insulin chain B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6354
ポリマ－11,6354
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_554x,-y,-z-1/21
Buried area4330 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area5540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.935, 77.935, 77.935
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-102-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin chain A


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin chain B


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 1 / Mutation: 1-(13C=18O)PheB24 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.72 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 0.2 M sodium citrate tribasic dihydrate, 11% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→50 Å / Num. obs: 17473 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.6 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 0.785 / Net I/σ(I): 59.3 / Num. measured all: 342077
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.35-1.37200.7153.88630.9440.1640.7340.431100
1.37-1.419.90.5628640.9590.1290.5770.454100
1.4-1.4319.80.4778640.9720.110.4890.458100
1.43-1.4519.60.4048410.9790.0930.4150.456100
1.45-1.4919.40.3068880.9890.0710.3140.469100
1.49-1.5219.20.278640.990.0630.2780.49100
1.52-1.5618.10.2218650.9910.0530.2280.503100
1.56-1.617.30.1868670.9920.0460.1920.522100
1.6-1.6520.70.1568660.9960.0350.160.544100
1.65-1.720.70.1368670.9970.0310.140.575100
1.7-1.7620.50.1118570.9980.0250.1130.599100
1.76-1.8320.50.0978740.9980.0220.0990.679100
1.83-1.9220.10.0848690.9990.0190.0860.721100
1.92-2.0219.70.0748650.9990.0170.0760.785100
2.02-2.1418.10.0658820.9990.0160.0670.857100
2.14-2.3118.70.0578850.9990.0130.0590.923100
2.31-2.54210.0568800.9990.0120.0571.004100
2.54-2.9120.50.0538840.9990.0120.0541.097100
2.91-3.6619.70.0568930.9990.0130.0581.494100
3.66-50180.079350.9970.0170.0732.59599.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B2A

1b2a


解像度: 1.35→27.554 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 13.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1639 1745 9.99 %
Rwork0.1491 15727 -
obs0.1505 17472 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 69.14 Å2 / Biso mean: 27.5288 Å2 / Biso min: 14.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.35→27.554 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数405 0 0 48 453
Biso mean---40.79 -
残基数----51
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015433
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.454591
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00977
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.773283
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.3497-1.38950.17221420.132612831425
1.3895-1.43430.1631490.120913161465
1.4343-1.48560.14991440.114912861430
1.4856-1.5450.16531460.113713011447
1.545-1.61530.14851440.109913031447
1.6153-1.70050.13881410.114312941435
1.7005-1.8070.13681510.122312921443
1.807-1.94650.12771390.12213131452
1.9465-2.14230.15441440.13113081452
2.1423-2.45220.14761440.141213201464
2.4522-3.08880.14071540.156913311485
3.0888-27.55990.20571470.178713801527

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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