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- PDB-5czf: Crystal structure of the PaaA2-ParE2 antitoxin-toxin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5czf
タイトルCrystal structure of the PaaA2-ParE2 antitoxin-toxin complex
要素
  • PaaA2
  • Plasmid stabilization protein ParE
キーワードTOXIN (毒素) / toxin-antitoxin
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular adaptor activity
類似検索 - 分子機能
: / Stability determinant / ParE toxin of type II toxin-antitoxin system, parDE / RelE-like / Toxin-antitoxin system, RelE/ParE toxin family / YaeB-like fold / Toxin-antitoxin system, RelE/ParE toxin domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasmid stabilization protein ParE / : / Type II toxin-antitoxin system RelE/ParE family toxin / Stability determinant domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.671 Å
データ登録者Loris, R. / Sterckx, Y.G.J.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2016
タイトル: A unique hetero-hexadecameric architecture displayed by the Escherichia coli O157 PaaA2-ParE2 antitoxin-toxin complex.
著者: Yann G-J Sterckx / Thomas Jové / Alexander V Shkumatov / Abel Garcia-Pino / Lieselotte Geerts / Maia De Kerpel / Jurij Lah / Henri De Greve / Laurence Van Melderen / Remy Loris /
要旨: Many bacterial pathogens modulate their metabolic activity, virulence and pathogenicity through so-called "toxin-antitoxin" (TA) modules. The genome of the human pathogen Escherichia coli O157 ...Many bacterial pathogens modulate their metabolic activity, virulence and pathogenicity through so-called "toxin-antitoxin" (TA) modules. The genome of the human pathogen Escherichia coli O157 contains two three-component TA modules related to the known parDE module. Here, we show that the toxin EcParE2 maps in a branch of the RelE/ParE toxin superfamily that is distinct from the branches that contain verified gyrase and ribosome inhibitors. The structure of EcParE2 closely resembles that of Caulobacter crescentus ParE but shows a distinct pattern of conserved surface residues, in agreement with its apparent inability to interact with GyrA. The antitoxin EcPaaA2 is characterized by two α-helices (H1 and H2) that serve as molecular recognition elements to wrap itself around EcParE2. Both EcPaaA2 H1 and H2 are required to sustain a high-affinity interaction with EcParE2 and for the inhibition of EcParE2-mediated killing in vivo. Furthermore, evidence demonstrates that EcPaaA2 H2, but not H1, determines specificity for EcParE2. The initially formed EcPaaA2-EcParE2 heterodimer then assembles into a hetero-hexadecamer, which is stable in solution and is formed in a highly cooperative manner. Together these findings provide novel data on quaternary structure, TA interactions and activity of a hitherto poorly characterized family of TA modules.
履歴
登録2015年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PaaA2
B: PaaA2
C: Plasmid stabilization protein ParE
D: Plasmid stabilization protein ParE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1056
ポリマ－37,9134
非ポリマー1922
水1,76598
1
A: PaaA2
D: Plasmid stabilization protein ParE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0533
ポリマ－18,9562
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area7320 Å2
手法PISA
2
B: PaaA2
C: Plasmid stabilization protein ParE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0533
ポリマ－18,9562
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area6950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.560, 91.560, 185.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 PaaA2


分子量: 6243.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157 (大腸菌) / 遺伝子: SS52_2228 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F6F6Q9, UniProt: Q8XAD5*PLUS
#2: タンパク質 Plasmid stabilization protein ParE / Plasmid stabilization system protein


分子量: 12713.380 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157 (大腸菌) / 遺伝子: relE2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D7C2L1, UniProt: A0A0H3JHG3*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 100 mM sodium acetate pH 5.0, 1 M ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.671→48.78 Å / Num. obs: 13723 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 20.4 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 17.62
反射 シェル解像度: 2.671→2.767 Å / 冗長度: 17.4 % / Rmerge(I) obs: 1.231 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1333 / % possible all: 99.33

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CW7

5cw7


解像度: 2.671→48.777 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2521 685 5 %
Rwork0.2009 --
obs0.2035 13712 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.671→48.777 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2150 0 10 98 2258
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042214
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6113031
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4431342
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045340
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005393
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6714-2.87760.36561330.30322531X-RAY DIFFRACTION100
2.8776-3.16720.37111330.23092539X-RAY DIFFRACTION100
3.1672-3.62540.2631350.20482559X-RAY DIFFRACTION100
3.6254-4.5670.19111380.16762612X-RAY DIFFRACTION100
4.567-48.78480.23591460.19142786X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.92490.24410.1780.56840.46950.1829-0.00290.2550.0923-0.2950.0867-0.33560.06220.14360.06320.19890.06270.00730.2851-0.10510.318340.5257-20.8269-9.3279
20.74341.10980.90081.5991.57152.214-0.0271-0.10040.1473-0.6611-0.37790.5659-0.5854-0.3249-0.13940.12070.0415-0.00030.3045-0.03060.316818.4575-20.8826-16.6778
37.3139-0.3186-3.59030.03380.22061.7185-0.14931.3585-0.69430.4476-0.1941-0.22450.5705-0.7723-0.03660.793-0.0945-0.03610.2808-0.07110.357818.3113-44.400510.5117
40.0264-0.0360.04040.02650.00040.01990.0858-0.0877-0.740.1205-0.15220.33490.5462-0.49410.00220.3683-0.0585-0.03270.2979-0.00850.409120.7113-38.465826.8588
50.3653-0.03940.28570.9517-0.72770.5759-0.0897-0.18710.31490.74480.1349-0.3937-0.02750.26360.01940.41660.0825-0.10810.2913-0.0070.282837.4442-35.170624.5116
60.2155-0.3163-0.08820.42270.37790.35490.2149-0.5457-0.06130.4282-0.48370.5188-0.06620.0187-0.09340.1670.0248-0.01930.37680.00160.370621.2997-26.251621.7347
70.5673-0.0303-0.17930.21190.290.51480.01-0.0104-1.0426-0.1686-0.44050.10410.56640.14910.05220.43030.11330.10840.3715-0.06560.387434.2314-41.165916.2488
82.8222-1.4143-0.19561.71120.54190.24810.0217-0.22170.62370.2202-0.101-0.5347-0.03140.0012-0.00320.3545-0.02990.06830.31880.02250.279834.4515-29.150314.8464
90.5951.19060.03514.00581.50691.299-0.46550.3980.6792-1.3786-0.03671.307-1.3209-0.3726-0.15250.5606-0.0429-0.12790.33850.03280.300716.9812-27.95259.1863
100.07930.17060.08380.13690.21440.0236-0.0541-0.3579-0.4655-0.4444-0.09690.196-0.33540.08520.00060.3657-0.0079-0.0480.46110.00320.341826.6145-32.11136.1689
110.70880.8776-0.07311.0327-0.02950.29420.2267-0.54280.17830.0896-0.04060.2536-0.21330.68720.03290.2501-0.0036-0.01820.26110.02840.254619.8063-31.312414.5058
120.14140.1761-0.03880.2144-0.07720.0499-0.1046-0.1580.2792-0.19950.3322-0.15960.3975-0.18520.00540.32010.03580.00890.3785-0.03710.311322.7813-35.147314.9208
130.2416-0.01280.02260.04170.03620.0135-0.718-0.15390.81720.140.0401-0.3056-0.4961-0.4892-0.010.48740.061-0.03270.2179-0.06040.429329.1607-44.14336.0968
140.14660.5921-0.17720.25680.07620.72670.10150.1551-0.1252-0.197-0.00180.10440.1441-0.35340.0010.248-0.03750.0220.2684-0.03750.344924.1404-23.4887-9.15
150.04340.2427-0.15120.1533-0.16240.24730.0309-0.0170.17580.453-0.2897-0.2041-0.2137-0.1082-0.00980.34460.068-0.00920.37730.02790.273634.4333-18.59824.7155
160.4313-0.29730.95460.47470.26220.8686-0.0161-0.10280.0516-0.1696-0.2170.03120.1347-0.0928-0.02050.17090.00440.02790.2134-0.01140.202932.9086-22.8404-3.6646
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 16 through 41 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 42 through 60 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 20 through 34 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 35 through 41 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 42 through 59 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 0 through 7 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 8 through 25 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 26 through 44 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 45 through 59 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 60 through 67 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 68 through 77 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 78 through 86 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 87 through 92 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 1 through 44 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 45 through 59 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 60 through 92 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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