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- PDB-4rn6: Structure of prethrombin-2 mutant s195a bound to the active site ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rn6
タイトルStructure of prethrombin-2 mutant s195a bound to the active site inhibitor argatroban
要素Thrombin heavy chainトロンビン
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEASE (セリンプロテアーゼ) / PRETHROMBIN-2 / AUTOACTIVATION / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of platelet activation / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / negative regulation of proteolysis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / 凝固・線溶系 / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / 凝固・線溶系 / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / 小胞体 / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-argatroban / Chem-15U / トロンビン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Pozzi, N. / Chen, Z. / Zapata, F. / Niu, W. / Barranco-Medina, S. / Pelc, L.A. / Di Cera, E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Autoactivation of thrombin precursors.
著者: Pozzi, N. / Chen, Z. / Zapata, F. / Niu, W. / Barranco-Medina, S. / Pelc, L.A. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Crystal structures of prethrombin-2 reveal alternative conformations under identical solution conditions and the mechanism of zymogen activation.
著者: Pozzi, N. / Chen, Z. / Zapata, F. / Pelc, L.A. / Barranco-Medina, S. / Di Cera, E.
履歴
登録2014年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年11月5日ID: 4HFY
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin heavy chain
B: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8044
ポリマ－66,7872
非ポリマー1,0172
水0
1
A: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9022
ポリマ－33,3931
非ポリマー5091
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9022
ポリマ－33,3931
非ポリマー5091
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.919, 81.840, 77.761
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.62, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Thrombin heavy chain / トロンビン


分子量: 33393.270 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 333-622 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00734, トロンビン
#2: 化合物 ChemComp-15U / (2R,4R)-4-methyl-1-(N~2~-{[(3S)-3-methyl-1,2,3,4-tetrahydroquinolin-8-yl]sulfonyl}-L-arginyl)piperidine-2-carboxylic acid / S-argatroban / (21S)-アルガトロバン


タイプ: peptide-likeペプチド, Peptide-likeペプチド
クラス: 阻害剤 / 分子量: 508.634 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H36N6O5S / 参照: S-argatroban

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.19 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM TRIS PH 8.5, 200 mM LI2SO4 AND 30% PEG 3000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年4月22日
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→32.13 Å / Num. all: 11154 / Num. obs: 10552 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.156 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
3-3.052.40.4472493189.8
3.05-3.112.50.4212.1495190
3.11-3.172.60.3882.3498192.1
3.17-3.232.80.3792.5539193.4
3.23-3.32.80.3362.9498193.6
3.3-3.382.90.3273528193.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREPFROM CCP4位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SQH

3sqh


解像度: 3→32.13 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -1 / σ(I): -1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.343 477 4.6 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.252 9833 94.3 %-
all-10427 --
原子変位パラメータBiso mean: 30.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å2-0.01 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→32.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4610 0 70 0 4680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.79
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.078
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.004
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.273
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.508
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.499
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.876
LS精密化 シェル解像度: 3→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.452 27 -
Rwork0.301 --
obs-659 86.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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