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- PDB-3sqh: Crystal structure of prethrombin-2 mutant S195A in the the open form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sqh
タイトルCrystal structure of prethrombin-2 mutant S195A in the the open form
要素Thrombin light chain, heavy chain
キーワードHYDROLASE / Serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Pozzi, N. / Chen, Z. / Di Cera, E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Crystal structures of prethrombin-2 reveal alternative conformations under identical solution conditions and the mechanism of zymogen activation.
著者: Pozzi, N. / Chen, Z. / Zapata, F. / Pelc, L.A. / Barranco-Medina, S. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994
タイトル: The isomorphous structures of prethrombin2, hirugen-, and PPACK-thrombin: changes accompanying activation and exosite binding to thrombin.
著者: Vijayalakshmi, J. / Padmanabhan, K.P. / Mann, K.G. / Tulinsky, A.
履歴
登録2011年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Thrombin light chain, heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3931
ポリマ－33,3931
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.359, 60.043, 49.691
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Thrombin light chain, heavy chain


分子量: 33393.270 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 333-622 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2, human cDNA / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.53 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris, 11% PEG8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年4月20日
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 13364 / Num. obs: 13204 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): -0.8 / Observed criterion σ(I): -0.8 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.2-2.243.70.323.5662197.9
2.24-2.283.60.3293.7633197.2
2.28-2.323.80.2774651198
2.32-2.373.80.2834.1664198.8
2.37-2.423.90.2594.7646197.7
2.42-2.4840.2235.5652198.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREPfrom ccp4位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1HAG

1hag


解像度: 2.2→30.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 16.215 / SU ML: 0.186 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -0.8 / σ(I): -0.8 / ESU R Free: 0.24 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24382 661 5 %RANDOM
Rwork0.18907 ---
obs0.19185 12443 98.64 %-
all-12614 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.917 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å20 Å20.07 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2304 0 0 82 2386
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222365
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4441.9563195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9955282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.10123.186113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.83315422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6811521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211795
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5881.51411
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.07822274
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6993954
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6014.5921
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 50 -
Rwork0.219 894 -
obs-894 97.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1876-0.746-2.68521.3495-0.8454.43440.19430.1276-0.0723-0.1889-0.11030.09190.06160.0325-0.08410.19170.0155-0.05310.2295-0.03250.1828-23.7694.40136.8409
21.5445-0.67831.47451.7404-0.49293.0740.24530.2661-0.4367-0.3056-0.13580.00460.47270.201-0.10940.18420.03280.01580.1611-0.06230.2173-2.2375-7.04810.43
31.01361.43631.1066.74324.01632.74410.14230.4974-0.6527-0.47450.0883-0.02390.10310.0795-0.23070.56630.1044-0.11870.5103-0.35650.6648-7.5049-11.1483-1.243
45.20490.3238-0.9376.108-2.81432.9870.0445-0.2081-0.03250.3510.0182-0.11140.06820.0264-0.06270.08050.0177-0.01130.0657-0.00330.10543.25820.287221.4337
52.8668-0.0133-0.52392.78780.74032.58480.07040.1023-0.1158-0.2058-0.06340.0958-0.00490.0395-0.0070.1020.0385-0.04120.12390.02350.0911-10.9124.51019.6007
68.28950.0296-5.10340.0946-0.00513.1481-0.8631-1.0603-1.32450.32470.0107-0.01090.56280.69050.85241.28570.1045-0.11410.747-0.08051.4929-15.5472-17.601918.5832
73.2424-0.1996-0.27631.7275-0.00523.74080.1409-0.6212-0.12070.5114-0.02930.17770.2532-0.3052-0.11170.2163-0.04020.03920.1920.01660.1665-15.4361.697626.2535
83.73172.0188-2.27881.1112-1.20691.4545-0.3211-0.1226-0.4499-0.0613-0.0801-0.20210.3604-0.0740.40130.8203-0.23960.11090.7036-0.05490.7026-26.2394-4.835624.3078
94.7685-1.74941.67483.27920.33673.81750.0021-0.3244-0.25070.23650.10520.29650.2927-0.3299-0.10720.0768-0.0010.03360.1177-0.02270.0829-13.69292.880918.2035
104.71551.2414-3.0943.8638-0.492912.64330.13670.59870.2474-0.3574-0.1312-0.0951-0.4686-0.1254-0.00550.13770.03280.01570.13060.04650.23354.846510.587411.7019
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1E1 - 24
2X-RAY DIFFRACTION2E25 - 72
3X-RAY DIFFRACTION3E73 - 85
4X-RAY DIFFRACTION4E86 - 106
5X-RAY DIFFRACTION5E107 - 145
6X-RAY DIFFRACTION6E146 - 153
7X-RAY DIFFRACTION7E154 - 184
8X-RAY DIFFRACTION8E185 - 191
9X-RAY DIFFRACTION9E192 - 234
10X-RAY DIFFRACTION10E235 - 247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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