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- PDB-3u8o: Human thrombin complexed with D-Phe-Pro-D-Arg-D-Thr -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u8o
タイトルHuman thrombin complexed with D-Phe-Pro-D-Arg-D-Thr
要素
  • D-PHE-PRO-D-ARG-D-THR DERIVED DIRECT THROMBIN INHIBITOR
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / blood coagulation / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-phenylalanyl-L-prolyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-D-ornithyl-D-threoninamide / IODIDE ION / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.28 Å
データ登録者Figueiredo, A.C. / Clement, C.C. / Philipp, M. / Pereira, P.J.B.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Rational design and characterization of D-Phe-Pro-D-Arg-derived direct thrombin inhibitors.
著者: Figueiredo, A.C. / Clement, C.C. / Zakia, S. / Gingold, J. / Philipp, M. / Pereira, P.J.
履歴
登録2011年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月17日Group: Other
改定 1.22013年6月5日Group: Other
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
I: D-PHE-PRO-D-ARG-D-THR DERIVED DIRECT THROMBIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4609
ポリマ－33,8173
非ポリマー6436
水7,999444
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area12440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.446, 72.680, 83.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 LI

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / ALPHA-THROMBIN / Prothrombin


分子量: 3517.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド D-PHE-PRO-D-ARG-D-THR DERIVED DIRECT THROMBIN INHIBITOR


タイプ: Peptide-like / クラス: トロンビン阻害剤 / 分子量: 518.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: synthetic DL peptide with sequence D-Phe-Pro-D-Arg-D-Thr
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
参照: D-phenylalanyl-L-prolyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-D-ornithyl-D-threoninamide

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 H

#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / ALPHA-THROMBIN / Prothrombin


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 449分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 444 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.04 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8.5
詳細: 50mM Tris, 50mM Bicine, 30mM NaF, 30mM NaBr, 30mM NaI, 11.5% MPD, 11.5% PEG-1000, 11.5% PEG-3350, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月14日
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.28→47.252 Å / Num. obs: 87023 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.5 % / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 28.5
反射 シェル解像度: 1.28→1.35 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.183 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.183 / % possible all: 93.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 30.65 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å36.34 Å
Translation2.5 Å36.34 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.15データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.28→36.34 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.02 / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 11.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.149 4377 5.04 %
Rwork0.128 --
obs0.129 86923 96.4 %
all-86923 -
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.76 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0886 Å20 Å2-0 Å2
2--0.8391 Å20 Å2
3----0.9278 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.122 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.28→36.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2315 0 33 444 2792
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132572
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4773507
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4671028
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01447
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.28-1.29450.16171300.14782512X-RAY DIFFRACTION88
1.2945-1.30980.18051580.14862649X-RAY DIFFRACTION94
1.3098-1.32580.18081260.13552662X-RAY DIFFRACTION94
1.3258-1.34250.18191240.12672688X-RAY DIFFRACTION95
1.3425-1.36020.15141580.11442654X-RAY DIFFRACTION95
1.3602-1.37880.15011380.10952650X-RAY DIFFRACTION95
1.3788-1.39850.13971470.10332724X-RAY DIFFRACTION95
1.3985-1.41940.12791190.10412707X-RAY DIFFRACTION95
1.4194-1.44160.14041490.09792672X-RAY DIFFRACTION95
1.4416-1.46520.12051470.09822714X-RAY DIFFRACTION96
1.4652-1.49050.13351450.09662693X-RAY DIFFRACTION96
1.4905-1.51760.13881550.09742720X-RAY DIFFRACTION96
1.5176-1.54680.12651440.09472705X-RAY DIFFRACTION96
1.5468-1.57840.13431510.09362728X-RAY DIFFRACTION96
1.5784-1.61270.14741530.09272715X-RAY DIFFRACTION96
1.6127-1.65020.11281400.09352744X-RAY DIFFRACTION97
1.6502-1.69150.12181470.09632766X-RAY DIFFRACTION97
1.6915-1.73720.14831650.10262708X-RAY DIFFRACTION97
1.7372-1.78830.14261560.1122751X-RAY DIFFRACTION97
1.7883-1.8460.1631280.11392797X-RAY DIFFRACTION97
1.846-1.9120.12531490.11432794X-RAY DIFFRACTION98
1.912-1.98850.13811720.11442762X-RAY DIFFRACTION98
1.9885-2.0790.13161480.11562784X-RAY DIFFRACTION98
2.079-2.18860.13981520.1182812X-RAY DIFFRACTION98
2.1886-2.32570.13341510.11582817X-RAY DIFFRACTION98
2.3257-2.50530.17331330.1242872X-RAY DIFFRACTION98
2.5053-2.75730.14931380.13642861X-RAY DIFFRACTION99
2.7573-3.15610.17351330.15052912X-RAY DIFFRACTION99
3.1561-3.97560.14621400.14232923X-RAY DIFFRACTION99
3.9756-36.35460.17511810.17853050X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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