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- PDB-4h6s: Crystal structure of thrombin mutant E14eA/D14lA/E18A/S195A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h6s
タイトルCrystal structure of thrombin mutant E14eA/D14lA/E18A/S195A
要素(Prothrombin) x 2
キーワードHYDROLASE/PEPTIDE / Serine protease / prethrombin-2 / autoactivation / hydrolase / HYDROLASE-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / blood coagulation / positive regulation of protein phosphorylation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cell growth / : / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Pozzi, N. / Chen, Z. / Zapata, F. / Pelc, L.A. / Di Cera, E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Autoactivation of thrombin precursors.
著者: Pozzi, N. / Chen, Z. / Zapata, F. / Niu, W. / Barranco-Medina, S. / Pelc, L.A. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Molecular dissection of Na+ binding to thrombin.
著者: Pineda, A.O. / Carrell, C.J. / Bush, L.A. / Prasad, S. / Caccia, S. / Chen, Z.W. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
履歴
登録2012年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prothrombin
B: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2743
ポリマ－33,2512
非ポリマー231
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area13190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.904, 70.828, 56.103
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Prothrombin / Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin ...Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin light chain / Thrombin heavy chain


分子量: 3545.029 Da / 分子数: 1 / 変異: E14eA,D14lA,E18A,S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Prothrombin / Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin ...Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin light chain / Thrombin heavy chain


分子量: 29706.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.57 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 0.2M NH4Cl and 20% PEG 3350, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年8月31日
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→40 Å / Num. all: 13511 / Num. obs: 13133 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value% possible all
2.2-2.243.30.4442.56430.44497
2.24-2.283.30.4162.66460.41697.9
2.28-2.323.40.38336360.38397
2.32-2.373.40.363.26560.3696.9
2.37-2.423.40.3353.66170.33596.4
2.42-2.483.40.29946390.29995.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREPfrom ccp4位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1SHH

1shh


解像度: 2.19→29.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 18.053 / SU ML: 0.204 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.405 / ESU R Free: 0.257 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2591 646 5 %RANDOM
Rwork0.19607 ---
obs0.19911 12369 95.95 %-
all-12891 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.076 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→29.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2275 0 1 103 2379
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222333
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4861.9623150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9495279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.64423.091110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.4815416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6161521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211777
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7591.51401
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.43222253
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9783932
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3114.5897
LS精密化 シェル解像度: 2.194→2.251 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 54 -
Rwork0.251 810 -
obs-810 88.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2699-2.5797-1.993616.30974.95752.0181-0.608-0.70680.09421.10110.39940.98170.52720.38780.20860.36340.15520.07770.285-0.02640.0925-26.57324.236-6.377
21.05071.03971.41221.03811.40313.003-0.1652-0.02550.2589-0.1284-0.06080.2933-0.0617-0.08080.22590.17620.06820.00750.2775-0.00440.3-29.45626.71-22.241
30.6768-0.3694-0.16871.385-0.14320.1228-0.0796-0.1214-0.01010.13390.0655-0.1451-0.07910.00170.01410.23970.0252-0.04390.2574-0.00720.2257-6.14818.41-10.21
41.4748-1.3015-0.31277.84882.48620.8014-0.0982-0.29270.1460.17430.2237-0.52670.05770.0589-0.12550.28590.0546-0.01250.2640.0020.1416-7.18620.763-2.637
50.5064-0.3728-0.93231.32430.65961.9248-0.0795-0.0711-0.14340.1234-0.0642-0.0706-0.06790.14470.14370.25170.0094-0.00390.252-0.00920.2537-8.3888.251-12.694
60.5509-0.05030.55020.9611-0.45220.8776-0.0750.085-0.00540.10450.1228-0.01810.0119-0.0447-0.04780.19650.0594-0.00950.2588-0.01280.2224-19.71319.143-17.976
71.91812.26581.5825.67293.87764.11330.05920.0759-0.0934-0.14570.1029-0.2785-0.4404-0.1386-0.1620.21880.01130.0190.1980.01220.2092-13.35425.811-22.558
812.3814-5.16914.01393.6231-3.5163.61930.51940.062-0.2334-0.4731-0.07320.38840.47860.121-0.44620.20940.0187-0.06780.2311-0.04320.2454-11.0319.471-36.004
90.68220.1719-0.06830.7943-0.0620.4746-0.00460.0157-0.067-0.02320.0164-0.0172-0.0794-0.0462-0.01180.1950.0246-0.01130.2536-0.00170.2326-15.66217.995-25.045
100.0709-0.18250.7216.5008-0.20258.5202-0.002-0.025-0.04250.3481-0.02930.4480.4702-0.20920.03140.1681-0.00520.06620.26970.10870.3076-16.6192.034-8.992
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 10
2X-RAY DIFFRACTION2A11 - 15
3X-RAY DIFFRACTION3B16 - 72
4X-RAY DIFFRACTION4B73 - 91
5X-RAY DIFFRACTION5B92 - 115
6X-RAY DIFFRACTION6B116 - 146
7X-RAY DIFFRACTION7B150 - 164
8X-RAY DIFFRACTION8B165 - 175
9X-RAY DIFFRACTION9B176 - 232
10X-RAY DIFFRACTION10B233 - 247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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