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- PDB-4myv: Free HSV-2 gD structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4myv
タイトルFree HSV-2 gD structure
要素Envelope glycoprotein D
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / IgV-like core / N-/C-terminal extensions / receptor binding (受容体) / nectin-1 / HVEM / viral surface
機能・相同性
機能・相同性情報


coreceptor-mediated virion attachment to host cell / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / エンベロープ (ウイルス) / virion membrane / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Distorted Sandwich / Immunoglobulin-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein D
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.801 Å
データ登録者Lu, G. / Zhang, N. / Qi, J. / Li, Y. / Chen, Z. / Zheng, C. / Yan, J. / Gao, G.F.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of herpes simplex virus 2 gD bound to nectin-1 reveals a conserved mode of receptor recognition.
著者: Lu, G. / Zhang, N. / Qi, J. / Li, Y. / Chen, Z. / Zheng, C. / Gao, G.F. / Yan, J.
履歴
登録2013年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein D
B: Envelope glycoprotein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4314
ポリマ－65,9892
非ポリマー4422
水7,332407
1
A: Envelope glycoprotein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2162
ポリマ－32,9941
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Envelope glycoprotein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2162
ポリマ－32,9941
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.562, 55.351, 65.335
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein D / gD


分子量: 32994.465 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 26-310 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
株: 333 / 遺伝子: gD, US6 / プラスミド: pFast-bac1 / Cell (発現宿主): High5 / 細胞株 (発現宿主): BTI-TN-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P03172
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細NATURAL VARIANT AT THIS POSITION. THE SEQUENCE IS BASED ON A RECORD IN GENBANK WITH THE ACCESSION ...NATURAL VARIANT AT THIS POSITION. THE SEQUENCE IS BASED ON A RECORD IN GENBANK WITH THE ACCESSION NUMBER EU018091

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1mol/L Hepes pH 7.2, 5% (V/V) MPD, 10% PEG 10000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97916 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月8日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 41946 / Num. obs: 40614 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 15.89
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.297 / Mean I/σ(I) obs: 2.714 / Num. unique all: 3384 / Rsym value: 0.297 / % possible all: 81.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1L2G

1l2g


解像度: 1.801→36.268 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.48 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2302 2038 5.02 %Random
Rwork0.1886 ---
obs0.1907 40596 96.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.801→36.268 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2798 0 28 407 3233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082920
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3153986
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6811067
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094447
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005507
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8012-1.84310.33431090.2601206778
1.8431-1.88920.27311340.2281230288
1.8892-1.94030.20481240.1964246693
1.9403-1.99740.20121430.189256596
1.9974-2.06180.24241370.1866256298
2.0618-2.13550.23061400.1967260499
2.1355-2.2210.21051260.19392640100
2.221-2.32210.27891370.18852653100
2.3221-2.44450.27111370.1912650100
2.4445-2.59760.231510.19652619100
2.5976-2.79810.23661200.19372666100
2.7981-3.07950.25831540.19182680100
3.0795-3.52480.19411460.18462650100
3.5248-4.43970.21491410.16722693100
4.4397-36.27520.21671390.18452741100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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