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- PDB-4dy7: Crystal structures of protease nexin-1 in complex with S195A thrombin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dy7
タイトルCrystal structures of protease nexin-1 in complex with S195A thrombin
要素
  • Glia-derived nexin
  • Thrombin heavy chainトロンビン
  • Thrombin light chainトロンビン
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / serpin (セルピン) / protease (プロテアーゼ) / heparin (ヘパリン) / cell surface (細胞膜) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granular layer morphogenesis / mating plug formation / seminal vesicle epithelium development / regulation of timing of cell differentiation / secretory granule organization / negative regulation of sodium ion transport / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception / secretion by cell / positive regulation of astrocyte differentiation / 神経 ...cerebellar granular layer morphogenesis / mating plug formation / seminal vesicle epithelium development / regulation of timing of cell differentiation / secretory granule organization / negative regulation of sodium ion transport / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception / secretion by cell / positive regulation of astrocyte differentiation / 神経 / Α顆粒 / negative regulation of platelet aggregation / negative regulation of plasminogen activation / glycosaminoglycan binding / negative regulation of blood coagulation / Dissolution of Fibrin Clot / negative regulation of protein processing / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / negative regulation of smoothened signaling pathway / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cell migration / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / long-term synaptic potentiation / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / negative regulation of proteolysis / protein catabolic process / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / neuromuscular junction / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of cell growth / 凝固・線溶系 / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / extracellular vesicle / 凝固・線溶系 / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / 細胞分化 / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / 小胞体 / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Epsilon-Thrombin; Chain L / Thrombin light chain domain / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / セルピン ...Epsilon-Thrombin; Chain L / Thrombin light chain domain / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / セルピン / Serpin domain / セルピン / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Few Secondary Structures / イレギュラー / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / トロンビン / Glia-derived nexin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Huntington, J.A. / Li, W.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2012
タイトル: Crystal structures of protease nexin-1 in complex with heparin and thrombin suggest a 2-step recognition mechanism.
著者: Li, W. / Huntington, J.A.
履歴
登録2012年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
C: Glia-derived nexin
D: Thrombin light chain
E: Thrombin heavy chain
F: Glia-derived nexin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,92212
ポリマ－154,6426
非ポリマー2806
水1,982110
1
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
C: Glia-derived nexin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,5618
ポリマ－77,3213
非ポリマー2405
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5730 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area26440 Å2
手法PISA
2
D: Thrombin light chain
E: Thrombin heavy chain
F: Glia-derived nexin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,3614
ポリマ－77,3213
非ポリマー401
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area27550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)191.960, 86.670, 101.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.44, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
12
13
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細Chains A and B make up thrombin complexed to protease nexin-1 in chain C, and represents the initial heparin-bridged complex. / Chains D and E make up thrombin complexed with protease nexin-1 of chain F. This represents the productive Michaelis complex.

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 AD

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / トロンビン


分子量: 5641.175 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 315-363 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / Cell (発現宿主): BABY HAMSTER KIDNEY (BHK) CELLS / 器官 (発現宿主): KIDNEY / 発現宿主: CRICETINAE GEN. SP. (ネズミ) / 参照: UniProt: P00734, トロンビン

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タンパク質 , 2種, 4分子 BECF

#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / トロンビン


分子量: 29764.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / Cell (発現宿主): BABY HAMSTER KIDNEY (BHK) CELLS / 器官 (発現宿主): KIDNEY / 発現宿主: CRICETINAE GEN. SP. (ネズミ) / 参照: UniProt: P00734, トロンビン
#3: タンパク質 Glia-derived nexin / GDN / Peptidase inhibitor 7 / PI-7 / Protease nexin 1 / PN-1 / Protease nexin I / Serpin E2


分子量: 41915.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SERPINE2, PI7, PN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07093

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非ポリマー , 4種, 116分子

#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.98 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.4
詳細: 0.14M calcium acetate, 13% PEG3350, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月28日
放射モノクロメーター: Si111 double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→51.37 Å / Num. all: 41246 / Num. obs: 39308 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 6.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0098精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→47.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 35.742 / SU ML: 0.325 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.401 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1956 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.225 37320 95.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.71 Å2-0 Å24.2 Å2
2---4.55 Å2-0 Å2
3---6.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→47.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9831 0 15 110 9956
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.02210093
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.5561.95613781
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.91551332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.02524.085377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.798151447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4041547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0380.21592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0217695
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 142 -
Rwork0.346 2680 -
obs--96.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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