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Yorodumi- PDB-4s0v: Crystal structure of the human OX2 orexin receptor bound to the i... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4s0v | |||||||||
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Title | Crystal structure of the human OX2 orexin receptor bound to the insomnia drug Suvorexant | |||||||||
Components | Human Orexin receptor type 2 fusion protein to P. abysii Glycogen Synthase | |||||||||
Keywords | SIGNALING PROTEIN / G protein-coupled receptor / orexin neurotransmitters / orexin receptor / Orexin-A / Orexin-B / Suvorexant / N-linked glycosylation | |||||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / circadian sleep/wake cycle process / orexin receptor activity / Orexin and neuropeptides FF and QRFP bind to their respective receptors / neuropeptide receptor activity / glycogen (starch) synthase activity / feeding behavior / locomotion / glycogen biosynthetic process / peptide hormone binding ...regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / circadian sleep/wake cycle process / orexin receptor activity / Orexin and neuropeptides FF and QRFP bind to their respective receptors / neuropeptide receptor activity / glycogen (starch) synthase activity / feeding behavior / locomotion / glycogen biosynthetic process / peptide hormone binding / neuropeptide signaling pathway / cellular response to hormone stimulus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / peptide binding / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / chemical synaptic transmission / synapse / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Pyrococcus abyssi GE5 (archaea) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | |||||||||
Authors | Yin, J. / Kolb, P. / Mobarec, J.C. / Rosenbaum, D.M. | |||||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2015 Title: Crystal structure of the human OX2 orexin receptor bound to the insomnia drug suvorexant. Authors: Yin, J. / Mobarec, J.C. / Kolb, P. / Rosenbaum, D.M. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4s0v.cif.gz | 210.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4s0v.ent.gz | 166.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4s0v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
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-Validation report
Summary document | 4s0v_validation.pdf.gz | 949.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4s0v_full_validation.pdf.gz | 953.3 KB | Display | |
Data in XML | 4s0v_validation.xml.gz | 18.2 KB | Display | |
Data in CIF | 4s0v_validation.cif.gz | 24.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s0/4s0v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s0/4s0v | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 64089.777 Da / Num. of mol.: 1 Fragment: UNP O43614 residues 3-254, 294-388, and UNP Q9V2J8 residues 218-413 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: MOLECULE IS AN ENGINEERED FUSION PROTEIN IN WHICH THE 196-AMINO-ACID CATALYTIC DOMAIN OF PYROCOCCUS ABYSII GLYCOGEN SYNTHASE REPLACES 39 RESIDUES AT THE INTRAC ELLULAR LOOP 3 (ICL3) OF THE ...Details: MOLECULE IS AN ENGINEERED FUSION PROTEIN IN WHICH THE 196-AMINO-ACID CATALYTIC DOMAIN OF PYROCOCCUS ABYSII GLYCOGEN SYNTHASE REPLACES 39 RESIDUES AT THE INTRAC ELLULAR LOOP 3 (ICL3) OF THE HUMAN OX2 OREXIN RECEPTOR Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human), (gene. exp.) Pyrococcus abyssi GE5 (archaea) Gene: HCRTR2, PAB2292, PYRAB00770 / Plasmid: pFastbac1 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: O43614, UniProt: Q9V2J8 |
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#2: Chemical | ChemComp-SUV / [( |
#3: Chemical | ChemComp-OLA / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 52 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.75 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: lipidic cubic phase / pH: 5.9 Details: 31% PEG 400, 0.1 M sodium citrate, 0.2 M sodium formate, 3%(w/v) hexanediol, pH 5.9, Lipidic Cubic Phase (LCP), temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.033 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 24, 2014 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→50 Å / Num. all: 22305 / Num. obs: 22305 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.54 Å / % possible all: 99 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entries 4DKL and 2BFW Resolution: 2.5→43.717 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 25.92 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→43.717 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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