[日本語] English
万見
- PDB-5wqc: Crystal structure of human orexin 2 receptor bound to the selecti... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wqc
タイトルCrystal structure of human orexin 2 receptor bound to the selective antagonist EMPA determined by the synchrotron light source at SPring-8.
要素Orexin receptor type 2,GlgA glycogen synthase,Orexin receptor type 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / G PROTEIN-COUPLED RECEPTOR / OREXIN NEUROTRANSMITTERS / OREXIN 2 RECEPTOR / OREXIN-A / OREXIN-B / EMPA / N-LINKED GLYCOSYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / circadian sleep/wake cycle process / orexin receptor activity / Orexin and neuropeptides FF and QRFP bind to their respective receptors / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / neuropeptide receptor activity / locomotion / feeding behavior / peptide hormone binding / neuropeptide signaling pathway ...regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / circadian sleep/wake cycle process / orexin receptor activity / Orexin and neuropeptides FF and QRFP bind to their respective receptors / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / neuropeptide receptor activity / locomotion / feeding behavior / peptide hormone binding / neuropeptide signaling pathway / regulation of cytosolic calcium ion concentration / cellular response to hormone stimulus / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / chemical synaptic transmission / G alpha (q) signalling events / synapse / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Orexin receptor 2 / Orexin receptor type 2 / Orexin receptor family / Glycosyl transferases group 1 / Bacterial/plant glycogen synthase / Starch synthase, catalytic domain / Starch synthase catalytic domain / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx ...Orexin receptor 2 / Orexin receptor type 2 / Orexin receptor family / Glycosyl transferases group 1 / Bacterial/plant glycogen synthase / Starch synthase, catalytic domain / Starch synthase catalytic domain / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7MA / OLEIC ACID / Orexin receptor type 2 / Glycogen synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Suno, R. / Hirata, K. / Yamashita, K. / Tsujimoto, H. / Sasanuma, M. / Horita, S. / Yamamoto, M. / Rosenbaum, D.M. / Iwata, S. / Shimamura, T. / Kobayashi, T.
資金援助 日本, 米国, 12件
組織認可番号国
Japan Science and Technology Agency (JST)target-driven R&D (A-STEP) 日本
Japan Science and Technology Agency (JST)the Research Acceleration Program 日本
Toray Science Foundation 日本
Takeda Science Foundation 日本
the Naito Foundation 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (MEXT)the Platform for Drug Discovery, Informatics, and Structural Life Science (PDIS) 日本
the Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (MEXT)the X-ray Free-Electron Laser Priority Strategy Program 日本
JSPS26102725 日本
JSPS15H04338 日本
JSPS15K08268 日本
JSPS15H06862 日本
the Welch FoundationI-1770 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Crystal Structures of Human Orexin 2 Receptor Bound to the Subtype-Selective Antagonist EMPA
著者: Suno, R. / Kimura, K.T. / Nakane, T. / Yamashita, K. / Wang, J. / Fujiwara, T. / Yamanaka, Y. / Im, D. / Horita, S. / Tsujimoto, H. / Tawaramoto, M.S. / Hirokawa, T. / Nango, E. / Tono, K. / ...著者: Suno, R. / Kimura, K.T. / Nakane, T. / Yamashita, K. / Wang, J. / Fujiwara, T. / Yamanaka, Y. / Im, D. / Horita, S. / Tsujimoto, H. / Tawaramoto, M.S. / Hirokawa, T. / Nango, E. / Tono, K. / Kameshima, T. / Hatsui, T. / Joti, Y. / Yabashi, M. / Shimamoto, K. / Yamamoto, M. / Rosenbaum, D.M. / Iwata, S. / Shimamura, T. / Kobayashi, T.
履歴
登録2016年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Orexin receptor type 2,GlgA glycogen synthase,Orexin receptor type 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,3108
ポリマ－64,2051
非ポリマー2,1057
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area470 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area25010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.130, 75.520, 95.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.39, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Orexin receptor type 2,GlgA glycogen synthase,Orexin receptor type 2 / Ox2R / Hypocretin receptor type 2 / Glycogen synthase / Ox2R / Hypocretin receptor type 2


分子量: 64204.871 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 3-254,UNP residues 218-413,UNP residues 294-386
由来タイプ: 組換発現
詳細: chimera of human orexin receptor type 2 and Pyrococcus abyssi GE5 GlgA glycogen synthase
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)
遺伝子: HCRTR2, PAB2292 / 株: GE5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43614, UniProt: Q9V2J8
#2: 化合物 ChemComp-7MA / N-ethyl-2-[(6-methoxypyridin-3-yl)-(2-methylphenyl)sulfonyl-amino]-N-(pyridin-3-ylmethyl)ethanamide


分子量: 454.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H26N4O4S / コメント: アンタゴニスト*YM
#3: 化合物
ChemComp-OLA / OLEIC ACID / オレイン酸


分子量: 282.461 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H34O2
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法
詳細: 50 mM MES-NaOH (pH 5.8-6.2), 26-29% PEG300, 100 mM sodium malonate, 0.5 mM EMPA, 5% DMSO

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→46.65 Å / Num. obs: 45007 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 47.8 % / Net I/σ(I): 13.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→46.641 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2152 2272 5.05 %
Rwork0.181 --
obs0.1827 45004 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→46.641 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4012 0 133 126 4271
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0154275
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2285763
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.922580
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08646
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008696
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.96-2.00260.37281410.32362660X-RAY DIFFRACTION100
2.0026-2.04920.33051400.27152648X-RAY DIFFRACTION100
2.0492-2.10040.29451510.23822646X-RAY DIFFRACTION100
2.1004-2.15720.23311390.21092677X-RAY DIFFRACTION100
2.1572-2.22070.23491450.19242649X-RAY DIFFRACTION100
2.2207-2.29230.23111290.18032643X-RAY DIFFRACTION100
2.2923-2.37430.22261470.17212667X-RAY DIFFRACTION100
2.3743-2.46930.22111460.1612637X-RAY DIFFRACTION100
2.4693-2.58170.20981450.16222676X-RAY DIFFRACTION100
2.5817-2.71780.20851500.15412668X-RAY DIFFRACTION100
2.7178-2.88810.21311480.16142659X-RAY DIFFRACTION100
2.8881-3.1110.20981470.16522664X-RAY DIFFRACTION100
3.111-3.4240.19041310.17072696X-RAY DIFFRACTION100
3.424-3.91920.20281250.16922693X-RAY DIFFRACTION100
3.9192-4.93690.20261380.17162706X-RAY DIFFRACTION100
4.9369-46.6540.19221500.19112743X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.57060.0714-0.21622.32370.28681.59150.0020.1185-0.026-0.1321-0.0354-0.035-0.1153-0.0940.03570.28660.01510.03210.1138-0.00590.23744.17839.416-46.1238
22.69960.3895-0.25983.9801-0.55763.0133-0.07280.112-0.1589-0.0515-0.0263-0.01180.1511-0.01750.07930.30480.00120.03850.1332-0.01270.216526.168832.43727.0706
30.32670.01740.26260.1098-0.84542.1648-0.0757-0.0931-0.01290.0864-0.0751-0.0012-0.36610.1660.12430.34580.02110.05830.22770.00810.259336.471942.1453-23.7082
42.84530.82761.54724.66591.76825.626-0.08930.14530.1632-0.0506-0.04230.0574-0.46980.03030.18260.30730.03720.08990.09310.01070.237340.652149.863-43.9708
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 39 through 251 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (RESID 252:254 OR RESID 1001:1181 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (RESID 1182:1196 OR RESID 294:328 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 329 through 383 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る