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Yorodumi- PDB-2wcw: 1.6A resolution structure of Archaeoglobus fulgidus Hjc, a Hollid... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2wcw | ||||||
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Title | 1.6A resolution structure of Archaeoglobus fulgidus Hjc, a Holliday junction resolvase from an archaeal hyperthermophile | ||||||
Components | HJC | ||||||
Keywords | HYDROLASE / TYPE II RESTRICTION ENDONUCLEASE / DNA BINDING PROTEIN / HOLLIDAY JUNCTION RESOLVASE | ||||||
Function / homology | Function and homology information crossover junction endodeoxyribonuclease / crossover junction DNA endonuclease activity / DNA recombination / DNA repair / magnesium ion binding / DNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.58 Å | ||||||
Authors | Carolis, C. / Koehler, C. / Sauter, C. / Basquin, J. / Suck, D. / Toeroe, I. | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: 1.6 A Resolution Structure of Archaeoglobus Fulgidus Hjc, a Holliday Junction Resolvase from an Archaeal Hyperthermophile Authors: Carolis, C. / Koehler, C. / Sauter, C. / Basquin, J. / Suck, D. / Toeroe, I. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2wcw.cif.gz | 219.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2wcw.ent.gz | 177.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2wcw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2wcw_validation.pdf.gz | 473.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2wcw_full_validation.pdf.gz | 479.2 KB | Display | |
Data in XML | 2wcw_validation.xml.gz | 26.5 KB | Display | |
Data in CIF | 2wcw_validation.cif.gz | 38.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wc/2wcw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wc/2wcw | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 15542.008 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: RESIDUES 2-136 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (archaea) / Strain: 4304 / Description: GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSM) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)PLYSS / References: UniProt: O28314 #2: Chemical | ChemComp-ACT / #3: Chemical | ChemComp-NH4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | Compound details | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 29 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 90 TO ALA ...ENGINEERED | Sequence details | N-TERMINAL GT AND G4 FOLLOWING THE FIRST METHIONINE | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.93 Å3/Da / Density % sol: 36 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 8.5 / Details: 4.5 M AMMONIUM ACETATE 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.93 |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD / Date: Jun 30, 2007 / Details: SINGLE SILICON (111) MONOCHROMATOR |
Radiation | Monochromator: SINGLE SILICON (111) MONOCHROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.93 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.58→50 Å / Num. obs: 60375 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.48 |
Reflection shell | Resolution: 1.58→1.62 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.06 / % possible all: 79.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: WILD-TYPE CRYSTAL FORM Resolution: 1.58→29.18 Å / SU ML: 1.25 / σ(F): 0.02 / Phase error: 18.34 / Stereochemistry target values: ML Details: HYDROGENS WERE ADDED IN THE RIDING POSITIONS, BUT REMOVED PRIOR TO DEPOSITION. IN CHAIN B RESIDUES 29-33 ARE DISORDERED.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.18 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 28.57 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.58→29.18 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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