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- PDB-4a4b: Structure of modified phosphoTyr371-c-Cbl-UbcH5B-ZAP-70 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a4b
タイトルStructure of modified phosphoTyr371-c-Cbl-UbcH5B-ZAP-70 complex
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE CBL
  • TYROSINE-PROTEIN KINASE ZAP-70
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
キーワードLIGASE/TRANSFERASE / LIGASE-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell aggregation / regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / T cell migration / regulation of Rap protein signal transduction / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / entry of bacterium into host cell / negative thymic T cell selection / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / flotillin complex ...T cell aggregation / regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / T cell migration / regulation of Rap protein signal transduction / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / entry of bacterium into host cell / negative thymic T cell selection / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / ユビキチン結合酵素 / T cell receptor complex / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling / response to testosterone / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / B cell activation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / response to starvation / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / protein monoubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme activity / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / 免疫シナプス / T cell differentiation / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / ubiquitin ligase complex / positive regulation of calcium-mediated signaling / FLT3 signaling by CBL mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / phosphotyrosine residue binding / ephrin receptor binding / T細胞 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / cellular response to nerve growth factor stimulus / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / response to activity / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / calcium-mediated signaling / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / response to gamma radiation / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR1 signaling / Spry regulation of FGF signaling / non-specific protein-tyrosine kinase / protein modification process / Constitutive Signaling by EGFRvIII / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / 繊毛 / Negative regulation of MET activity / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / receptor tyrosine kinase binding / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SH3 domain binding / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptidyl-tyrosine phosphorylation / ubiquitin-protein transferase activity / male gonad development / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / ubiquitin protein ligase activity / cell-cell junction / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / Neddylation / 成長円錐 / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to hypoxia / T cell receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase activity / response to ethanol / 獲得免疫系
類似検索 - 分子機能
Prokaryotic RING finger family 4 / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain ...Prokaryotic RING finger family 4 / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / UBA/TS-N domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin associated domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / UBA-like superfamily / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / EFハンド / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL / Tyrosine-protein kinase ZAP-70 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.789 Å
データ登録者Dou, H. / Buetow, L. / Hock, A. / Sibbet, G.J. / Vousden, K.H. / Huang, D.T.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural Basis for Autoinhibition and Phosphorylation-Dependent Activation of C-Cbl
著者: Dou, H. / Buetow, L. / Hock, A. / Sibbet, G.J. / Vousden, K.H. / Huang, D.T.
履歴
登録2011年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Other
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE CBL
B: TYROSINE-PROTEIN KINASE ZAP-70
C: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4076
ポリマ－63,2363
非ポリマー1713
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2540 Å2
ΔGint-14.3 kcal/mol
Surface area31200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.112, 74.112, 449.706
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE CBL / CASITAS B-LINEAGE LYMPHOMA PROTO-ONCOGENE / PROTO-ONCOGENE C-CBL / RING FINGER PROTEIN 55 / SIGNAL ...CASITAS B-LINEAGE LYMPHOMA PROTO-ONCOGENE / PROTO-ONCOGENE C-CBL / RING FINGER PROTEIN 55 / SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN CBL / C-CBL


分子量: 45136.805 Da / 分子数: 1
断片: TKB DOMAIN, LINKER HELIX REGION, AND RING DOMAIN, RESIDUES 47-435
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD
参照: UniProt: P22681, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2(17)KB 2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ...UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2(17)KB 2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-17 KDA 2 / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D2 / UBCH5B


分子量: 16755.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: P62837, ユビキチンリガーゼ

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 B

#2: タンパク質・ペプチド TYROSINE-PROTEIN KINASE ZAP-70 / 70 KDA ZETA-ASSOCIATED PROTEIN / SYK-RELATED TYROSINE KINASE / ZAP-70


分子量: 1344.275 Da / 分子数: 1 / 断片: ZAP-70 PEPTIDE, RESIDUES 286-297 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: P43403, non-specific protein-tyrosine kinase

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非ポリマー , 3種, 20分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 368 TO PHE
非ポリマーの詳細CALCIUM (CA): REQUIRED FOR STABILITY OF CHAIN A ZINC (ZN): REQUIRED FOR STABILITY OF CHAIN A
配列の詳細N-TERMINAL GS RESULTED FROM CLONING AND TEV CLEAVAGE. Y371 IS PHOSPHORYLATED. Y368 IS MUTATED TO ...N-TERMINAL GS RESULTED FROM CLONING AND TEV CLEAVAGE. Y371 IS PHOSPHORYLATED. Y368 IS MUTATED TO PHE. CORRESPONDS TO 286-297 IN HUMAN ZAP-70 SEQUENCE. Y7 IS PHOSPHORYLATED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 31-35% PENTAERYTHRITOL PROPOXYLATE (5/4 PO/OH), 0.2 M KCL, 50 MM HEPES, PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月18日 / 詳細: SLITS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→30 Å / Num. obs: 19621 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 19 % / Biso Wilson estimate: 80.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 2.79→2.94 Å / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2CBL, 2ESK, 1FBV.

2cbl

2esk

1fbv


解像度: 2.789→28.725 Å / SU ML: 0.71 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2668 992 5.1 %
Rwork0.1874 --
obs0.1913 19374 99.36 %
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.918 Å2 / ksol: 0.304 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 84.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3108 Å20 Å20 Å2
2--1.3108 Å20 Å2
3----2.6216 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.789→28.725 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4264 0 3 17 4284
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094383
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2275965
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6431589
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088648
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007770
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.789-2.93590.36071460.29942452X-RAY DIFFRACTION97
2.9359-3.11970.30851400.24122563X-RAY DIFFRACTION100
3.1197-3.36020.32311480.21852564X-RAY DIFFRACTION100
3.3602-3.69770.32361420.20692599X-RAY DIFFRACTION100
3.6977-4.23130.24781390.18612610X-RAY DIFFRACTION100
4.2313-5.32550.23981360.15522717X-RAY DIFFRACTION100
5.3255-28.72680.23631410.17492877X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.30820.5145-0.13893.4041-1.57652.26810.4040.13490.46850.1030.17010.5688-0.7304-0.7925-0.34210.62360.19670.13960.4381-0.05030.60189.537916.150524.9797
23.2432-0.45160.80483.76061.01752.50350.2014-0.82010.24280.5592-0.02620.043-0.5439-0.0596-0.02550.6789-0.02990.17250.2449-0.18540.258321.949113.821231.7395
32.09471.16010.08273.58460.16484.30850.17370.2079-0.2878-0.1388-0.0587-0.6158-0.06921.257-0.20960.3982-0.0104-0.06570.2109-0.29830.132839.614612.12723.8625
41.9660.8614-0.60576.11960.05152.18110.22440.0654-0.52370.5416-0.1112-0.54670.76040.9161-0.15821.03560.3115-0.2210.3388-0.25670.695433.6362-15.985220.0001
53.1801-0.2852-1.59936.405-3.54062.93440.36860.1809-0.356-1.01260.5110.26440.38630.3708-0.34690.66220.0077-0.00360.5377-0.27840.464635.29648.83619.6774
63.67492.16761.29762.19972.53186.21020.0072-0.1972-0.67410.79980.3978-0.16292.13010.5416-0.43481.41940.193-0.03460.4725-0.06510.611424.9135-29.57765.1769
73.86443.7764-2.03965.1491-3.35962.35530.61480.63280.21230.39190.47640.33320.790.0265-0.31870.97110.04880.03010.4806-0.16410.528521.5539-28.1131-2.6893
83.83982.86382.11654.2043-0.96374.29451.0272-1.0608-0.19530.93640.27920.77940.8859-1.2787-0.96041.3173-0.56140.27320.85220.11010.99850.6726-28.84811.7577
93.1983-0.05251.00323.72060.44654.2581-0.10390.8956-0.54160.01020.70220.10490.46150.1282-0.48710.6859-0.08370.15940.3866-0.08860.632615.7255-19.9445-4.0157
103.70821.63410.4473.83080.65744.94190.1787-0.09550.36940.556-0.22190.51720.6847-0.71170.12950.9616-0.25160.34660.2223-0.06570.743615.0289-18.04475.8196
113.70261.62033.06921.02031.09962.73540.0108-0.59481.4839-0.166-0.19041.65370.2194-1.0421-0.07170.8588-0.16470.10040.7519-0.28561.746-2.2395-19.2695-4.831
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 48:112)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 113:212)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 213:353)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 354:435)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN C AND (RESSEQ 2:28)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND (RESSEQ 29:38)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN C AND (RESSEQ 39:48)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN C AND (RESSEQ 49:84)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN C AND (RESSEQ 85:111)
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN C AND (RESSEQ 112:147)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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