[日本語] English
万見
- PDB-2yvq: Crystal structure of MGS domain of carbamoyl-phosphate synthetase... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yvq
タイトルCrystal structure of MGS domain of carbamoyl-phosphate synthetase from homo sapiens
要素Carbamoyl-phosphate synthase
キーワードLIGASE (リガーゼ) / conserved hypothetical protein / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


carbamoyl phosphate biosynthetic process / cellular response to oleic acid / monoatomic anion homeostasis / triglyceride catabolic process / modified amino acid binding / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / homocysteine metabolic process / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / cellular response to ammonium ion ...carbamoyl phosphate biosynthetic process / cellular response to oleic acid / monoatomic anion homeostasis / triglyceride catabolic process / modified amino acid binding / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / homocysteine metabolic process / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / cellular response to ammonium ion / 尿素回路 / citrulline biosynthetic process / 尿素回路 / hepatocyte differentiation / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / response to growth hormone / glutamate binding / response to food / midgut development / nitric oxide metabolic process / response to zinc ion / response to dexamethasone / response to starvation / glutamine metabolic process / mitochondrial nucleoid / cellular response to glucagon stimulus / response to amine / potassium ion binding / small molecule binding / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / response to amino acid / cellular response to cAMP / phospholipid binding / response to toxic substance / vasodilation / endopeptidase activity / ミトコンドリア内膜 / response to lipopolysaccharide / ミトコンドリアマトリックス / response to xenobiotic stimulus / calcium ion binding / protein-containing complex binding / 核小体 / protein-containing complex / ATP binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Methylglyoxal synthase-like domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain ...Methylglyoxal synthase-like domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / MGS-like domain profile. / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Class I glutamine amidotransferase-like / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbamoyl-phosphate synthase [ammonia], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Xie, Y. / Ihsanawati / Kishishita, S. / Murayama, K. / Takemoto, C. / Shirozu, M. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of MGS domain of carbamoyl-phosphate synthetase from homo sapiens
著者: Xie, Y. / Ihsanawati / Kishishita, S. / Murayama, K. / Takemoto, C. / Shirozu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Carbamoyl-phosphate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6091
ポリマ－15,6091
非ポリマー00
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Carbamoyl-phosphate synthase

A: Carbamoyl-phosphate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2172
ポリマ－31,2172
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area3200 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area12140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.505, 50.505, 97.634
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Carbamoyl-phosphate synthase / Carbamoyl-phosphate synthetase I / CPSase I


分子量: 15608.656 Da / 分子数: 1 / 断片: MGS domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell-free protein synthesis / プラスミド: PK060110-54-MD01
参照: UniProt: P31327, carbamoyl-phosphate synthase (ammonia)
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.6M (NH4)2SO4, 0.1M MES, 10%(V/V) dioxane, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月27日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: silikon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→50 Å / Num. obs: 10442 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.7466 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 37.2
反射 シェル解像度: 1.98→2.08 Å / 冗長度: 8.3 % / Mean I/σ(I) obs: 8.25 / Num. unique all: 1398 / Rsym value: 0.213 / % possible all: 94.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.98→26.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 914355.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 1023 10.5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 9705 91.9 %-
all-10422 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.1097 Å2 / ksol: 0.376183 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.33 Å25.36 Å20 Å2
2--5.33 Å20 Å2
3----10.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→26.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1048 0 0 76 1124
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.592
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it9.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.042.5
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 134 10.6 %
Rwork0.265 1136 -
obs--74 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る