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万見
- PDB-2vrr: Structure of SUMO modified Ubc9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vrr
タイトルStructure of SUMO modified Ubc9
要素
  • SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
  • SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9
キーワードCELL CYCLE/LIGASE / E2 / UBC9 / SUMO (SUMOタンパク質) / LIGASE (リガーゼ) / NUCLEUS (細胞核) / MITOSIS (有糸分裂) / MEMBRANE (生体膜) / PHOSPHOPROTEIN / ISOPEPTIDE BOND / CHROMOSOME PARTITION / POSTTRANSLATIONAL MODIFICATION / UBL CONJUGATION PATHWAY / UBIQUITIN LIKE MOLECULE / DEVELOPMENTAL PROTEIN (ヒトの発達) / HOST-VIRUS INTERACTION / CYTOPLASM (細胞質) / CELL CYCLE (細胞周期) / MODIFICATION / CELL DIVISION (細胞分裂) / CELL CYCLE-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Vitamin D (calciferol) metabolism / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of RNA binding proteins ...SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Vitamin D (calciferol) metabolism / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of intracellular receptors / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of immune response proteins / Processing of DNA double-strand break ends / HLH domain binding / SUMO conjugating enzyme activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / negative regulation of transcription by transcription factor localization / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of nuclear envelope proteins / bHLH transcription factor binding / transferase complex / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / nuclear stress granule / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / 核外搬出シグナル / Maturation of nucleoprotein / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / ubiquitin-specific protease binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / roof of mouth development / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / potassium channel regulator activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / 核膜孔 / Regulation of IFNG signaling / cellular response to cadmium ion / ionotropic glutamate receptor binding / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / chromosome segregation / transcription coregulator binding / positive regulation of protein-containing complex assembly / protein modification process / SUMOylation of intracellular receptors / PKR-mediated signaling / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PML body / protein tag activity / 核小体 / Formation of Incision Complex in GG-NER / ubiquitin-protein transferase activity / regulation of protein localization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to heat / 核膜 / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / 核膜 / protein stabilization / nuclear body / positive regulation of cell migration / nuclear speck / 細胞分裂 / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / 樹状突起 / ubiquitin protein ligase binding / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / RNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 ...Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ギ酸 / Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Knipscheer, P. / Flotho, A. / Klug, H. / Olsen, J.V. / van Dijk, W.J. / Fish, A. / Johnson, E.S. / Mann, M. / Sixma, T.K. / Pichler, A.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2008
タイトル: Ubc9 sumoylation regulates SUMO target discrimination.
著者: Knipscheer, P. / Flotho, A. / Klug, H. / Olsen, J.V. / van Dijk, W.J. / Fish, A. / Johnson, E.S. / Mann, M. / Sixma, T.K. / Pichler, A.
履歴
登録2008年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年3月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.52019年7月31日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id ..._struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.62023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9
B: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4687
ポリマ－27,2612
非ポリマー2075
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint-5.4 kcal/mol
Surface area16110 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)27.520, 66.610, 122.579
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9 / UBC9 / SUMO-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 I / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE I / ...UBC9 / SUMO-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 I / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE I / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN I / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN 9 / MUBC9


分子量: 18030.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63280, ユビキチンリガーゼ
#2: タンパク質 SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1 / SUMO1 / SUMO-1 / SENTRIN / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C / SMT3 HOMOLOG 3 / UBIQUITIN-HOMOLOGY ...SUMO1 / SUMO-1 / SENTRIN / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C / SMT3 HOMOLOG 3 / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN PROTEIN PIC1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN UBL1 / GAP-MODIFYING PROTEIN 1 / GMP1


分子量: 9230.559 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 20-97 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE 20-97 OF SUMO1 PRECEDED BY A START METHIONINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 24% (W/V) PEG3350, 200 MM SODIUM FORMATE, 100 MM BIS-TRIS PROPANE PH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.54
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月1日 / 詳細: HELIOS MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→60 Å / Num. obs: 11764 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 12.4 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 2.21→2.32 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 81.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1U9B, 2BF8

1u9b

2bf8


解像度: 2.22→61.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 11.002 / SU ML: 0.161 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.355 / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS RESIDUES B94-B96 ARE DISORDERED AND HAVE BEEN GIVEN AN OCCUPANCY OF 0. THERE IS A COVALENT ISOPEPTIDE LINKAGE BETWEEN LYSINE A14 AND GLYCINE B97
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 547 4.7 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.175 11169 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→61.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1904 0 13 192 2109
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222012
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021437
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6331.9752717
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96133520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4395245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.03624.84295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.37315375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4041511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2280
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.2393
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1980.21460
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.2925
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21045
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.2156
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2740.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1750.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6361.51220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09221973
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9863818
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1184.5743
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.22→2.28 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.242 35
Rwork0.189 761
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6245-0.4178-0.10722.1545-0.41351.3649-0.0237-0.0749-0.16190.0542-0.0274-0.00020.1660.05620.0511-0.1433-0.0117-0.0032-0.06950.0233-0.1907-6.3926.71810.116
25.2598-1.210.78427.23422.21243.5148-0.06240.13120.2994-0.1458-0.0046-0.0757-0.2776-0.05820.0669-0.0685-0.01030.0236-0.02250.0095-0.156-14.62939.36725.341
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 158
2X-RAY DIFFRACTION2B20 - 97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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