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- PDB-2uyz: Non-covalent complex between Ubc9 and SUMO1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uyz
タイトルNon-covalent complex between Ubc9 and SUMO1
要素
  • SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
  • SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9
キーワードLIGASE / SUMOYLATION / CELL DIVISION / NUCLEAR PROTEIN / UBIQUITIN-LIKE MODIFIER / UBL CONJUGATION PATHWAY / CONJUGATING ENZYME / CHROMOSOME PARTITION / E2 / UBC9 / SUMO1 / MITOSIS / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Vitamin D (calciferol) metabolism / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of RNA binding proteins ...SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Vitamin D (calciferol) metabolism / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of intracellular receptors / SUMOylation of immune response proteins / Formation of Incision Complex in GG-NER / SUMO conjugating enzyme activity / Processing of DNA double-strand break ends / RING-like zinc finger domain binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMO ligase complex / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / PML body organization / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / nuclear export / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / transporter activator activity / nuclear pore / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription coregulator binding / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / PML body / PKR-mediated signaling / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of protein stability / protein modification process / Schaffer collateral - CA1 synapse / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / positive regulation of cell migration / cell division / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme ...Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Knipscheer, P. / van Dijk, W.J. / Olsen, J.V. / Mann, M. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2007
タイトル: Noncovalent interaction between Ubc9 and SUMO promotes SUMO chain formation.
著者: Knipscheer, P. / van Dijk, W.J. / Olsen, J.V. / Mann, M. / Sixma, T.K.
履歴
登録2007年4月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _audit_author.name / _citation.journal_abbrev ..._audit_author.name / _citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9
B: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2683
ポリマ－27,2452
非ポリマー231
水7,350408
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.481, 35.030, 72.915
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SUMO-CONJUGATING ENZYME UBC9 / SUMO-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 I / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE I / UBIQUITIN ...SUMO-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 I / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE I / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN I / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN 9 / MUBC9


分子量: 18014.750 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: START METHIONINE (1) AND SECOND SERINE (2) ARE MISSING IN STRUCTURE
由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63280, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1 / SUMO-1 / SENTRIN / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C / SMT3 HOMOLOG 3 / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN ...SUMO-1 / SENTRIN / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C / SMT3 HOMOLOG 3 / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN PROTEIN PIC1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN UBL1 / GAP-MODIFYING PROTEIN 1 / GMP1 / SUMO1


分子量: 9230.559 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 20-97 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 93 TO SER
配列の詳細C93S MUTANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 5.5
詳細: 16.5 % (W/V) PEG3350 100 MM BISTRIS PH 5.5 15 % (W/V) GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月18日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→40 Å / Num. obs: 49557 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1U9A, 2BF8

1u9a

2bf8


解像度: 1.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 1.668 / SU ML: 0.031 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.066 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.178 2482 5 %RANDOM
Rwork0.141 ---
obs0.143 46681 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å20 Å2-0.2 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1893 0 1 408 2302
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222206
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021596
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5561.9763014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93733927
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7225289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.28424.455101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.38615429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.9911514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2308
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022539
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02435
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.2468
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1930.21685
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.21050
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.21121
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2530.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2080.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2220.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.250.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4121.51336
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1722207
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9933895
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3824.5804
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.216 163
Rwork0.168 3398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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