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万見
- PDB-2vh5: CRYSTAL STRUCTURE OF HRAS(G12V) - ANTI-RAS FV (disulfide free mut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vh5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HRAS(G12V) - ANTI-RAS FV (disulfide free mutant) COMPLEX
要素
  • ANTI-RAS FV HEAVY CHAIN
  • ANTI-RAS FV LIGHT CHAIN
  • GTPASE HRASHRAS
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN (免疫グロブリンフォールド) / SIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / METHYLATION (メチル化) / PRENYLATION (プレニル化) / LIPOPROTEIN (リポタンパク質) / GTP-BINDING / SIGNAL TRANSDUCTION (シグナル伝達) / NUCLEOTIDE- BINDING / DISEASE MUTATION / NUCLEOTIDE-BINDING / MEMBRANE (生体膜) / ONCOGENE (がん遺伝子) / ANTIBODY (抗体) / PALMITATE (パルミチン酸) / INTRABODY / PROTO-ONCOGENE (がん遺伝子) / CANCER THERAPY (悪性腫瘍) / GOLGI APPARATUS (ゴルジ体)
機能・相同性
機能・相同性情報


GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants ...GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / positive regulation of protein targeting to membrane / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / adipose tissue development / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / positive regulation of phospholipase C activity / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Schwann cell development / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / protein-membrane adaptor activity / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Erythropoietin activates RAS / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / EPHB-mediated forward signaling / SHC1 events in EGFR signaling / 髄鞘 / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / intrinsic apoptotic signaling pathway / 低分子量GTPアーゼ / G protein activity / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / animal organ morphogenesis / positive regulation of JNK cascade / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / cellular response to gamma radiation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / positive regulation of MAP kinase activity / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of GTPase activity / エンドサイトーシス / Regulation of RAS by GAPs / Negative regulation of MAPK pathway / RAS processing / GDP binding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / 走化性 / positive regulation of fibroblast proliferation / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / 細胞老化 / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / positive regulation of type II interferon production / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / DAP12 signaling
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / 抗体 ...Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / 抗体 / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グアノシン三リン酸 / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / その他 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Tanaka, T. / Williams, R.L. / Rabbitts, T.H.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Functional Intracellular Antibody Fragments Do not Require Invariant Intra-Domain Disulfide Bonds.
著者: Tanaka, T. / Rabbitts, T.H.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Tumour Prevention by a Single Antibody Domain Targeting the Interaction of Signal Transduction Proteins with Ras.
著者: Tanaka, T. / Williams, R.L. / Rabbitts, T.H.
履歴
登録2007年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: ANTI-RAS FV HEAVY CHAIN
L: ANTI-RAS FV LIGHT CHAIN
R: GTPASE HRAS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4988
ポリマ－42,7543
非ポリマー7445
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19840 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.863, 85.403, 63.084
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 R

#3: タンパク質 GTPASE HRAS / HRAS / TRANSFORMING PROTEIN P21 / P21RAS / H-RAS-1 / C-H-RAS / HA-RAS / H-RAS ONCOPROTEIN / TRANSFORMING PROTEIN P21


分子量: 18917.271 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 1-166 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRK-HISTEV-VH-RAS-VL / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P01112

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#1: 抗体 ANTI-RAS FV HEAVY CHAIN


分子量: 12652.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRK-HISTEV-VH-RAS-VL / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41
#2: 抗体 ANTI-RAS FV LIGHT CHAIN


分子量: 11184.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRK-HISTEV-VH-RAS-VL / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41

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非ポリマー , 4種, 47分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN R, GLY 12 TO VAL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.53 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.8
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 17-18 % PEG3350, 320 MM ZINC ACETATE, 100 MM SODIUM CACODYLATE, PH 5.8, 0.03 % DICHLOROMETHANE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年12月8日 / 詳細: OSMIC CONFOCAL OPTICS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→42.18 Å / Num. obs: 11682 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 3.7 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 12.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: その他
開始モデル: NONE

解像度: 2.7→42.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU B: 31.53 / SU ML: 0.332 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.422 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 586 5 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.215 11076 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.35 Å20 Å20 Å2
2--1.17 Å20 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→42.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3003 0 36 42 3081
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223092
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3871.9644192
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4085381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.52823.83141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.28315519
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0171522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2467
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21329
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22043
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.370.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.6140.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.361.51953
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.60923062
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.00931320
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6244.51130
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.397 53
Rwork0.247 802
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.19070.4871-0.32611.8448-0.39983.09860.0102-0.00440.12310.2215-0.00010.1489-0.0141-0.2647-0.0101-0.1203-0.01090.00490.0161-0.0525-0.1241-0.462819.143633.6485
23.0386-0.1673-1.0692.36551.14574.10970.1012-0.11240.0077-0.2602-0.0389-0.09560.15070.2824-0.0622-0.07560.015-0.0019-0.1470.0087-0.112112.215610.80855.5954
36.3357-0.2483-2.58056.7324-0.40334.69490.26510.25821.1452-0.41530.1713-0.136-0.3756-0.3401-0.43640.00240.03380.0503-0.13010.05070.13694.866130.6635-0.5587
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1R1 - 1000
2X-RAY DIFFRACTION2H1 - 1000
3X-RAY DIFFRACTION3L1 - 1000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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