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万見
- PDB-2vgl: AP2 CLATHRIN ADAPTOR CORE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vgl
タイトルAP2 CLATHRIN ADAPTOR CORE
要素
  • (AP-2 COMPLEX SUBUNIT ...) x 3
  • ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2, ALPHA 2 SUBUNITAdapter
キーワードPROTEIN TRANSPORT / CYTOPLASMIC VESICLE / ALTERNATIVE SPLICING (選択的スプライシング) / ENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス) / LIPID-BINDING / GOLGI APPARATUS (ゴルジ体) / ADAPTOR / MEMBRANE (生体膜) / TRANSPORT / COATED PIT / PHOSPHORYLATION (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / VLDLR internalisation and degradation / MHC class II antigen presentation / Recycling pathway of L1 / AP-2 adaptor complex / regulation of vesicle size / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / Retrograde neurotrophin signalling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin-coated endocytic vesicle / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / LDL clearance / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / membrane coat / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / protein serine/threonine kinase binding / coronary vasculature development / signal sequence binding / endolysosome membrane / Nef Mediated CD4 Down-regulation / negative regulation of protein localization to plasma membrane / low-density lipoprotein particle receptor binding / aorta development / Neutrophil degranulation / ventricular septum development / clathrin binding / Recycling pathway of L1 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / クラスリン / vesicle-mediated transport / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / phosphatidylinositol binding / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / intracellular protein transport / terminal bouton / cytoplasmic side of plasma membrane / receptor internalization / kinase binding / endocytic vesicle membrane / disordered domain specific binding / シナプス小胞 / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / cytoplasmic vesicle / postsynapse / protein-containing complex assembly / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / lipid binding / シナプス / protein-containing complex binding / protein kinase binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #60 / Mu homology domain, subdomain B / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Adaptor protein complex, sigma subunit / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain ...Beta-Lactamase - #60 / Mu homology domain, subdomain B / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Adaptor protein complex, sigma subunit / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Adaptor complexes medium subunit family / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Longin-like domain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Β-ラクタマーゼ / Armadillo-like helical / Αソレノイド / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フィチン酸 / AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit beta / AP-2 complex subunit mu / AP-2 complex subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Owen, D.J. / Collins, B.M. / McCoy, A.J. / Evans, P.R.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Molecular Architecture and Functional Model of the Endocytic Ap2 Complex
著者: Collins, B.M. / Mccoy, A.J. / Kent, H.M. / Evans, P.R. / Owen, D.J.
履歴
登録2007年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2007年12月25日ID: 1GW5
改定 1.02007年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年10月7日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2, ALPHA 2 SUBUNIT
B: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA-1
M: AP-2 COMPLEX SUBUNIT MU-1
S: AP-2 COMPLEX SUBUNIT SIGMA-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,0355
ポリマ－203,3754
非ポリマー6601
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21720 Å2
ΔGint-105.4 kcal/mol
Surface area88170 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)121.746, 121.746, 258.124
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2, ALPHA 2 SUBUNIT / Adapter


分子量: 69656.297 Da / 分子数: 1 / 断片: 1-621 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PMW172K / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q66HM2, UniProt: P18484*PLUS

-
AP-2 COMPLEX SUBUNIT ... , 3種, 3分子 BMS

#2: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA-1 / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 BETA-1 SUBUNIT / BETA-ADAPTIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ...ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 BETA-1 SUBUNIT / BETA-ADAPTIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ADAPTIN BETA SUBUNIT / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 BETA LARGE CHAIN / AP105B


分子量: 66953.195 Da / 分子数: 1 / 断片: 1-591 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PMW172H6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P63010
#3: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT MU-1 / ADAPTIN MU-1 / AP-2 MU-2 CHAIN / CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50 / CLATHRIN COAT-ASSOCIATED ...ADAPTIN MU-1 / AP-2 MU-2 CHAIN / CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50 / CLATHRIN COAT-ASSOCIATED PROTEIN AP50 / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 50 KDA PROTEIN / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 MEDIUM CHAIN


分子量: 49726.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PMW172H6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P84092
#4: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT SIGMA-1 / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SIGMA-1 SUBUNIT / SIGMA-ADAPTIN 3B / CLATHRIN COAT ASSEMBLY ...ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SIGMA-1 SUBUNIT / SIGMA-ADAPTIN 3B / CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP17 / CLATHRIN COAT-ASSOCIATED PROTEIN AP17 / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 17 KDA PROTEIN / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN 2 SMALL CHAIN


分子量: 17038.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PMW172K / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P62743

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非ポリマー , 2種, 13分子

#5: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸 / フィチン酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.76 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.2
詳細: 18% PEG, 10MM NA/K PHOSPHATE PH 6.2, 200MM NACL, 4MM DTT, IP6
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
218 %PEG10001reservoir
3100 mMsodium potassium phosphate1reservoirpH6.2
4200 mM1reservoirNaCl
54 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GE220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→67.42 Å / Num. obs: 66642 / % possible obs: 99.39 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 5.63 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 5.0515
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.27 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 1.16 / % possible all: 98.44
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.101
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.537 / Mean I/σ(I) obs: 2.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.6→66.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.847 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.804 / ESU R Free: 0.412 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.339 3498 5.1 %RANDOM
Rwork0.261 ---
obs0.265 65198 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.01 Å20.51 Å20 Å2
2--1.01 Å20 Å2
3----1.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→66.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13707 0 36 12 13755
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02213990
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7021.97618949
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.02551710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.5924.297626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.523152576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.971592
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.22204
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0210296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.290.26935
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3250.29602
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.2549
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5480.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3390.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6861.58587
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.248213953
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.65935403
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5614.54996
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.441 257 -
Rwork0.358 4691 -
obs--98.1 %
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.26 / Rfactor Rfree: 0.33 / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: r_bond_d / Dev ideal: 0.028

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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