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万見
- PDB-2qqg: Hst2 bound to ADP-HPD, acetyllated histone H4 and nicotinamide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qqg
タイトルHst2 bound to ADP-HPD, acetyllated histone H4 and nicotinamide
要素
  • Histone H4ヒストンH4
  • NAD-dependent deacetylase HST2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Hst2 / Sir2 / histone deacetylase (ヒストン脱アセチル化酵素) / Metal-binding / NAD / Nucleus (Nucleus) / Repressor (リプレッサー) / Transcription (転写 (生物学)) / Transcription regulation / Zinc (亜鉛)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic recombination / HDMs demethylate histones / HATs acetylate histones / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / Condensation of Prophase Chromosomes / RNA polymerase I upstream activating factor complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity ...negative regulation of mitotic recombination / HDMs demethylate histones / HATs acetylate histones / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / Condensation of Prophase Chromosomes / RNA polymerase I upstream activating factor complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / NAD+ binding / nucleosome assembly / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / chromatin organization / transferase activity / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily ...Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A1R / ニコチンアミド / ヒストンH4 / NAD-dependent protein deacetylase HST2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Marmorstein, R. / Sanders, B. / Zhao, K. / Slama, J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Structural basis for nicotinamide inhibition and base exchange in sir2 enzymes.
著者: Sanders, B.D. / Zhao, K. / Slama, J.T. / Marmorstein, R.
履歴
登録2007年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent deacetylase HST2
B: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8355
ポリマ－36,1052
非ポリマー7303
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
2
A: NAD-dependent deacetylase HST2
B: Histone H4
ヘテロ分子

A: NAD-dependent deacetylase HST2
B: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,67110
ポリマ－72,2114
非ポリマー1,4606
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+1/31
Buried area5240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.940, 105.940, 67.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NAD-dependent deacetylase HST2 / Homologous to SIR2 protein 2


分子量: 34794.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HST2 / プラスミド: pRSET-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SL21 gold
参照: UniProt: P53686, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 1310.615 Da / 分子数: 1 / Fragment: sequence database residues 13-23 / 由来タイプ: 合成
詳細: The H4 peptide was chemically synthesized using standard solid phase synthesis chemistry. The peptide is naturally found in Saccharomyces cerevisiae.
参照: UniProt: P02309

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非ポリマー , 4種, 119分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-A1R / 5'-O-[(S)-{[(S)-{[(2R,3R,4S)-3,4-DIHYDROXYPYRROLIDIN-2-YL]METHOXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]ADENOSINE / アデノシン5′-二りん酸β-[(3β,4β-ジヒドロキシピロリジン-2α-イル)メチル]


分子量: 542.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N6O12P2
#5: 化合物 ChemComp-NCA / NICOTINAMIDE / ニコチンアミド / ニコチンアミド


分子量: 122.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6N2O / コメント: 薬剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.64 %
結晶化温度: 298 K / pH: 5.6
詳細: 2.0 M Ammonium Sulfate, 100 mM Na citrate, pH 5.6, 200 mM K/Na tartrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 5.60

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9777
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月16日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9777 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→30 Å / Num. obs: 27580 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 6.1 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rsym value: 0.117 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / % possible all: 99.6

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.389 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.658 / Cor.coef. Io to Ic: 0.404
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å91.287 Å
Translation3 Å91.287 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SZD

1szd


解像度: 2.05→28.34 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 2636 8.9 %
Rwork0.218 --
obs0.218 26344 88.8 %
溶媒の処理Bsol: 59.07 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 36.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.01 Å23.07 Å20 Å2
2--7.01 Å20 Å2
3----14.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→28.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2366 0 45 116 2527
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3HPD_NIC.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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