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万見
- PDB-2od2: Crystal Structure of yHst2 I117F mutant bound to carba-NAD+ and a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2od2
タイトルCrystal Structure of yHst2 I117F mutant bound to carba-NAD+ and an acetylated H4 peptide
要素
  • Acetylated H4 peptide
  • NAD-dependent deacetylase HST2
キーワードHYDROLASE / Zn binding protein / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / negative regulation of mitotic recombination / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / rDNA heterochromatin formation ...Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / negative regulation of mitotic recombination / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / rDNA heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / NAD+ binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain ...Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBA-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD-dependent protein deacetylase HST2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sanders, B.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Structural basis for nicotinamide inhibition and base exchange in sir2 enzymes.
著者: Sanders, B.D. / Zhao, K. / Slama, J.T. / Marmorstein, R.
履歴
登録2006年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent deacetylase HST2
B: Acetylated H4 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5368
ポリマ－36,4402
非ポリマー1,0966
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13980 Å2
手法PISA
2
A: NAD-dependent deacetylase HST2
B: Acetylated H4 peptide
ヘテロ分子

A: NAD-dependent deacetylase HST2
B: Acetylated H4 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,07216
ポリマ－72,8804
非ポリマー2,19212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+1/31
Buried area9160 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area25800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.639, 106.639, 67.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細The biological unit is a trimer generated by the monomer in the assymetric unit.

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NAD-dependent deacetylase HST2 / Homologous to SIR2 protein 2


分子量: 34828.844 Da / 分子数: 1 / 断片: Hst2 catalytic core domain, residues 1-294 / 変異: I117F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HST2 / プラスミド: pRSET-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3 BL-21 gold
参照: UniProt: P53686, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド Acetylated H4 peptide


分子量: 1610.925 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Homo sapiens (Humans)

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非ポリマー , 4種, 172分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CNA / CARBA-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / カルバNAD+


分子量: 662.460 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H30N7O13P2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 2.0 M Ammonium Sulfate, 0.1 M sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9777 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9777 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 53931 / Num. obs: 31864 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.218 / Num. unique all: 3032 / Χ2: 0.971 / % possible all: 86.4

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.401 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.588 / Cor.coef. Io to Ic: 0.158
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å91.287 Å
Translation3 Å91.287 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry ISZC

解像度: 2→41.89 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2597 8.6 %random
Rwork0.225 ---
all0.129 53931 --
obs0.114 26083 86 %-
溶媒の処理Bsol: 61.735 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 41.517 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.474 Å24.866 Å20 Å2
2--10.474 Å20 Å2
3----20.949 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2367 0 69 166 2602
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
LS精密化 シェル解像度: 2→6 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 2597 -
Rwork0.225 --
obs-26083 86 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3carbagol.param
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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