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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2lal | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE DETERMINATION AND REFINEMENT AT 2.3 ANGSTROMS RESOLUTION OF THE LENTIL LECTIN | ||||||
要素 | (LENTIL LECTIN ...) x 2 | ||||||
キーワード | LECTIN (レクチン) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 carbohydrate mediated signaling / D-mannose binding / manganese ion binding / carbohydrate binding / calcium ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Lens culinaris (レンズマメ) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Loris, R. / Steyaert, J. / Maes, D. / Lisgarten, J. / Pickersgill, R. / Wyns, L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proteins / 年: 1994 タイトル: Structural analysis of two crystal forms of lentil lectin at 1.8 A resolution. 著者: Loris, R. / Van Overberge, D. / Dao-Thi, M.H. / Poortmans, F. / Maene, N. / Wyns, L. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992 タイトル: Two Crystal Forms of the Lentil Lectin Diffract to High Resolution 著者: Loris, R. / Lisgarten, J. / Maes, D. / Pickersgill, R. / Korber, F. / Reynolds, C. / Wyns, L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2lal.cif.gz | 103.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2lal.ent.gz | 80.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2lal.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/la/2lal ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/la/2lal | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: THE PEPTIDE BOND BETWEEN ALA A 80 AND ASP A 81 AND THE PEPTIDE BOND BETWEEN ALA C 80 AND ASP C 81 ARE BOTH IN THE CIS CONFORMATION. | ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (0.999971, 0.004373, -0.006242), ベクター: |
-要素
-LENTIL LECTIN ... , 2種, 4分子 ACBD
#1: タンパク質 | 分子量: 19906.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lens culinaris (レンズマメ) / 器官: SEED種子 / 参照: UniProt: P02870 #2: タンパク質 | 分子量: 5714.288 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lens culinaris (レンズマメ) / 器官: SEED種子 / 参照: UniProt: P02870 |
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-非ポリマー , 4種, 221分子
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
構成要素の詳細 | EACH MONOMER HAS A BOUND CALCIUM, MANGANESE AMD PHOSPHATE ION. THE CALCIUM AND MANGANESE IONS ARE ...EACH MONOMER HAS A BOUND CALCIUM, MANGANESE AMD PHOSPHATE ION. THE CALCIUM AND MANGANESE IONS ARE ESSENTIAL FOR STABILIZIN |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.07 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 6 / 手法: batch method | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 39656 / % possible obs: 75.5 % / Num. measured all: 108765 / Rmerge(I) obs: 0.056 |
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反射 シェル | *PLUS % possible obs: 63.1 % / Rmerge(I) obs: 0.238 |
-解析
ソフトウェア | 名称: RESTRAIN / 分類: 精密化 | ||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.189 / 最高解像度: 1.8 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.8 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Rfactor obs: 0.184 | ||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: p_plane_restr / Dev ideal: 0.013 |