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万見
- PDB-2fto: Y94F mutant of thymidylate synthase bound to thymidine-5'-phospha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fto
タイトルY94F mutant of thymidylate synthase bound to thymidine-5'-phosphate and 10-propargyl-5,8-dideazafolid acid
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / メチル化 / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / リン酸塩 / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / Started with coordinates from isomorphous structure 1TSN / 解像度: 2 Å
データ登録者Roberts, S.A. / Montfort, W.R.
引用ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.F / 年: 2006
タイトル: Structure of the Y94F mutant of Escherichia coli thymidylate synthase.
著者: Roberts, S.A. / Hyatt, D.C. / Honts, J.E. / Changchien, L. / Maley, G.F. / Maley, F. / Montfort, W.R.
履歴
登録2006年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5335
ポリマ－30,5441
非ポリマー9904
水1,76598
1
X: Thymidylate synthase
ヘテロ分子

X: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,06710
ポリマ－61,0872
非ポリマー1,9798
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area8760 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area19300 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)72.080, 72.080, 115.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-327-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer. There is a monomer in the asymmetric unit. The second monomer can be generated using the symmetry operation x-y,-y,2/3-z

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / / TS / TSase


分子量: 30543.666 Da / 分子数: 1 / 変異: Y94F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: thyA / プラスミド: BLUSCRIPT SK+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Xac25 Thy / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-TMP / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / TMP


分子量: 322.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O8P
#4: 化合物 ChemComp-CB3 / 10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / CB-3717


分子量: 477.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N5O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.5 M ammonium sulfate, 20 mM KH2PO4, 4 mM DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1996年6月17日 / 詳細: graphite monochromator
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 24431 / Num. obs: 24431 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.069

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MADNESSデータ削減
PROCORデータスケーリング
精密化構造決定の手法: Started with coordinates from isomorphous structure 1TSN
解像度: 2→8.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 2.94 / SU ML: 0.083 / σ(F): 0 / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.139 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17917 979 5.1 %RANDOM
Rwork0.15807 ---
obs0.15919 18405 80.73 %-
all-19384 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.703 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.08 Å20.54 Å20 Å2
2--1.08 Å20 Å2
3----1.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2152 0 66 98 2316
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222292
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5071.9723120
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5055268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.96924.211114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.87115368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7381513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2324
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021773
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2848
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.21521
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.981.51379
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6322159
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.62831090
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1034.5958
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 55 -
Rwork0.193 989 -
obs--59.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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