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- PDB-1w8j: Crystal Structure Of Myosin V Motor Domain - Nucleotide-Free -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w8j
タイトルCrystal Structure Of Myosin V Motor Domain - Nucleotide-Free
要素MYOSIN VA
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / UNCONVENTIONAL MYOSIN / MYOSIN V (ミオシン) / CHICKEN (ニワトリ) / MOLECULAR MOTOR (分子モーター) / ATPASE (ATPアーゼ) / ELC / IQ MOTIF / MUSCLE PROTEIN (骨格筋) / ATP-BINDING MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


minus-end directed microfilament motor activity / insulin-responsive compartment / vesicle transport along actin filament / myosin complex / microfilament motor activity / filamentous actin / vesicle-mediated transport / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / cellular response to insulin stimulus ...minus-end directed microfilament motor activity / insulin-responsive compartment / vesicle transport along actin filament / myosin complex / microfilament motor activity / filamentous actin / vesicle-mediated transport / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / cellular response to insulin stimulus / actin filament binding / マイクロフィラメント / vesicle / calmodulin binding / ゴルジ体 / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Unconventional myosin-Va
類似検索 - 構成要素
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Coureux, P.-D. / Sweeney, H.L. / Houdusse, A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Three Myosin V Structures Delineate Essential Features of Chemo-Mechanical Transduction
著者: Coureux, P.-D. / Sweeney, H.L. / Houdusse, A.
履歴
登録2004年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MYOSIN VA
B: MYOSIN VA
C: MYOSIN VA
D: MYOSIN VA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)352,4317
ポリマ－352,1434
非ポリマー2883
水72140
1
A: MYOSIN VA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,1322
ポリマ－88,0361
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: MYOSIN VA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,1322
ポリマ－88,0361
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: MYOSIN VA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,0361
ポリマ－88,0361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: MYOSIN VA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,1322
ポリマ－88,0361
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)134.476, 162.308, 174.696
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
MYOSIN VA / MYOSIN 5A / MYOSIN-V / MYOSIN HEAVY CHAIN P190


分子量: 88035.711 Da / 分子数: 4 / 断片: MOTOR DOMAIN, RESIDUES 1-766 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q02440
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.2 %
結晶化pH: 6.3
詳細: 10% PEG 8000, 50 MM MES PH 6.3, 100 MM AMMONIUM SULPHATE, 2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 99891 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 4.56
反射 シェル解像度: 2.7→2.84 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.353 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OE9

1oe9


解像度: 2.7→119.52 Å / SU B: 14.856 / SU ML: 0.303 / ESU R: 1.119 / ESU R Free: 0.404 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3083 5308 5 %RANDOM
Rwork0.2547 ---
obs0.2574 99928 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.669 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.01 Å20 Å20 Å2
2--0.09 Å20 Å2
3----1.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→119.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22701 0 15 40 22756

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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