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万見
- PDB-1w0j: Beryllium fluoride inhibited bovine F1-ATPase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w0j
タイトルBeryllium fluoride inhibited bovine F1-ATPase
要素(ATP SYNTHASE ...ATP合成酵素) x 3
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ATP PHOSPHORYLASE / ATP PHOSPHORYLASE (H+ TRANSPORTING) / ATP SYNTHASE (ATP合成酵素) / F1FO ATP SYNTHASE / F1-ATPASE / ATP SYNTHESIS (ATP合成酵素) / ATP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site ...ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / リン酸塩 / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kagawa, R. / Montgomery, M.G. / Braig, K. / Walker, J.E. / Leslie, A.G.W.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: The Structure of Bovine F1-ATPase Inhibited by Adp and Beryllium Fluoride
著者: Kagawa, R. / Montgomery, M.G. / Braig, K. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structure of Bovine Mitochondrial F1-ATPase with Nucleotide Bound to All Three Catalytic Sites; Implications for the Mechanism of Rotary Catalysis
著者: Menz, R.I. / Walker, J.E. / Leslie, A.G.W.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Structure of the Central Stalk in Bovine F1-ATPase at 2.4A Resolution
著者: Gibbons, C. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Molecular Architecture of the Rotary Motor in ATP Synthase
著者: Stock, D. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#4: ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 1998
タイトル: ATP Synthesis by Rotary Catalysis (Nobel Lecture)
著者: Walker, J.E.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure at 2.8 A Resolution of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Abrahams, J.P. / Leslie, A.G.W. / Lutter, R. / Walker, J.E.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria.
著者: Lutter, R. / Abrahams, J.P. / Van Raaij, M.J. / Todd, R.J. / Lundqvist, T. / Buchanan, S.K. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
履歴
登録2004年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 13-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 14-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 11-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 12-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 11-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 12-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM, MITOCHONDRIAL PRECURSOR
B: ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM, MITOCHONDRIAL PRECURSOR
C: ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM, MITOCHONDRIAL PRECURSOR
D: ATP SYNTHASE BETA CHAIN, MITOCHONDRIAL PRECURSOR
E: ATP SYNTHASE BETA CHAIN, MITOCHONDRIAL PRECURSOR
F: ATP SYNTHASE BETA CHAIN, MITOCHONDRIAL PRECURSOR
G: ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN, MITOCHONDRIAL PRECURSOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)354,21624
ポリマ－351,3637
非ポリマー2,85317
水18,6821037
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area39470 Å2
ΔGint-223.9 kcal/mol
Surface area104600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)283.520, 107.374, 137.936
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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ATP SYNTHASE ... , 3種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM, MITOCHONDRIAL PRECURSOR / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE\ / ALPHA CHAIN


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART心臓 / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P19483, ATP合成酵素
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE BETA CHAIN, MITOCHONDRIAL PRECURSOR / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE\ / BETA CHAIN


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART心臓 / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P00829, ATP合成酵素
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN, MITOCHONDRIAL PRECURSOR / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE\ / GAMMA CHAIN


分子量: 30185.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART心臓 / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P05631, ATP合成酵素

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非ポリマー , 6種, 1054分子

#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3
#8: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1037 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE ...THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE CATALYTIC BETA SUBUNIT. IN THE 1994 REFERENCE, THE BETA SUBUNITS WERE LABELED ACCORDING TO THE BOUND NUCLEOTIDE, AS BETA(DP) (BINDS ADP), BETA(E) (NO BOUND NUCLEOTIDE) AND BETA(TP) (AMPPNP BOUND). THE ALPHA SUBUNITS (WHICH ALL BOUND AMPPNP IN THE 1994 STRUCTURE) CONTRIBUTE TO THE CATALYTIC SITES OF THE BETA SUBUNITS, AND HAVE BEEN LABELED ACCORDINGLY. THUS ALPHA(DP) CONTRIBUTES TO THE CATALYTIC SITE ON BETA(DP), ALPHA(TP) TO THE SITE ON BETA (TP) AND ALPHA(E) TO THE SITE ON BETA(E). THE CORRESPONDENCE BETWEEN THE SUBUNIT NAMES AND THE CHAIN IDENTIFIERS IS GIVEN BELOW:. CHAIN A: ALPHA(E) CHAIN B: ALPHA(TP) CHAIN C: ALPHA(DP) CHAIN D: BETA(DP) CHAIN E: BETA(E) CHAIN F: BETA(TP) CHAIN G: GAMMA SUBUNIT
配列の詳細REFERENCE: 1) FOR THE ALPHA SUBUNIT: J.E.WALKER,S.J.POWELL, O.VINAS AND M.J.RUNSWICK, BIOCHEMISTRY ...REFERENCE: 1) FOR THE ALPHA SUBUNIT: J.E.WALKER,S.J.POWELL, O.VINAS AND M.J.RUNSWICK, BIOCHEMISTRY VOL 28, PP 4702-4708, 1989. 2) FOR THE GAMMA SUBUNIT: M.R.DYER, N.J.GAY, S.J.POWELL AND J.E.WALKER, BIOCHEMISTRY VOL 28, PP 3670-3680, 1989. DIFFERENT RESIDUE: GLY A 481, GLY B 481, GLY C 481 THIS RESIDUE WAS IDENTIFIED AS A GLY FROM THE PROTEIN SEQUENCE. IN THE CDNA SEQUENCE, THE CODON FOR THIS RESIDUE WAS AGC (SER) IN THREE CLONES WHILE IN TWO OTHERS IT WAS GGC (GLY). THE DIFFERENCE WAS THOUGHT TO BE DUE TO A MUTATION OCCURRING DURING EITHER PROPAGATION OF THE CLONES IN THE LIBRARY OR SUBCLONING INTO M13 VECTORS. THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS A GLY IN THIS POSITION. DIFFERENT RESIDUE: ASP G 273 THIS RESIDUE IS NOT PRESENT IN THE BOVINE GAMMA SUBUNIT IN THE MATERIAL USED IN THIS STRUCTURE DETERMINATION. THERE IS NO CODON FOR AN ASP IN THE CDNA SEQUENCE, NO C-TERMINAL ASP WAS FOUND IN THE PROTEIN SEQUENCE FOR THE GAMMA SUBUNIT AS ISOLATED FROM BEEF HEART MITOCHONDRIA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 8.2
詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF AZIDE, A KNOWN INHIBITOR, BUT THIS HAS NOT BEEN LOCATED IN THE STRUCTURE., pH 8.20

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.94
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.94 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.2 Å / Num. obs: 185113 / % possible obs: 87.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 51.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB CODE 1E1Q, NATIVE BOVINE MITOCHONDRIAL F1- ATPASE

1e1q


解像度: 2.2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE PHOSPHATE GROUP ADJACENT TO THE P-LOOP OF THE BETA(E) SUBUNIT (CHAIN E) IN THE COORDINATES HAS A HIGH B FACTOR AND DOES NOT HAVE THE EXPECTED HYDROGEN BONDS TO THE PROTEIN. IT IS POSSIBLE ...詳細: THE PHOSPHATE GROUP ADJACENT TO THE P-LOOP OF THE BETA(E) SUBUNIT (CHAIN E) IN THE COORDINATES HAS A HIGH B FACTOR AND DOES NOT HAVE THE EXPECTED HYDROGEN BONDS TO THE PROTEIN. IT IS POSSIBLE THAT THIS IS NOT, IN FACT, A PHOSPHATE, AND IT PROBABLY DOES NOT REPRESENT A PHYSIOLOGICALLY RELEVANT PHOSPHATE BINDING SITE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 9250 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.187 175588 86.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.42 Å20 Å20 Å2
2---0.89 Å20 Å2
3---0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23266 0 177 1037 24480
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.01223804
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.34132184
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8453043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.284981
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.9274216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.538175
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.093749
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.00417552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20211295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30316424
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1521480
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.17441
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1543
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.77815535
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.92124304
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.7189159
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.8087875
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 354 -
Rwork0.263 6658 -
obs--45.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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