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- PDB-1lvn: CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI AMINE OXIDASE COMPLEXED WITH TRANYLC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lvn
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI AMINE OXIDASE COMPLEXED WITH TRANYLCYPROMINE
要素Copper amine oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Inhibitor complex (酵素阻害剤)
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylethylamine catabolic process / primary amine oxidase activity / : / : / : / 一級アミンオキシダーゼ / L-phenylalanine catabolic process / amine metabolic process / quinone binding / ペリプラズム ...phenylethylamine catabolic process / primary amine oxidase activity / : / : / : / 一級アミンオキシダーゼ / L-phenylalanine catabolic process / amine metabolic process / quinone binding / ペリプラズム / copper ion binding / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper amine oxidase-like, N-terminal domain / Copper amine oxidase-like, N-terminal / Copper amine oxidase-like, N-terminal domain superfamily / Copper amine oxidase N-terminal domain / Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1 / Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain ...Copper amine oxidase-like, N-terminal domain / Copper amine oxidase-like, N-terminal / Copper amine oxidase-like, N-terminal domain superfamily / Copper amine oxidase N-terminal domain / Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1 / Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / 一級アミンオキシダーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Wilmot, C.M. / Phillips, S.E.
引用
ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2004
タイトル: Medical implications from the crystal structure of a copper-containing amine oxidase complexed with the antidepressant drug tranylcypromine.
著者: Wilmot, C.M. / Saysell, C.G. / Blessington, A. / Conn, D.A. / Kurtis, C.R. / McPherson, M.J. / Knowles, P.F. / Phillips, S.E.
#1: ジャーナル: BIOCHEM.J. / 年: 2002
タイトル: Probing the catalytic mechanism of Escherichia coli amine oxidase using mutational variants and a reversible inhibitor as a substrate analogue.
著者: Saysell, C.G. / Tambyrajah, W.S. / Murray, J.M. / Wilmot, C.M. / Phillips, S.E. / McPherson, M.J. / Knowles, P.F.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Catalytic Mechanism of the Quinoenzyme Amine Oxidase from Escherichia Coli: Exploring the Reductive Half-Reaction.
著者: Wilmot, C.M. / Murray, J.M. / Alton, G. / Parsons, M.R. / Convery, M.A. / Blakeley, V. / Corner, A.S. / Palcic, M.M. / Knowles, P.F. / McPherson, M.J. / Phillips, S.E.V.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of a Quinoenzyme: Copper Amine Oxidase of Escherichia Coli at 2 Angstroms Resolution.
著者: Parsons, M.R. / Convery, M.A. / Wilmot, C.M. / Yadav, K.D.S. / Blakeley, V. / Corner, A.S. / Phillips, S.E. / McPherson, M.J. / Knowles, P.F.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: The active site base controls cofactor reactivity in Escherichia coli amine oxidase: X-ray crystallographic studies with mutational variants.
著者: Murray, J.M. / Saysell, C.G. / Wilmot, C.M. / Tambyrajah, W.S. / Jaeger, J. / Knowles, P.F. / Phillips, S.E. / McPherson, M.J.
#5: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Visualization of dioxygen bound to copper during enzyme catalysis.
著者: Wilmot, C.M. / Hajdu, J. / McPherson, M.J. / Knowles, P.F. / Phillips, S.E.
履歴
登録2002年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Copper amine oxidase
B: Copper amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,2558
ポリマ－162,9682
非ポリマー2876
水26,0681447
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16070 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area49890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.236, 166.482, 79.628
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Copper amine oxidase / Tyramine oxidase / 2-phenylenthylamine oxidase


分子量: 81483.922 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: PERIPLASMペリプラズム / プラスミド: PKK233-3 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P46883, EC: 1.4.3.6
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1447 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 1.3M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, pH 7.2, INHIBITOR SOAKING SOLUTION 10:1 RATIO OF RACEMIC TRANYLCYPROMINE TO ENZYME MADE UP IN 1.4M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, PH 7.2. CRYSTAL ...詳細: 1.3M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, pH 7.2, INHIBITOR SOAKING SOLUTION 10:1 RATIO OF RACEMIC TRANYLCYPROMINE TO ENZYME MADE UP IN 1.4M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, PH 7.2. CRYSTAL SOAKED FOR 20 DAYS.CRYOPROTECTANT 20% GLYCEROL, 1.4M SODIUM CITRATE BUFFER, PH 7.2, pH 7.20, Sitting drop, temperature 291.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Parsons, M.R., (1995) Structure, 3, 1171.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.3 Mammonium sulfate1reservoir
2100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87 / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100 Å / Num. all: 64108 / Num. obs: 64108 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.56 % / Biso Wilson estimate: 36.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.251 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 80.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 64108 / % possible obs: 90.1 % / Num. measured all: 163856 / Rmerge(I) obs: 0.075
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 80.6 % / Rmerge(I) obs: 0.251 / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATAデータ削減
CNS精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1SPU

1spu


解像度: 2.4→20 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: CYCLES OF POSITIONAL POWELL MINIMIZATION AND INDIVIDUAL TEMPERATURE FACTOR REFINEMENT, WITH A MLF TARGET, AND AN OVERALL ANISOTROPIC TEMPERATURE FACTOR CORRECTION. COPPER ION RESTRAINTS WERE ...詳細: CYCLES OF POSITIONAL POWELL MINIMIZATION AND INDIVIDUAL TEMPERATURE FACTOR REFINEMENT, WITH A MLF TARGET, AND AN OVERALL ANISOTROPIC TEMPERATURE FACTOR CORRECTION. COPPER ION RESTRAINTS WERE WEAKENED BY ADJUSTMENT OF THE NON-BONDED PARAMTERES, TO ENABLE THE COPPER ION/LIGAND DISTANCES TO REFLECT THE DATA MORE ACCURATELY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 2236 3.2 %BY COMPARISON TO A COMPLETE DUMMY REFLECTION SET TO 1.8 ANGSTROMS FOR THE CELL AND SPACE GROUP WITH THE REFLECTIONS RANDOMLY FLAGGED TO GIVE A MINIMUM OF 2000 REFLECTIONS IN THE TEST SET AT 2.6 ANGSTROMS. THIS GAVE A PERCENTAGE OF 3.6% OF REFLECTIONS, WHICH WAS THE OVERALL PERCENT VALUE IN THE TEST SET TO 1.8 ANGSTROMS.
Rwork0.185 ---
all0.185 70890 --
obs0.185 63358 89.4 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.921 Å20 Å20 Å2
2--8.229 Å20 Å2
3----9.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11319 0 52 1447 12818
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2082.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0254
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.3264
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.45.5
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.226
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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