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万見
- PDB-1spu: STRUCTURE OF OXIDOREDUCTASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1spu
タイトルSTRUCTURE OF OXIDOREDUCTASE
要素COPPER AMINE OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / COPPER / TPQ / PERIPLASMIC
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylethylamine catabolic process / primary-amine oxidase / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / L-phenylalanine catabolic process / quinone binding / periplasmic space / copper ion binding / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper amine oxidase-like, N-terminal domain / Copper amine oxidase-like, N-terminal / Copper amine oxidase-like, N-terminal domain superfamily / Copper amine oxidase N-terminal domain / Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1 / Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain ...Copper amine oxidase-like, N-terminal domain / Copper amine oxidase-like, N-terminal / Copper amine oxidase-like, N-terminal domain superfamily / Copper amine oxidase N-terminal domain / Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1 / Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Primary amine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / LEAST SQUARES REFINEMENT / 解像度: 2 Å
データ登録者Wilmot, C.M. / Phillips, S.E.V.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Catalytic mechanism of the quinoenzyme amine oxidase from Escherichia coli: exploring the reductive half-reaction.
著者: Wilmot, C.M. / Murray, J.M. / Alton, G. / Parsons, M.R. / Convery, M.A. / Blakeley, V. / Corner, A.S. / Palcic, M.M. / Knowles, P.F. / McPherson, M.J. / Phillips, S.E.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of a Quinoenzyme: Copper Amine Oxidase of Escherichia Coli at 2 A Resolution
著者: Parsons, M.R. / Convery, M.A. / Wilmot, C.M. / Yadav, K.D. / Blakeley, V. / Corner, A.S. / Phillips, S.E. / McPherson, M.J. / Knowles, P.F.
履歴
登録1996年11月13日処理サイト: BNL
改定 1.01997年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COPPER AMINE OXIDASE
B: COPPER AMINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,2078
ポリマ－162,9202
非ポリマー2876
水19,1681064
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14550 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area49390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.460, 166.070, 79.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.35161, -0.936, -0.01658), (-0.93596, -0.35184, 0.01343), (-0.0184, 0.01079, -0.99977)
ベクター: 89.26835, 128.63486, 6.62689)

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要素

#1: タンパク質 COPPER AMINE OXIDASE


分子量: 81459.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: P46883, EC: 1.4.3.6
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1064 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細IN THE NATIVE ENZYME, RESIDUE 466 IS 2,4,5-TRIHYDROXYPHENYLALANINE QUINONE (TPQ) FORMED BY POST- ...IN THE NATIVE ENZYME, RESIDUE 466 IS 2,4,5-TRIHYDROXYPHENYLALANINE QUINONE (TPQ) FORMED BY POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION OF TYROSINE. IN THE COMPLEX THE PRIMARY AMINE GROUP OF 2-HYDRAZINOPYRIDINE (2-HP) HAS COVALENTLY REACTED WITH THE 5 POSITION OF THE TPQ RING. THE CHEMICALLY MODIFIED COFACTOR IS IDENTIFIED BY THP IN THE SITE RECORDS BELOW.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細E. COLI AMINE OXIDASE IS A HOMODIMER. EACH SUBUNIT ACTIVE SITE CONTAINS ONE COPPER AND A REDOX ...E. COLI AMINE OXIDASE IS A HOMODIMER. EACH SUBUNIT ACTIVE SITE CONTAINS ONE COPPER AND A REDOX COFACTOR, TPQ, WHICH HAS BEEN CHEMICALLY MODIFIED BY A SUICIDE INHIBITOR, 2-HYDRAZINOPYRIDINE. THIS COMPLEX IS A MIMIC OF THE SUBSTRATE SCHIFF BASE INTERMEDIATE OF THE CATALYTIC MECHANISM.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 %
結晶化pH: 7.2
詳細: 1.4M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, PH 7.2 PROTEIN SOLUTION CONCENTRATION 6.5 MG/ML INHIBITOR SOAKING SOLUTION 0.375MM 2-HYDRAZINOPYRIDINE MADE UP IN 1.4M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES ...詳細: 1.4M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, PH 7.2 PROTEIN SOLUTION CONCENTRATION 6.5 MG/ML INHIBITOR SOAKING SOLUTION 0.375MM 2-HYDRAZINOPYRIDINE MADE UP IN 1.4M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, PH 7.2. CRYSTAL SOAKED FOR 30 DAYS. CRYOPROTECTANT 20% GLYCEROL, 1.44M SODIUM CITRATE BUFFER, PH 6.4
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 mg/mlenzyme1drop
210 mMpotassium phosphate1drop
31.1 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 100550 / % possible obs: 83.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 24.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 72.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 264608
反射 シェル
*PLUS
Num. measured obs: 12938

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4IMPLEMENTATION OF PROLSQモデル構築
PROLSQ精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
CCP4IMPLEMENTATION OF PROLSQ位相決定
精密化構造決定の手法: LEAST SQUARES REFINEMENT
開始モデル: PDB ENTRY 1OAC

1oac


解像度: 2→20 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.206 --
obs-100550 83.7 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.62 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 8 Å / Luzzati sigma a obs: 0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11319 0 48 1064 12431
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0480.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.030.01
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it5.1374
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it6.6255
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it7.5825
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it10.1296
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.010.01
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.110.07
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1850.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2130.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1940.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.373
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.67115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor24.10220
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Rfactor obs: 0.206
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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