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- PDB-1l6s: Crystal Structure of Porphobilinogen Synthase Complexed with the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l6s
タイトルCrystal Structure of Porphobilinogen Synthase Complexed with the Inhibitor 4,7-Dioxosebacic Acid
要素PORPHOBILINOGEN SYNTHASEDelta-aminolevulinic acid dehydratase
キーワードLYASE (リアーゼ) / DEHYDRATASE (脱水酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / heme biosynthetic process / magnesium ion binding / zinc ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase, active site / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase active site. / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4,7-DIOXOSEBACIC ACID / Delta-aminolevulinic acid dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Jaffe, E.K. / Kervinen, J. / Martins, J. / Stauffer, F. / Neier, R. / Wlodawer, A. / Zdanov, A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Species-Specific Inhibition of Porphobilinogen Synthase by 4-Oxosebacic Acid
著者: Jaffe, E.K. / Kervinen, J. / Martins, J. / Stauffer, F. / Neier, R. / Wlodawer, A. / Zdanov, A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Mechanistic Basis for Suicide Inactivation of Porphobilinogen Synthase by 4,7-dioxosebacic acid, an Inhibitor that Shows Dramatic Species Selectivity
著者: Kervinen, J. / Jaffe, E.K. / Stauffer, F. / Neier, R. / Wlodawer, A. / Zdanov, A.
履歴
登録2002年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.details / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN Atoms C4 and C7 of DSB form a Schiff base to NZ of Lys246 and NZ of Lys194. The oxygens ...HETEROGEN Atoms C4 and C7 of DSB form a Schiff base to NZ of Lys246 and NZ of Lys194. The oxygens on the C4 and C7 are eliminated during this reaction.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PORPHOBILINOGEN SYNTHASE
B: PORPHOBILINOGEN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8678
ポリマ－71,2272
非ポリマー6406
水8,953497
1
A: PORPHOBILINOGEN SYNTHASE
B: PORPHOBILINOGEN SYNTHASE
ヘテロ分子

A: PORPHOBILINOGEN SYNTHASE
B: PORPHOBILINOGEN SYNTHASE
ヘテロ分子

A: PORPHOBILINOGEN SYNTHASE
B: PORPHOBILINOGEN SYNTHASE
ヘテロ分子

A: PORPHOBILINOGEN SYNTHASE
B: PORPHOBILINOGEN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)287,46932
ポリマ－284,9108
非ポリマー2,55924
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area46560 Å2
ΔGint-380 kcal/mol
Surface area75030 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)129.0, 129.0, 142.8
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
詳細The biological assembly is an octamer

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要素

#1: タンパク質 PORPHOBILINOGEN SYNTHASE / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / 5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE


分子量: 35613.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ACB2, porphobilinogen synthase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-DSB / 4,7-DIOXOSEBACIC ACID / 4,7-ジオキソセバシン酸


分子量: 230.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 497 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.5 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 3350, 10% GLYCEROL, 0.1M TRIS-HCL, PH 8.5, 0.02% SODIUM AZIDE, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
19 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH8.0
310 mMbeta-mercaptoethanol1drop
40.020 mM1dropZnCl2
510 mM1dropMgCl2
61-6 %PEG33501reservoir
710 %glycerol1reservoir
80.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5
90.02 %sodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1.28 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年1月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→40 Å / Num. all: 131991 / Num. obs: 126253 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 9036 / % possible all: 69.6
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.287

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I8J

1i8j


解像度: 1.7→40 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 12122 -RANDOM
Rwork0.195 ---
all-131991 --
obs-126253 95.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4916 0 32 497 5445
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Rfactor obs: 0.195 / Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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