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- PDB-1fxv: PENICILLIN ACYLASE MUTANT IMPAIRED IN CATALYSIS WITH PENICILLIN G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fxv
タイトルPENICILLIN ACYLASE MUTANT IMPAIRED IN CATALYSIS WITH PENICILLIN G IN THE ACTIVE SITE
要素(PENICILLIN ACYLASEペニシリンアミダーゼ) x 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Ntn-hydrolase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


ペニシリンアミダーゼ / penicillin amidase activity / antibiotic biosynthetic process / ペリプラズム / response to antibiotic / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #150 / Penicillin G acylase, C-terminal / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase ...Helix Hairpins - #150 / Penicillin G acylase, C-terminal / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase / Penicillin amidase type, domain 1 / Penicillin amidase type, N-terminal domain, B-knob / Penicillin amidase type, A-knob / ペニシリンアミダーゼ / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ベンジルペニシリン / Penicillin G acylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Alkema, W.B. / Hensgens, C.M. / Kroezinga, E.H. / de Vries, E. / Floris, R. / van der Laan, J.M. / Dijkstra, B.W. / Janssen, D.B.
引用ジャーナル: Protein Eng. / 年: 2000
タイトル: Characterization of the beta-lactam binding site of penicillin acylase of Escherichia coli by structural and site-directed mutagenesis studies.
著者: Alkema, W.B. / Hensgens, C.M. / Kroezinga, E.H. / de Vries, E. / Floris, R. / van der Laan, J.M. / Dijkstra, B.W. / Janssen, D.B.
履歴
登録2000年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年2月8日Group: Structure summary
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PENICILLIN ACYLASE
B: PENICILLIN ACYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,6144
ポリマ－86,2392
非ポリマー3742
水8,197455
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14630 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area27760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.930, 63.966, 64.189
Angle α, β, γ (deg.)72.85, 73.77, 74.06
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The biological assembly is a hetero dimer

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要素

#1: タンパク質 PENICILLIN ACYLASE / ペニシリンアミダーゼ


分子量: 23838.824 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PEC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06875, ペニシリンアミダーゼ
#2: タンパク質 PENICILLIN ACYLASE / ペニシリンアミダーゼ


分子量: 62400.496 Da / 分子数: 1 / 断片: BETA SUBUNIT / Mutation: N241A, V148L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PEC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06875, ペニシリンアミダーゼ
#3: 化合物 ChemComp-PNN / PENICILLIN G / ペニシリンG / ベンジルペニシリン


分子量: 334.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H18N2O4S / コメント: 抗生剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 455 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.43 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG MME 2000, MOPS, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
詳細: drop consists of equal amounts of protein and precipitant solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlenzyme1drop
212-15 %mPEG20001reservoirprecipitant
350 mMMOPS1reservoirprecipitant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→30 Å / Num. all: 34498 / Num. obs: 32525 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / Rmerge(I) obs: 0.188 / Num. unique all: 0 / % possible all: 79.9
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.25→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1678 -random
Rwork0.187 ---
all-34448 --
obs-32510 94.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6069 0 24 455 6548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0055
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg23.1
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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